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***  lig_1.pdb  ***

CA distance fluctuations for 2601120106271953753

---  normal mode 7  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
PHE 1102 0.07 MET 1 -0.00 THR 201
PHE 1102 0.07 LYS 2 -0.00 THR 201
PHE 1102 0.07 PRO 3 -0.00 THR 201
PHE 1102 0.08 ALA 4 -0.00 THR 201
PHE 1102 0.08 THR 5 -0.00 THR 201
PHE 1102 0.09 GLY 6 -0.00 LEU 7
PHE 1102 0.09 LEU 7 -0.00 GLY 6
PHE 1102 0.10 TRP 8 -0.00 GLY 6
ASP 1103 0.10 VAL 9 -0.00 THR 201
PHE 1102 0.11 TRP 10 -0.00 THR 201
ASP 1103 0.11 VAL 11 -0.00 LEU 14
ASP 1103 0.11 SER 12 -0.00 ALA 16
ASP 1103 0.11 LEU 13 -0.00 SER 75
ASP 1103 0.12 LEU 14 -0.00 VAL 11
ASP 1103 0.12 VAL 15 -0.00 ALA 16
ASP 1104 0.12 ALA 16 -0.00 VAL 15
ASP 1103 0.12 ALA 17 -0.00 VAL 15
ASP 1104 0.13 GLY 18 -0.00 LEU 1209
ASP 1104 0.12 THR 19 -0.00 LEU 1209
ASP 1104 0.11 VAL 20 -0.00 GLN 21
ASP 1104 0.10 GLN 21 -0.00 VAL 20
ASP 1104 0.10 PRO 22 -0.00 LEU 1209
ASP 1104 0.09 SER 23 -0.00 LEU 1209
ASP 1104 0.08 ASP 24 -0.00 LEU 1209
ASP 1104 0.07 SER 25 -0.00 PHE 288
ASP 1104 0.06 GLN 26 -0.00 CYS 56
ASP 1104 0.06 SER 27 -0.00 LEU 1209
ALA 1072 0.06 VAL 28 -0.00 CYS 56
ALA 1072 0.05 CYS 29 -0.00 LEU 1209
ALA 1072 0.05 ALA 30 -0.00 PRO 1132
ALA 1072 0.05 GLY 31 -0.00 PRO 1132
ALA 1072 0.05 THR 32 -0.00 PRO 1132
ALA 1072 0.05 GLU 33 -0.00 ALA 1130
ALA 1072 0.04 ASN 34 -0.00 ALA 1130
GLY 1070 0.04 LYS 35 -0.00 TYR 1128
GLY 1070 0.04 LEU 36 -0.00 TYR 1128
GLY 1070 0.04 SER 37 -0.01 TYR 1128
ALA 1072 0.04 SER 38 -0.01 TYR 1128
ALA 1072 0.04 LEU 39 -0.01 TYR 1128
ALA 1072 0.03 SER 40 -0.01 TYR 1128
ALA 1072 0.04 ASP 41 -0.01 TYR 1128
ALA 1072 0.04 LEU 42 -0.00 TYR 1128
ALA 1072 0.04 GLU 43 -0.00 TYR 1128
ALA 1072 0.04 GLN 44 -0.00 TYR 1128
ALA 1072 0.04 GLN 45 -0.00 TYR 1128
ALA 1072 0.04 TYR 46 -0.00 TYR 1128
ALA 1072 0.04 ARG 47 -0.00 TYR 1128
ALA 1072 0.04 ALA 48 -0.00 PRO 1132
ALA 1072 0.04 LEU 49 -0.00 PRO 1132
ALA 1072 0.04 ARG 50 -0.00 LYS 51
ALA 1072 0.05 LYS 51 -0.00 ARG 50
ALA 1072 0.05 TYR 52 -0.00 PRO 1132
ALA 1072 0.05 TYR 53 -0.00 GLU 54
ASP 1104 0.05 GLU 54 -0.00 TYR 53
ASP 1104 0.06 ASN 55 -0.00 LYS 2
ALA 1072 0.05 CYS 56 -0.00 GLU 57
ALA 1072 0.05 GLU 57 -0.00 CYS 56
ALA 1072 0.05 VAL 58 -0.00 VAL 83
ALA 1072 0.05 VAL 59 -0.00 PRO 1132
ALA 1072 0.06 MET 60 -0.00 PRO 1132
ALA 1072 0.05 GLY 61 -0.00 PRO 1132
ALA 1072 0.05 ASN 62 -0.00 PRO 1132
ALA 1072 0.04 LEU 63 -0.00 ALA 1130
ALA 1072 0.04 GLU 64 -0.00 ALA 1130
ALA 1072 0.04 ILE 65 -0.00 TYR 1128
ALA 1072 0.04 THR 66 -0.00 TYR 1128
ALA 1072 0.03 SER 67 -0.00 TYR 1128
ALA 1072 0.03 ILE 68 -0.00 TYR 1128
ALA 1072 0.03 GLU 69 -0.00 TYR 1128
ASP 1104 0.03 HIS 70 -0.00 TYR 1128
ASP 1104 0.04 ASN 71 -0.00 TYR 1128
ASP 1104 0.04 ARG 72 -0.00 TYR 1128
ASP 1104 0.04 ASP 73 -0.00 TYR 1128
ASP 1104 0.04 LEU 74 -0.00 ALA 1130
ASP 1104 0.05 SER 75 -0.00 ARG 78
ASP 1104 0.05 PHE 76 -0.00 LYS 2
ASP 1104 0.04 LEU 77 -0.00 ALA 1130
ASP 1104 0.05 ARG 78 -0.00 SER 75
ASP 1104 0.05 SER 79 -0.00 LYS 2
ALA 1072 0.05 VAL 80 -0.00 LYS 2
ALA 1072 0.05 ARG 81 -0.00 GLU 82
ALA 1072 0.05 GLU 82 -0.00 ARG 81
ALA 1072 0.05 VAL 83 -0.00 PRO 1132
ALA 1072 0.05 THR 84 -0.00 PRO 1132
GLY 1070 0.05 GLY 85 -0.00 ALA 1130
GLY 1070 0.04 TYR 86 -0.00 ALA 1130
GLY 1070 0.04 VAL 87 -0.00 ALA 1130
GLY 1070 0.04 LEU 88 -0.00 ALA 1130
GLY 1070 0.04 VAL 89 -0.00 TYR 1128
GLY 1070 0.03 ALA 90 -0.00 TYR 1128
GLY 1070 0.03 LEU 91 -0.00 TYR 1128
ALA 1072 0.03 ASN 92 -0.00 TYR 1128
ALA 1072 0.03 GLN 93 -0.00 TYR 1128
ALA 1072 0.03 PHE 94 -0.00 TYR 1128
ASP 1104 0.03 ARG 95 -0.00 TYR 1128
ASP 1104 0.04 TYR 96 -0.00 TYR 1128
ALA 1072 0.04 LEU 97 -0.00 TYR 1128
ASP 1104 0.04 PRO 98 -0.00 ALA 1130
ALA 1072 0.04 LEU 99 -0.00 ALA 1130
ASP 1103 0.04 GLU 100 -0.00 ALA 1130
ASP 1103 0.05 ASN 101 -0.00 LYS 2
ALA 1072 0.04 LEU 102 -0.00 ALA 1130
ALA 1072 0.05 ARG 103 -0.00 PRO 1132
ALA 1072 0.05 ILE 104 -0.00 PRO 1132
GLY 1070 0.05 ILE 105 -0.00 ALA 1130
GLY 1070 0.05 ARG 106 -0.00 PRO 1132
GLY 1070 0.05 GLY 107 -0.00 ALA 1130
GLY 1070 0.05 THR 108 -0.00 ALA 1130
GLY 1070 0.05 LYS 109 -0.00 ALA 1130
GLY 1070 0.04 LEU 110 -0.00 ALA 1130
GLY 1070 0.04 TYR 111 -0.00 ALA 1130
ASP 1068 0.04 GLU 112 -0.00 LEU 1111
ASP 1068 0.04 ASP 113 -0.01 LEU 1111
ASP 1068 0.04 ARG 114 -0.00 VAL 1119
ASP 1068 0.04 TYR 115 -0.00 ALA 1130
ASP 1068 0.04 ALA 116 -0.00 ALA 1130
GLY 1070 0.04 LEU 117 -0.00 ALA 1130
GLY 1070 0.03 ALA 118 -0.00 TYR 1128
GLY 1070 0.03 ILE 119 -0.00 TYR 1128
ASP 1068 0.03 PHE 120 -0.00 TYR 1128
GLY 1070 0.03 LEU 121 -0.00 TYR 1128
GLY 1070 0.03 ASN 122 -0.00 TYR 1128
GLY 1070 0.03 TYR 123 -0.00 TYR 1128
GLY 1070 0.03 ARG 124 -0.00 TYR 1128
GLY 1070 0.02 LYS 125 -0.01 TYR 1128
GLY 1070 0.02 ASP 126 -0.00 TYR 1128
GLY 1070 0.02 GLY 127 -0.00 TYR 1128
ASP 1104 0.02 ASN 128 -0.00 TYR 1128
ASP 1104 0.03 PHE 129 -0.00 TYR 1128
ALA 1072 0.03 GLY 130 -0.00 TYR 1128
ALA 1072 0.03 LEU 131 -0.00 TYR 1128
ASP 1104 0.03 GLN 132 -0.00 TYR 1128
ASP 1104 0.03 GLU 133 -0.00 TYR 1128
ALA 1072 0.03 LEU 134 -0.00 TYR 1128
ASP 1103 0.04 GLY 135 -0.00 ALA 1130
ALA 1072 0.04 LEU 136 -0.00 ALA 1130
ASP 1103 0.04 LYS 137 -0.00 ALA 1130
ALA 1091 0.04 ASN 138 -0.00 ALA 1130
ALA 1072 0.04 LEU 139 -0.00 ALA 1130
ASP 1068 0.04 THR 140 -0.00 ALA 1130
ASP 1068 0.04 GLU 141 -0.00 ALA 1130
ASP 1068 0.04 ILE 142 -0.00 ALA 1130
ASP 1068 0.05 LEU 143 -0.00 ALA 1130
ASP 1068 0.05 ASN 144 -0.00 ALA 1130
ASP 1068 0.04 GLY 145 -0.00 ALA 1130
ASP 1068 0.04 GLY 146 -0.00 ALA 1130
ASP 1068 0.03 VAL 147 -0.00 TYR 1128
ASP 1068 0.03 TYR 148 -0.00 TYR 1128
ASP 1068 0.03 VAL 149 -0.00 TYR 1128
ASP 1068 0.03 ASP 150 -0.00 TYR 1128
ASP 1068 0.02 GLN 151 -0.00 TYR 1128
ASP 1068 0.03 ASN 152 -0.00 TYR 1128
ASP 1068 0.02 LYS 153 -0.00 TYR 1128
ASP 1068 0.03 PHE 154 -0.00 TYR 1128
ASP 1068 0.03 LEU 155 -0.00 TYR 1128
ASP 1068 0.03 CYS 156 -0.00 TYR 1128
PHE 1064 0.03 TYR 157 -0.00 TYR 1128
ASP 1068 0.03 ALA 158 -0.00 TYR 1128
PHE 1064 0.03 ASP 159 -0.00 TYR 1128
PHE 1064 0.03 THR 160 -0.00 TYR 1128
PHE 1064 0.03 ILE 161 -0.00 TYR 1128
PHE 1064 0.03 HIS 162 -0.00 ALA 1130
PHE 1064 0.03 TRP 163 -0.00 ALA 1130
PHE 1064 0.04 GLN 164 -0.00 ALA 1130
PHE 1064 0.04 ASP 165 -0.00 ALA 1130
ASP 1068 0.04 ILE 166 -0.00 ALA 1130
ASP 1068 0.04 VAL 167 -0.00 ALA 1130
ASP 1068 0.04 ARG 168 -0.00 ALA 1130
ASP 1068 0.04 ASN 169 -0.00 ALA 1130
VAL 1065 0.04 PRO 170 -0.00 ALA 1130
VAL 1065 0.04 TRP 171 -0.00 ALA 1130
VAL 1065 0.03 PRO 172 -0.00 LEU 1111
VAL 1065 0.03 SER 173 -0.00 TYR 1128
ASP 1068 0.03 ASN 174 -0.00 TYR 1128
ASP 1068 0.03 LEU 175 -0.00 TYR 1128
ASP 1068 0.03 THR 176 -0.00 TYR 1128
ASP 1068 0.03 LEU 177 -0.00 TYR 1128
ASP 1068 0.03 VAL 178 -0.00 TYR 1128
ASP 1068 0.02 SER 179 -0.00 TYR 1128
ASP 1068 0.02 THR 180 -0.00 TYR 1128
PHE 1064 0.02 ASN 181 -0.00 TYR 1128
VAL 1065 0.02 GLY 182 -0.00 TYR 1128
ASP 1068 0.02 SER 183 -0.00 TYR 1128
ASP 1104 0.02 SER 184 -0.00 TYR 1128
ASP 1104 0.03 GLY 185 -0.00 TYR 1128
ASP 1103 0.03 CYS 186 -0.00 TYR 1128
ASP 1103 0.03 GLY 187 -0.00 TYR 1128
ASP 1103 0.03 ARG 188 -0.00 TYR 1128
ASP 1103 0.03 CYS 189 -0.00 TYR 1128
ASP 1103 0.04 HIS 190 -0.00 TYR 1128
ASP 1103 0.04 LYS 191 -0.00 TYR 1128
ASP 1103 0.04 SER 192 -0.00 ALA 1130
ASP 1103 0.04 CYS 193 -0.00 ALA 1130
ALA 1091 0.03 THR 194 -0.00 TYR 1128
GLU 1090 0.03 GLY 195 -0.00 TYR 1128
PHE 1064 0.03 ARG 196 -0.00 TYR 1128
ASP 1103 0.03 CYS 197 -0.00 TYR 1128
ASP 1103 0.03 TRP 198 -0.00 TYR 1128
ASP 1103 0.03 GLY 199 -0.00 TYR 1128
ASP 1103 0.04 PRO 200 -0.00 TYR 1128
ASP 1103 0.04 THR 201 -0.00 TYR 1128
ASP 1103 0.04 GLU 202 -0.00 ALA 1130
ASP 1103 0.04 ASN 203 -0.00 ALA 1130
ASP 1103 0.04 HIS 204 -0.00 ALA 1130
ASP 1103 0.04 CYS 205 -0.00 ALA 1130
GLU 1090 0.04 GLN 206 -0.00 ALA 1130
GLU 1090 0.04 THR 207 -0.00 ALA 1130
PHE 1064 0.04 LEU 208 -0.00 ALA 1130
PHE 1064 0.04 THR 209 -0.00 ALA 1130
PHE 1064 0.04 ARG 210 -0.00 ALA 1130
PHE 1064 0.04 THR 211 -0.00 ALA 1130
GLY 1061 0.04 VAL 212 -0.00 ALA 1130
GLY 1061 0.04 CYS 213 -0.00 ALA 1130
GLY 1061 0.04 ALA 214 -0.00 ALA 1130
GLY 1061 0.05 GLU 215 -0.00 ALA 1130
GLY 1061 0.05 GLN 216 -0.00 ALA 1130
GLY 1061 0.05 CYS 217 -0.00 ALA 1130
PHE 1064 0.05 ASP 218 -0.00 PRO 1132
PHE 1064 0.05 GLY 219 -0.00 ALA 1130
PHE 1064 0.05 ARG 220 -0.00 ALA 1130
PHE 1064 0.05 CYS 221 -0.00 TYR 222
GLU 1090 0.05 TYR 222 -0.00 CYS 221
GLU 1090 0.04 GLY 223 -0.00 ALA 1130
GLU 1090 0.04 PRO 224 -0.00 ALA 1130
GLU 1090 0.04 TYR 225 -0.00 ALA 1130
GLY 1061 0.05 VAL 226 -0.00 PRO 1132
GLU 1090 0.05 SER 227 -0.00 ASP 228
GLU 1090 0.05 ASP 228 -0.00 SER 227
PHE 1064 0.05 CYS 229 -0.00 PRO 1132
PHE 1064 0.05 CYS 230 -0.00 HIS 231
PHE 1064 0.05 HIS 231 -0.00 CYS 230
PHE 1064 0.05 ARG 232 -0.00 PRO 1132
PHE 1064 0.06 GLU 233 -0.00 PRO 1132
PHE 1064 0.05 CYS 234 -0.00 PRO 1132
ASP 1068 0.05 ALA 235 -0.00 PRO 1132
ASP 1068 0.05 GLY 236 -0.00 PRO 1132
GLU 1090 0.05 GLY 237 -0.00 PRO 1132
GLU 1090 0.05 CYS 238 -0.00 SER 239
ALA 1091 0.05 SER 239 -0.00 CYS 238
ALA 1091 0.06 GLY 240 -0.00 SER 239
GLU 1090 0.06 PRO 241 -0.00 ASP 228
GLU 1090 0.06 LYS 242 -0.00 THR 244
GLU 1090 0.06 ASP 243 -0.00 THR 244
ALA 1091 0.06 THR 244 -0.00 ASP 243
ALA 1091 0.06 ASP 245 -0.00 ALA 257
GLU 1090 0.05 CYS 246 -0.00 THR 244
GLU 1090 0.05 PHE 247 -0.00 LYS 2
ALA 1072 0.05 ALA 248 -0.00 GLY 237
ALA 1072 0.05 CYS 249 -0.00 GLU 233
ASP 1068 0.05 MET 250 -0.00 PRO 1132
ASP 1068 0.06 ASN 251 -0.00 PRO 1132
ALA 1072 0.06 PHE 252 -0.00 ASN 253
ALA 1072 0.06 ASN 253 -0.00 PHE 252
PRO 1080 0.07 ASP 254 -0.00 CYS 262
ALA 1091 0.07 SER 255 -0.00 LEU 1209
ALA 1091 0.07 GLY 256 -0.00 ALA 257
GLU 1090 0.06 ALA 257 -0.00 GLY 256
ALA 1072 0.06 CYS 258 -0.00 PHE 252
ALA 1072 0.06 VAL 259 -0.00 CYS 258
ASP 1068 0.06 THR 260 -0.00 PRO 1132
GLY 1070 0.07 GLN 261 -0.00 ASN 251
ALA 1072 0.07 CYS 262 -0.00 CYS 258
PRO 1080 0.08 PRO 263 -0.00 LEU 1209
ALA 1072 0.08 GLN 264 -0.00 HIS 277
ALA 1072 0.08 THR 265 -0.00 PHE 266
PRO 1080 0.09 PHE 266 -0.00 HIS 277
PRO 1080 0.09 VAL 267 -0.00 TYR 268
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THR 1057 0.01 TYR 40 -0.03 ASP 1104
THR 1057 0.01 THR 41 -0.03 ASP 1103
THR 1057 0.00 GLY 42 -0.03 ASP 1103
TYR 1150 0.00 ALA 43 -0.03 ASP 1103
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THR 1057 0.01 GLU 47 -0.02 ASP 1104
THR 1057 0.01 VAL 48 -0.02 ASP 1104
THR 1057 0.01 PHE 49 -0.03 ASP 1104
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PRO 1058 0.02 PRO 51 -0.03 ASP 1104
VAL 1065 0.03 GLY 52 -0.03 ASP 1104
VAL 1065 0.03 SER 53 -0.03 ASP 1104
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GLN 1063 0.04 ILE 55 -0.02 ASP 1104
VAL 1065 0.04 GLN 56 -0.03 ASP 1104
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PRO 1058 0.05 LYS 58 -0.02 ASP 1104
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GLY 1061 0.06 LEU 61 -0.02 CYS 1106
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PHE 1102 0.13 VAL 101 -0.00 LEU 100
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PHE 1102 0.15 THR 103 -0.00 GLU 102
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PHE 1102 0.15 THR 106 -0.00 SER 105
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PHE 1102 0.16 ALA 108 -0.00 SER 107
PHE 1102 0.16 HIS 109 -0.00 SER 111
PHE 1102 0.17 HIS 110 -0.00 GLU 113
PHE 1102 0.18 SER 111 -0.00 HIS 109
ILE 1101 0.17 HIS 112 -0.00 SER 111
PHE 1102 0.17 GLU 113 -0.00 HIS 110
PHE 1102 0.19 GLN 114 -0.00 HIS 115
ILE 1101 0.19 HIS 115 -0.00 GLN 114

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