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* lig_1.pdb *

CA distance fluctuations for 2601120106271953753

--- normal mode 8 ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok

largest increase ref largest decrease
ALA 1072 0.04 MET 1 -0.02 ILE 1101

ALA 1072 0.04 LYS 2 -0.03 ILE 1101

ALA 1072 0.04 PRO 3 -0.03 ILE 1101

ALA 1072 0.04 ALA 4 -0.03 ILE 1101

ALA 1072 0.04 THR 5 -0.03 ILE 1101

ALA 1072 0.04 GLY 6 -0.03 ILE 1101

ALA 1072 0.04 LEU 7 -0.03 ILE 1101

ALA 1072 0.05 TRP 8 -0.02 ILE 1101

ALA 1072 0.05 VAL 9 -0.03 ILE 1101

ALA 1072 0.05 TRP 10 -0.03 ILE 1101

ALA 1072 0.05 VAL 11 -0.03 ILE 1101

ALA 1072 0.05 SER 12 -0.02 ILE 1101

ALA 1072 0.05 LEU 13 -0.03 PHE 1102

ALA 1072 0.05 LEU 14 -0.03 PHE 1102

ALA 1072 0.05 VAL 15 -0.03 PHE 1102

ALA 1072 0.06 ALA 16 -0.03 PHE 1102

ALA 1072 0.06 ALA 17 -0.03 PHE 1102

ALA 1072 0.06 GLY 18 -0.03 CYS 1106

ALA 1072 0.06 THR 19 -0.03 CYS 1106

ALA 1072 0.06 VAL 20 -0.04 CYS 1106

ALA 1072 0.07 GLN 21 -0.03 CYS 1106

ALA 1072 0.07 PRO 22 -0.04 CYS 1106

ALA 1072 0.07 SER 23 -0.05 CYS 1106

ALA 1072 0.07 ASP 24 -0.04 CYS 1106

ALA 1072 0.08 SER 25 -0.04 CYS 1106

ALA 1072 0.08 GLN 26 -0.04 CYS 1106

ALA 1072 0.08 SER 27 -0.03 CYS 1107

ALA 1072 0.09 VAL 28 -0.04 GLY 1109

ALA 1072 0.09 CYS 29 -0.03 GLY 1109

ALA 1072 0.10 ALA 30 -0.04 GLY 1109

ALA 1072 0.10 GLY 31 -0.03 GLY 1109

ALA 1072 0.10 THR 32 -0.03 GLY 1109

ALA 1072 0.11 GLU 33 -0.03 GLY 1109

ALA 1072 0.11 ASN 34 -0.03 GLY 1109

ALA 1072 0.10 LYS 35 -0.03 GLY 1109

ALA 1072 0.10 LEU 36 -0.02 GLY 1109

ALA 1073 0.11 SER 37 -0.02 GLY 1109

ALA 1073 0.10 SER 38 -0.01 GLY 1109

ALA 1073 0.11 LEU 39 -0.01 LEU 1111

ALA 1073 0.11 SER 40 -0.00 GLY 1109

ALA 1073 0.10 ASP 41 -0.00 ALA 1136

ALA 1073 0.10 LEU 42 -0.00 CYS 1106

ALA 1073 0.10 GLU 43 -0.00 ALA 1136

ALA 1073 0.10 GLN 44 -0.00 ALA 1136

ALA 1073 0.10 GLN 45 -0.01 GLY 1109

ALA 1073 0.09 TYR 46 -0.01 CYS 1106

ALA 1073 0.09 ARG 47 -0.01 GLY 1109

ALA 1073 0.10 ALA 48 -0.01 LEU 1111

ALA 1073 0.09 LEU 49 -0.02 GLY 1109

ALA 1073 0.09 ARG 50 -0.01 GLY 1109

ALA 1073 0.09 LYS 51 -0.01 LEU 1111

ALA 1073 0.09 TYR 52 -0.02 GLY 1109

ALA 1073 0.09 TYR 53 -0.02 GLY 1109

ALA 1073 0.09 GLU 54 -0.02 CYS 1107

ALA 1073 0.08 ASN 55 -0.02 CYS 1107

ALA 1072 0.08 CYS 56 -0.03 CYS 1107

ALA 1072 0.08 GLU 57 -0.03 CYS 1106

ALA 1072 0.08 VAL 58 -0.04 CYS 1107

ALA 1072 0.09 VAL 59 -0.04 CYS 1107

ALA 1072 0.09 MET 60 -0.04 GLY 1109

ALA 1072 0.10 GLY 61 -0.04 GLY 1109

ALA 1072 0.10 ASN 62 -0.04 GLY 1109

ALA 1072 0.09 LEU 63 -0.03 CYS 1107

ALA 1072 0.10 GLU 64 -0.03 CYS 1107

ALA 1072 0.09 ILE 65 -0.02 CYS 1107

ALA 1073 0.10 THR 66 -0.02 CYS 1107

ALA 1073 0.10 SER 67 -0.01 CYS 1106

ALA 1073 0.09 ILE 68 -0.01 CYS 1106

ALA 1073 0.09 GLU 69 -0.01 CYS 1106

ALA 1073 0.09 HIS 70 -0.01 ASP 1104

ALA 1073 0.08 ASN 71 -0.01 PHE 1102

ALA 1073 0.09 ARG 72 -0.01 ASP 1104

ALA 1073 0.08 ASP 73 -0.01 ASP 1104

ALA 1073 0.08 LEU 74 -0.01 CYS 1106

ALA 1073 0.08 SER 75 -0.02 CYS 1106

ALA 1073 0.08 PHE 76 -0.02 CYS 1106

ALA 1072 0.08 LEU 77 -0.02 CYS 1106

ALA 1072 0.08 ARG 78 -0.02 CYS 1106

ALA 1072 0.08 SER 79 -0.03 CYS 1106

ALA 1072 0.08 VAL 80 -0.03 CYS 1106

ALA 1072 0.08 ARG 81 -0.04 CYS 1106

ALA 1072 0.08 GLU 82 -0.04 CYS 1106

ALA 1072 0.09 VAL 83 -0.04 CYS 1107

ALA 1072 0.09 THR 84 -0.05 CYS 1107

ALA 1072 0.09 GLY 85 -0.04 CYS 1107

ALA 1072 0.09 TYR 86 -0.04 CYS 1107

ALA 1072 0.09 VAL 87 -0.03 CYS 1107

ALA 1072 0.09 LEU 88 -0.03 CYS 1107

ALA 1072 0.09 VAL 89 -0.02 CYS 1106

ALA 1072 0.09 ALA 90 -0.02 CYS 1106

ALA 1072 0.09 LEU 91 -0.02 CYS 1106

ALA 1073 0.09 ASN 92 -0.02 CYS 1106

ALA 1073 0.09 GLN 93 -0.01 CYS 1106

ALA 1073 0.08 PHE 94 -0.01 ASP 1104

ALA 1073 0.08 ARG 95 -0.02 ASP 1104

ALA 1072 0.08 TYR 96 -0.02 ASP 1104

ALA 1072 0.08 LEU 97 -0.02 CYS 1106

ALA 1072 0.08 PRO 98 -0.02 CYS 1106

ALA 1072 0.08 LEU 99 -0.03 CYS 1106

ALA 1072 0.07 GLU 100 -0.03 CYS 1106

ALA 1072 0.07 ASN 101 -0.03 CYS 1106

ALA 1072 0.08 LEU 102 -0.03 CYS 1106

ALA 1072 0.08 ARG 103 -0.04 CYS 1106

ALA 1072 0.08 ILE 104 -0.04 CYS 1106

ALA 1072 0.08 ILE 105 -0.04 CYS 1106

ALA 1072 0.09 ARG 106 -0.05 CYS 1106

ALA 1072 0.09 GLY 107 -0.05 CYS 1107

ALA 1072 0.09 THR 108 -0.05 CYS 1107

ALA 1072 0.10 LYS 109 -0.05 CYS 1107

ALA 1072 0.10 LEU 110 -0.04 CYS 1107

ALA 1072 0.10 TYR 111 -0.04 CYS 1107

ALA 1072 0.10 GLU 112 -0.04 CYS 1107

ALA 1072 0.10 ASP 113 -0.04 CYS 1107

ALA 1072 0.10 ARG 114 -0.04 CYS 1107

ALA 1072 0.09 TYR 115 -0.04 CYS 1107

ALA 1072 0.09 ALA 116 -0.04 CYS 1106

ALA 1072 0.09 LEU 117 -0.04 CYS 1106

ALA 1072 0.09 ALA 118 -0.03 CYS 1106

ALA 1072 0.09 ILE 119 -0.03 CYS 1106

ALA 1072 0.09 PHE 120 -0.02 CYS 1106

ALA 1072 0.09 LEU 121 -0.02 CYS 1106

ALA 1072 0.09 ASN 122 -0.02 CYS 1106

ALA 1073 0.09 TYR 123 -0.02 CYS 1106

ALA 1073 0.09 ARG 124 -0.01 CYS 1106

ALA 1073 0.09 LYS 125 -0.01 CYS 1106

ALA 1073 0.09 ASP 126 -0.01 ASP 1104

ALA 1073 0.09 GLY 127 -0.01 ASP 1104

ALA 1073 0.08 ASN 128 -0.01 ASP 1104

ALA 1073 0.08 PHE 129 -0.01 ASP 1104

ALA 1073 0.08 GLY 130 -0.01 ASP 1104

ALA 1072 0.08 LEU 131 -0.02 ASP 1104

ALA 1072 0.08 GLN 132 -0.02 ASP 1104

ALA 1072 0.08 GLU 133 -0.02 ASP 1104

ALA 1072 0.08 LEU 134 -0.02 ASP 1104

ALA 1072 0.08 GLY 135 -0.03 ASP 1104

ALA 1072 0.08 LEU 136 -0.03 CYS 1106

ALA 1072 0.07 LYS 137 -0.03 ASP 1104

ALA 1072 0.07 ASN 138 -0.03 ASP 1104

ALA 1072 0.07 LEU 139 -0.04 CYS 1106

ALA 1072 0.07 THR 140 -0.04 ASP 1104

ALA 1072 0.08 GLU 141 -0.04 CYS 1106

ALA 1072 0.08 ILE 142 -0.04 CYS 1106

ALA 1072 0.08 LEU 143 -0.05 CYS 1106

ALA 1072 0.09 ASN 144 -0.05 CYS 1106

ALA 1072 0.09 GLY 145 -0.05 CYS 1106

ALA 1072 0.09 GLY 146 -0.04 CYS 1106

ALA 1072 0.09 VAL 147 -0.04 CYS 1106

ALA 1072 0.09 TYR 148 -0.03 CYS 1106

ALA 1072 0.09 VAL 149 -0.03 CYS 1106

ALA 1072 0.09 ASP 150 -0.03 CYS 1106

ALA 1072 0.09 GLN 151 -0.02 CYS 1106

ALA 1072 0.09 ASN 152 -0.02 CYS 1106

ALA 1072 0.08 LYS 153 -0.02 ASP 1104

ALA 1072 0.08 PHE 154 -0.02 ASP 1104

ALA 1072 0.08 LEU 155 -0.02 ASP 1104

ALA 1072 0.08 CYS 156 -0.02 ASP 1104

ALA 1072 0.07 TYR 157 -0.03 ASP 1104

ALA 1072 0.08 ALA 158 -0.03 ASP 1104

ALA 1072 0.07 ASP 159 -0.03 ASP 1104

ALA 1072 0.07 THR 160 -0.03 ASP 1104

ALA 1072 0.07 ILE 161 -0.03 ASP 1104

ALA 1072 0.07 HIS 162 -0.04 ASP 1104

ALA 1072 0.07 TRP 163 -0.04 ASP 1104

ALA 1072 0.07 GLN 164 -0.04 ASP 1104

ALA 1072 0.07 ASP 165 -0.04 ASP 1104

ALA 1072 0.07 ILE 166 -0.04 CYS 1106

ALA 1072 0.08 VAL 167 -0.04 CYS 1106

ALA 1072 0.08 ARG 168 -0.05 CYS 1106

ALA 1072 0.08 ASN 169 -0.05 CYS 1106

ALA 1072 0.08 PRO 170 -0.05 CYS 1106

GLY 1070 0.08 TRP 171 -0.05 CYS 1106

GLY 1070 0.08 PRO 172 -0.05 CYS 1106

ALA 1072 0.08 SER 173 -0.04 CYS 1106

ALA 1072 0.09 ASN 174 -0.04 CYS 1106

ALA 1072 0.09 LEU 175 -0.04 CYS 1106

ALA 1072 0.08 THR 176 -0.04 CYS 1106

ALA 1072 0.08 LEU 177 -0.03 CYS 1106

ALA 1072 0.08 VAL 178 -0.03 CYS 1106

ALA 1072 0.08 SER 179 -0.03 CYS 1106

ALA 1072 0.08 THR 180 -0.03 ASP 1104

ALA 1072 0.08 ASN 181 -0.02 ASP 1104

ALA 1072 0.08 GLY 182 -0.02 ASP 1104

ALA 1072 0.08 SER 183 -0.02 ASP 1104

ALA 1072 0.08 SER 184 -0.02 ASP 1104

ALA 1072 0.07 GLY 185 -0.02 ASP 1104

ALA 1072 0.07 CYS 186 -0.02 ASP 1104

ALA 1072 0.07 GLY 187 -0.02 PHE 1102

ALA 1072 0.07 ARG 188 -0.02 PHE 1102

ALA 1072 0.07 CYS 189 -0.03 PHE 1102

ALA 1072 0.06 HIS 190 -0.03 PHE 1102

ALA 1072 0.06 LYS 191 -0.03 PHE 1102

ALA 1072 0.06 SER 192 -0.03 PHE 1102

ALA 1072 0.06 CYS 193 -0.03 PHE 1102

ALA 1072 0.06 THR 194 -0.03 ASP 1103

ALA 1072 0.06 GLY 195 -0.03 ASP 1104

ALA 1072 0.07 ARG 196 -0.03 ASP 1104

ALA 1072 0.07 CYS 197 -0.03 ASP 1104

ALA 1072 0.07 TRP 198 -0.03 ASP 1104

ALA 1072 0.07 GLY 199 -0.02 ASP 1104

ALA 1072 0.07 PRO 200 -0.02 PHE 1102

ALA 1072 0.07 THR 201 -0.02 PHE 1102

ALA 1072 0.06 GLU 202 -0.03 PHE 1102

ALA 1072 0.06 ASN 203 -0.03 PHE 1102

ALA 1072 0.07 HIS 204 -0.03 ASP 1104

ALA 1072 0.07 CYS 205 -0.03 ASP 1104

ALA 1072 0.07 GLN 206 -0.03 ASP 1104

ALA 1072 0.06 THR 207 -0.04 ASP 1104

ALA 1072 0.06 LEU 208 -0.04 ASP 1104

ALA 1072 0.06 THR 209 -0.05 ASP 1104

ALA 1072 0.06 ARG 210 -0.05 ASP 1104

ALA 1072 0.06 THR 211 -0.05 ASP 1104

ALA 1072 0.06 VAL 212 -0.05 ASP 1104

ALA 1072 0.06 CYS 213 -0.05 ASP 1104

ALA 1072 0.05 ALA 214 -0.05 ASP 1103

ALA 1072 0.05 GLU 215 -0.05 ASP 1103

ALA 1072 0.05 GLN 216 -0.06 ASP 1103

ALA 1072 0.06 CYS 217 -0.06 ASP 1104

ALA 1072 0.06 ASP 218 -0.06 ASP 1104

ALA 1072 0.06 GLY 219 -0.06 ASP 1104

ALA 1072 0.06 ARG 220 -0.05 ASP 1104

ALA 1072 0.06 CYS 221 -0.05 ASP 1104

ALA 1072 0.06 TYR 222 -0.05 ASP 1104

ALA 1072 0.05 GLY 223 -0.05 ASP 1104

ALA 1072 0.05 PRO 224 -0.05 ASP 1103

ALA 1072 0.05 TYR 225 -0.05 ASP 1103

ALA 1072 0.05 VAL 226 -0.05 ASP 1103

ALA 1072 0.05 SER 227 -0.05 ASP 1103

ALA 1072 0.05 ASP 228 -0.05 ASP 1104

ALA 1072 0.05 CYS 229 -0.05 ASP 1104

ALA 1072 0.06 CYS 230 -0.06 ASP 1104

ALA 1072 0.06 HIS 231 -0.06 ASP 1104

ALA 1072 0.06 ARG 232 -0.06 ASP 1104

ALA 1072 0.07 GLU 233 -0.06 ASP 1104

ALA 1072 0.07 CYS 234 -0.06 ASP 1104

ALA 1072 0.07 ALA 235 -0.05 CYS 1106

ALA 1072 0.07 GLY 236 -0.05 CYS 1106

ALA 1072 0.07 GLY 237 -0.05 ASP 1104

ALA 1072 0.06 CYS 238 -0.05 ASP 1104

ALA 1072 0.06 SER 239 -0.05 ASP 1104

ALA 1072 0.06 GLY 240 -0.05 ASP 1104

ALA 1072 0.05 PRO 241 -0.06 ASP 1104

ALA 1072 0.06 LYS 242 -0.06 ASP 1104

ALA 1072 0.06 ASP 243 -0.06 ASP 1104

ALA 1072 0.06 THR 244 -0.06 ASP 1104

ALA 1072 0.06 ASP 245 -0.05 ASP 1104

ALA 1072 0.06 CYS 246 -0.05 ASP 1104

ALA 1072 0.07 PHE 247 -0.05 CYS 1106

ALA 1072 0.07 ALA 248 -0.05 CYS 1106

ALA 1072 0.07 CYS 249 -0.06 CYS 1106

ALA 1072 0.07 MET 250 -0.06 CYS 1106

ALA 1072 0.08 ASN 251 -0.06 CYS 1106

ALA 1072 0.08 PHE 252 -0.07 CYS 1106

ALA 1072 0.07 ASN 253 -0.06 CYS 1106

ALA 1072 0.07 ASP 254 -0.07 CYS 1106

ALA 1072 0.07 SER 255 -0.06 CYS 1106

ALA 1072 0.07 GLY 256 -0.06 CYS 1106

ALA 1072 0.06 ALA 257 -0.06 CYS 1106

ALA 1072 0.07 CYS 258 -0.06 CYS 1106

ALA 1072 0.07 VAL 259 -0.07 CYS 1106

ALA 1072 0.07 THR 260 -0.07 CYS 1106

ALA 1072 0.07 GLN 261 -0.08 CYS 1106

ALA 1072 0.08 CYS 262 -0.08 CYS 1106

ALA 1072 0.07 PRO 263 -0.09 CYS 1106

ALA 1072 0.08 GLN 264 -0.10 CYS 1106

ALA 1072 0.08 THR 265 -0.11 CYS 1106

ALA 1072 0.07 PHE 266 -0.11 CYS 1106

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ILE 1048 0.02 GLY 1049 -0.06 ASP 1103

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ARG 1040 0.04 PRO 1053 -0.06 GLY 1096

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ASN 1193 0.50 TYR 1066 -0.03 VAL 1093

GLY 1194 0.56 ARG 1067 -0.03 VAL 1093

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PRO 1196 0.68 GLY 1070 -0.02 PRO 1080

PRO 1196 0.63 PHE 1071 -0.01 GLY 1096

LYS 1197 0.66 ALA 1072 -0.01 GLY 1096

ALA 1198 0.66 ALA 1073 -0.00 PHE 1064

GLU 1199 0.65 GLU 1074 -0.01 PHE 1064

GLU 1199 0.61 GLN 1075 -0.02 PHE 1064

GLU 1199 0.53 GLY 1076 -0.02 PHE 1064

ASP 1200 0.47 VAL 1077 -0.02 PHE 1064

ALA 498 0.47 SER 1078 -0.03 ASP 564

ALA 498 0.48 VAL 1079 -0.04 ASP 564

ALA 498 0.51 PRO 1080 -0.05 ASP 564

ALA 498 0.45 TYR 1081 -0.06 ASP 564

GLU 494 0.44 ARG 1082 -0.07 ASP 564

GLU 494 0.43 ALA 1083 -0.08 ASP 564

GLU 494 0.39 PRO 1084 -0.09 ASP 564

GLU 494 0.34 THR 1085 -0.09 ASP 564

GLU 494 0.29 SER 1086 -0.10 ASP 564

GLU 494 0.25 THR 1087 -0.10 ASP 564

ARG 488 0.22 ILE 1088 -0.11 ASP 564

ARG 484 0.20 PRO 1089 -0.11 ASP 564

ILE 481 0.19 GLU 1090 -0.12 ASP 564

ILE 481 0.19 ALA 1091 -0.13 GLY 565

ASN 482 0.18 PRO 1092 -0.13 GLY 565

ASN 482 0.17 VAL 1093 -0.14 GLY 565

ASN 482 0.15 ALA 1094 -0.14 GLY 565

ASN 482 0.14 GLN 1095 -0.14 GLY 565

ASN 482 0.11 GLY 1096 -0.14 LEU 566

ASN 482 0.09 ALA 1097 -0.14 HIS 570

ASN 482 0.08 THR 1098 -0.15 HIS 570

ASN 482 0.08 ALA 1099 -0.15 HIS 570

ASN 482 0.07 GLU 1100 -0.16 GLU 1161

ASN 482 0.06 ILE 1101 -0.19 GLN 1160

ASN 482 0.05 PHE 1102 -0.24 GLN 1160

ASN 482 0.05 ASP 1103 -0.29 GLN 1160

GLY 1143 0.04 ASP 1104 -0.33 GLN 1160

GLY 1143 0.04 SER 1105 -0.32 GLN 1160

GLY 1143 0.04 CYS 1106 -0.31 GLN 1160

GLY 1143 0.04 CYS 1107 -0.28 GLN 1160

ALA 1083 0.04 ASN 1108 -0.25 GLN 1160

ALA 1083 0.04 GLY 1109 -0.22 GLN 1160

ALA 1083 0.04 THR 1110 -0.25 THR 480

ALA 1083 0.04 LEU 1111 -0.25 THR 480

ALA 1083 0.04 ARG 1112 -0.27 THR 480

ALA 1083 0.05 LYS 1113 -0.28 ASN 482

ALA 1083 0.05 PRO 1114 -0.27 ASN 482

ALA 1083 0.05 VAL 1115 -0.25 ASN 482

PRO 1080 0.06 ALA 1116 -0.23 ASN 482

PRO 1080 0.06 PRO 1117 -0.23 GLY 431

SER 1078 0.07 HIS 1118 -0.21 GLY 431

SER 1078 0.07 VAL 1119 -0.19 GLY 431

SER 1078 0.07 GLN 1120 -0.19 SER 430

SER 1078 0.08 GLU 1121 -0.16 SER 430

VAL 1077 0.08 ASP 1122 -0.14 VAL 427

GLN 1075 0.09 SER 1123 -0.13 GLY 338

GLN 1075 0.10 SER 1124 -0.12 MET 343

GLN 1075 0.10 THR 1125 -0.11 MET 343

GLN 1075 0.11 GLN 1126 -0.09 MET 343

GLN 1075 0.11 ARG 1127 -0.07 GLY 340

GLN 1075 0.12 TYR 1128 -0.04 GLY 340

ALA 1073 0.12 SER 1129 -0.02 TYR 1128

ALA 1073 0.12 ALA 1130 -0.01 GLY 340

ALA 1073 0.11 ASP 1131 -0.01 ASN 296

ALA 1073 0.11 PRO 1132 -0.00 ARG 306

ALA 1073 0.11 THR 1133 -0.00 THR 32

ALA 1073 0.10 VAL 1134 -0.00 ALA 48

ALA 1073 0.10 PHE 1135 -0.00 ALA 48

ALA 1073 0.09 ALA 1136 -0.00 ARG 47

ALA 1073 0.09 PRO 1137 -0.00 ARG 47

ALA 1073 0.09 GLU 1138 -0.00 ARG 47

ALA 1073 0.08 ARG 1139 -0.00 ARG 47

ALA 1073 0.08 SER 1140 -0.00 ARG 47

ALA 1073 0.08 PRO 1141 -0.00 LYS 51

ALA 1073 0.08 ARG 1142 -0.00 SER 1129

ALA 1073 0.08 GLY 1143 -0.00 SER 1129

ALA 1073 0.07 GLU 1144 -0.00 SER 1129

ALA 1073 0.07 LEU 1145 -0.00 GLN 1126

ALA 1073 0.07 ASP 1146 -0.01 SER 1124

ALA 1073 0.07 GLU 1147 -0.01 VAL 1119

ALA 1073 0.07 GLU 1148 -0.02 VAL 1119

ALA 1073 0.07 GLY 1149 -0.03 VAL 1115

ALA 1073 0.06 TYR 1150 -0.04 LEU 1111

ALA 1073 0.06 MET 1151 -0.05 LEU 1111

ALA 1073 0.06 THR 1152 -0.07 GLY 1109

ALA 1073 0.06 PRO 1153 -0.09 CYS 1107

ALA 1073 0.06 MET 1154 -0.12 CYS 1106

ALA 1073 0.06 ARG 1155 -0.16 CYS 1106

ALA 1072 0.06 ASP 1156 -0.20 CYS 1106

ALA 1073 0.07 LYS 1157 -0.25 CYS 1106

ALA 1072 0.07 PRO 1158 -0.28 ASP 1104

ALA 1073 0.07 LYS 1159 -0.29 CYS 1106

ALA 1072 0.07 GLN 1160 -0.33 ASP 1104

ALA 1072 0.08 GLU 1161 -0.29 ASP 1104

ALA 1073 0.09 TYR 1162 -0.27 CYS 1106

ALA 1072 0.09 LEU 1163 -0.23 CYS 1106

ALA 1072 0.09 ASN 1164 -0.20 CYS 1106

ALA 1072 0.10 PRO 1165 -0.18 CYS 1107

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ALA 1072 0.10 GLU 1167 -0.15 CYS 1107

ALA 1072 0.10 GLU 1168 -0.14 CYS 1107

ALA 1072 0.09 ASN 1169 -0.13 CYS 1106

GLY 1070 0.10 PRO 1170 -0.12 CYS 1106

ASP 1068 0.09 PHE 1171 -0.12 CYS 1106

PHE 1064 0.08 VAL 1172 -0.11 CYS 1106

ASP 1068 0.08 SER 1173 -0.10 CYS 1106

PHE 1064 0.09 ARG 1174 -0.10 CYS 1106

ASP 1068 0.09 ARG 1175 -0.09 CYS 1106

ASP 1068 0.09 LYS 1176 -0.09 CYS 1106

ASP 1068 0.09 ASN 1177 -0.08 CYS 1106

ASP 1068 0.10 GLY 1178 -0.08 CYS 1106

ASP 1068 0.10 ASP 1179 -0.07 CYS 1106

ASP 1068 0.12 LEU 1180 -0.08 ASN 1108

ASP 1068 0.12 GLN 1181 -0.08 ASN 1108

ASP 1068 0.14 ALA 1182 -0.08 ASN 1108

VAL 1065 0.14 LEU 1183 -0.08 ASN 1108

VAL 1065 0.16 ASP 1184 -0.08 ASN 1108

VAL 1065 0.17 ASN 1185 -0.08 ASN 1108

VAL 1065 0.20 PRO 1186 -0.08 ASN 1108

VAL 1065 0.23 GLU 1187 -0.08 ASN 1108

VAL 1065 0.26 TYR 1188 -0.08 ASN 1108

VAL 1065 0.30 HIS 1189 -0.08 THR 1110

VAL 1065 0.36 ASN 1190 -0.08 THR 1110

TYR 1066 0.40 ALA 1191 -0.08 ARG 1112

ARG 1067 0.49 SER 1192 -0.08 ARG 1112

ASP 1068 0.60 ASN 1193 -0.08 ARG 1112

ASP 1068 0.62 GLY 1194 -0.08 LYS 1113

GLY 1070 0.66 PRO 1195 -0.08 LYS 1113

GLY 1070 0.68 PRO 1196 -0.08 LYS 1113

ALA 1072 0.66 LYS 1197 -0.08 LYS 1113

ALA 1073 0.66 ALA 1198 -0.08 LYS 1113

ALA 1073 0.66 GLU 1199 -0.08 LYS 1113

GLU 1074 0.60 ASP 1200 -0.08 LYS 1113

ALA 1073 0.58 GLU 1201 -0.07 LYS 1113

ALA 1073 0.51 TYR 1202 -0.07 VAL 1115

ALA 1073 0.49 VAL 1203 -0.07 VAL 1115

ALA 1073 0.43 ASN 1204 -0.06 VAL 1115

ALA 1073 0.40 GLU 1205 -0.06 VAL 1115

ALA 1073 0.37 PRO 1206 -0.06 VAL 1115

ALA 1072 0.33 LEU 1207 -0.05 LYS 1113

ALA 1072 0.30 TYR 1208 -0.05 LYS 1113

PHE 1071 0.28 LEU 1209 -0.05 LYS 1113

PHE 1071 0.25 ASN 1210 -0.05 LYS 1113

PHE 1071 0.23 THR 1211 -0.05 LYS 1113

PHE 1071 0.21 PHE 1212 -0.05 LYS 1113

PHE 1071 0.18 ALA 1213 -0.05 LYS 1113

PHE 1071 0.16 ASN 1214 -0.05 LYS 1113

PHE 1071 0.14 THR 1215 -0.04 LYS 1113

GLY 1069 0.12 LEU 1216 -0.04 LYS 1113

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GLY 1069 0.10 ALA 1219 -0.04 LYS 1113

GLY 1069 0.09 GLU 1220 -0.04 ARG 1112

GLY 1069 0.09 TYR 1221 -0.04 ARG 1112

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GLY 1069 0.08 ASN 1224 -0.04 THR 1110

GLY 1069 0.07 ASN 1225 -0.04 ASN 1108

GLY 1069 0.08 ILE 1226 -0.04 ASN 1108

GLY 1070 0.08 LEU 1227 -0.04 ASN 1108

GLY 1070 0.08 SER 1228 -0.04 ASN 1108

GLY 1070 0.08 MET 1229 -0.03 ASN 1108

GLY 1070 0.09 PRO 1230 -0.03 ASN 1108

GLY 1070 0.09 GLU 1231 -0.03 ASN 1108

GLY 1070 0.10 LYS 1232 -0.03 ASN 1108

PHE 1071 0.10 ALA 1233 -0.03 ASN 1108

PHE 1071 0.11 LYS 1234 -0.03 THR 1110

PHE 1071 0.12 LYS 1235 -0.03 ARG 1112

PHE 1071 0.12 ALA 1236 -0.03 LYS 1113

ALA 1072 0.13 PHE 1237 -0.03 LYS 1113

ALA 1072 0.13 ASP 1238 -0.03 LYS 1113

ALA 1072 0.14 ASN 1239 -0.03 LYS 1113

ALA 1072 0.13 PRO 1240 -0.03 LYS 1113

ALA 1072 0.14 ASP 1241 -0.03 LYS 1113

ALA 1072 0.14 TYR 1242 -0.03 LYS 1113

ALA 1072 0.14 TRP 1243 -0.02 LYS 1113

ALA 1073 0.14 ASN 1244 -0.02 LYS 1113

ALA 1073 0.13 HIS 1245 -0.02 LYS 1113

ALA 1073 0.13 SER 1246 -0.01 LYS 1113

ALA 1073 0.13 LEU 1247 -0.01 LYS 1113

ALA 1073 0.13 PRO 1248 -0.01 LYS 1113

ALA 1073 0.13 PRO 1249 -0.01 LYS 1113

ALA 1073 0.13 ARG 1250 -0.00 LEU 1111

ALA 1073 0.13 SER 1251 -0.00 TYR 1208

ALA 1073 0.13 THR 1252 -0.00 TYR 1208

ALA 1073 0.13 LEU 1253 -0.00 TYR 1208

ALA 1073 0.13 GLN 1254 -0.00 TYR 1208

ALA 1073 0.13 HIS 1255 -0.00 ASN 1204

ALA 1073 0.13 PRO 1256 -0.00 ASN 1204

GLN 1075 0.14 ASP 1257 -0.00 ASN 1204

GLN 1075 0.14 TYR 1258 -0.00 ASN 1204

GLN 1075 0.14 LEU 1259 -0.00 ASN 1204

GLN 1075 0.15 GLN 1260 -0.00 ASN 1204

GLN 1075 0.16 GLU 1261 -0.01 SER 1123

GLN 1075 0.16 TYR 1262 -0.02 SER 1123

GLN 1075 0.17 SER 1263 -0.03 SER 1123

GLN 1075 0.18 THR 1264 -0.03 GLU 1121

GLN 1075 0.18 LYS 1265 -0.03 GLU 1121

GLN 1075 0.19 TYR 1266 -0.03 GLU 1121

GLN 1075 0.20 PHE 1267 -0.04 GLN 1120

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GLN 1075 0.21 LYS 1269 -0.04 GLN 1120

GLN 1075 0.22 GLN 1270 -0.04 GLN 1120

GLN 1075 0.22 ASN 1271 -0.04 HIS 1118

GLN 1075 0.21 GLY 1272 -0.04 HIS 1118

ALA 1073 0.21 ARG 1273 -0.04 PRO 1117

ALA 1073 0.20 ILE 1274 -0.03 PRO 1117

ALA 1073 0.20 ARG 1275 -0.03 PRO 1117

ALA 1073 0.20 PRO 1276 -0.03 PRO 1117

ALA 1073 0.18 ILE 1277 -0.03 PRO 1117

ALA 1073 0.18 VAL 1278 -0.03 PRO 1117

ALA 1073 0.17 ALA 1279 -0.02 PRO 1117

ALA 1073 0.17 GLU 1280 -0.02 ALA 1116

ALA 1073 0.16 ASN 1281 -0.02 LYS 1113

ALA 1073 0.15 PRO 1282 -0.02 LYS 1113

ALA 1073 0.15 GLU 1283 -0.02 LYS 1113

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ALA 1073 0.14 SER 1286 -0.02 LYS 1113

ALA 1072 0.14 GLU 1287 -0.02 LYS 1113

ALA 1072 0.13 PHE 1288 -0.02 LYS 1113

ALA 1072 0.12 SER 1289 -0.02 LYS 1113

ALA 1072 0.12 LEU 1290 -0.02 LYS 1113

ALA 1072 0.11 LYS 1291 -0.02 LYS 1113

ALA 1072 0.11 PRO 1292 -0.02 ARG 1112

ALA 1072 0.10 GLY 1293 -0.02 ARG 1112

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ALA 1072 0.09 LEU 1296 -0.02 ASN 1108

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ALA 1072 0.09 PRO 1298 -0.02 ASN 1108

ALA 1072 0.09 PRO 1299 -0.02 CYS 1106

ALA 1072 0.08 PRO 1300 -0.02 CYS 1106

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ALA 1072 0.08 ARG 1302 -0.03 CYS 1106

ALA 1072 0.08 HIS 1303 -0.03 CYS 1106

ALA 1072 0.07 ARG 1304 -0.03 ASP 1104

ALA 1072 0.07 ASN 1305 -0.03 ASP 1104

ALA 1072 0.07 THR 1306 -0.03 ASP 1104

ALA 1072 0.07 VAL 1307 -0.03 ASP 1104

ALA 1072 0.07 VAL 1308 -0.03 ASP 1104

ASP 1068 0.08 MET 1 -0.05 THR 1110

ASP 1068 0.08 PRO 2 -0.05 ASN 1108

ASP 1068 0.07 THR 3 -0.05 ASN 1108

ASP 1068 0.08 ASP 4 -0.05 ASN 1108

ASP 1068 0.07 HIS 5 -0.05 ASN 1108

ASP 1068 0.07 GLU 6 -0.05 ASN 1108

ASP 1068 0.06 GLU 7 -0.05 ASN 1108

ASP 1068 0.05 PRO 8 -0.05 ASP 1104

ASP 1068 0.06 CYS 9 -0.04 ASP 1104

ASP 1068 0.05 GLY 10 -0.04 ASP 1104

ASP 1068 0.04 PRO 11 -0.04 ASP 1103

ASP 1068 0.05 SER 12 -0.04 ASP 1104

ASP 1068 0.06 HIS 13 -0.04 ASP 1104

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ASP 1068 0.06 CYS 17 -0.05 ASP 1104

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K. Suhre & Y.H. Sanejouand, ElNemo: a normal mode web-server for protein movement analysis and the generation of templates for molecular replacement. Nucleic Acids Research, 32, W610-W614, 2004.
K. Suhre & Y.H. Sanejouand, On the potential of normal mode analysis for solving difficult molecular replacement problems. Acta Cryst. D vol.60, p796-799, 2004 © International Union of Crystallography.

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