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***  dim4  ***

CA distance fluctuations for 260131204802777389

---  normal mode 8  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
THR 12 0.11 ASN 8 -0.17 PRO 91
ALA 9 0.12 ALA 9 -0.19 PRO 91
THR 12 0.09 ALA 10 -0.14 PRO 91
ALA 9 0.10 GLY 11 -0.15 PRO 91
GLU 26 0.12 THR 12 -0.18 PRO 91
GLU 26 0.11 ILE 13 -0.12 PRO 90
GLU 26 0.14 SER 14 -0.15 PRO 89
PRO 30 0.14 ASN 15 -0.13 PRO 53
GLU 26 0.11 ASP 16 -0.12 PRO 89
PRO 205 0.06 ILE 17 -0.08 ARG 116
PRO 205 0.08 LEU 18 -0.07 HIS 83
THR 22 0.10 ALA 19 -0.13 GLY 92
THR 12 0.06 GLN 20 -0.09 GLY 92
PRO 205 0.08 VAL 21 -0.05 THR 87
ALA 19 0.11 THR 22 -0.10 GLY 92
THR 12 0.10 PHE 23 -0.12 PRO 30
GLU 203 0.10 ALA 24 -0.11 PRO 30
PRO 205 0.14 ASN 25 -0.11 GLU 26
SER 14 0.15 GLU 26 -0.17 GLU 26
SER 14 0.12 ALA 27 -0.16 PRO 30
GLU 203 0.13 ILE 28 -0.13 PRO 30
GLU 203 0.15 TYR 29 -0.13 ALA 27
GLU 203 0.17 PRO 30 -0.16 ALA 27
GLU 203 0.15 LEU 31 -0.14 PRO 30
GLU 203 0.15 LEU 32 -0.12 ASN 8
GLU 203 0.19 GLU 33 -0.18 ASN 8
GLU 203 0.17 LYS 34 -0.15 ASN 8
GLU 203 0.16 ARG 35 -0.13 ASN 8
GLU 203 0.17 ARG 36 -0.17 ASN 8
ASP 218 0.17 ALA 37 -0.16 ASN 8
ASP 218 0.15 GLU 38 -0.13 ASN 8
PRO 208 0.15 ILE 39 -0.13 ASN 8
ASP 218 0.18 GLU 40 -0.15 ASN 8
ASP 218 0.17 ASN 41 -0.14 ASN 8
THR 217 0.15 VAL 42 -0.12 ASN 8
THR 217 0.16 THR 43 -0.12 ASN 8
THR 217 0.17 ARG 44 -0.13 ASN 8
THR 217 0.18 LYS 45 -0.13 ASN 8
THR 217 0.19 THR 46 -0.13 THR 12
THR 217 0.17 PHE 47 -0.12 THR 12
GLY 216 0.16 ARG 48 -0.13 SER 14
GLY 120 0.13 TYR 49 -0.11 SER 14
GLY 120 0.15 GLY 50 -0.12 SER 14
GLY 120 0.18 ALA 51 -0.13 SER 14
GLY 120 0.20 LEU 52 -0.15 GLU 203
GLY 213 0.25 PRO 53 -0.17 GLU 203
GLY 213 0.22 GLY 54 -0.16 ASN 15
GLY 213 0.17 SER 55 -0.14 SER 14
PRO 212 0.17 GLU 56 -0.13 SER 14
PRO 212 0.15 MET 57 -0.12 SER 14
PRO 212 0.15 ASP 58 -0.12 THR 12
THR 217 0.14 VAL 59 -0.11 ASN 8
THR 217 0.14 TYR 60 -0.11 ASN 8
THR 217 0.13 TYR 61 -0.10 ASN 8
THR 217 0.12 PRO 62 -0.09 ASN 8
THR 217 0.12 SER 63 -0.10 ASN 8
THR 217 0.11 SER 64 -0.09 ASN 8
THR 217 0.10 THR 65 -0.08 ASN 8
THR 217 0.09 PRO 66 -0.07 ASN 8
THR 217 0.09 SER 67 -0.07 ASN 8
THR 217 0.10 GLY 68 -0.08 ASN 8
THR 217 0.09 LYS 69 -0.07 ASN 8
THR 217 0.09 ALA 70 -0.07 ASN 8
THR 217 0.07 PRO 71 -0.06 ASN 8
THR 217 0.08 VAL 72 -0.07 ASN 8
THR 217 0.07 LEU 73 -0.06 ASN 8
PRO 212 0.07 ALA 74 -0.07 ASN 8
PRO 208 0.08 PHE 75 -0.06 ALA 9
PRO 53 0.07 VAL 76 -0.07 ASP 16
PRO 208 0.08 HIS 77 -0.08 ASP 16
PRO 89 0.07 GLY 78 -0.06 ASP 16
PRO 89 0.09 GLY 79 -0.07 ASP 16
PRO 89 0.14 ALA 80 -0.06 ASN 15
PRO 89 0.13 TYR 81 -0.09 ASN 15
PRO 89 0.12 VAL 82 -0.12 PRO 207
GLY 84 0.12 HIS 83 -0.12 ASP 16
PRO 208 0.16 GLY 84 -0.14 ASP 16
PRO 208 0.19 SER 85 -0.14 ASP 16
PRO 208 0.17 LYS 86 -0.11 SER 14
PRO 208 0.23 THR 87 -0.14 ALA 9
PRO 208 0.29 HIS 88 -0.14 ALA 9
PRO 208 0.37 PRO 89 -0.19 SER 14
GLU 203 0.30 PRO 90 -0.22 THR 12
GLU 203 0.27 PRO 91 -0.24 ALA 9
PRO 208 0.23 GLY 92 -0.19 ALA 9
PRO 208 0.25 ASP 93 -0.18 ALA 9
PRO 208 0.20 LEU 94 -0.15 ALA 9
PRO 208 0.19 ILE 95 -0.12 ALA 9
PRO 208 0.17 TYR 96 -0.11 ALA 9
PRO 208 0.17 LYS 97 -0.12 ASN 8
PRO 208 0.15 ASN 98 -0.11 ASN 8
PRO 208 0.13 VAL 99 -0.08 ASN 8
PRO 208 0.13 GLY 100 -0.10 ASN 8
PRO 208 0.13 ALA 101 -0.10 ASN 8
PRO 208 0.11 PHE 102 -0.08 ASN 8
PRO 208 0.10 TYR 103 -0.07 ASN 8
THR 217 0.11 ALA 104 -0.09 ASN 8
THR 217 0.11 SER 105 -0.08 ASN 8
THR 217 0.09 GLN 106 -0.07 ASN 8
THR 217 0.09 GLY 107 -0.07 ASN 8
THR 217 0.09 PHE 108 -0.07 ASN 8
THR 217 0.10 VAL 109 -0.08 ASN 8
THR 217 0.10 THR 110 -0.08 ASN 8
PRO 212 0.11 VAL 111 -0.09 ASN 8
PRO 212 0.11 ILE 112 -0.09 ALA 9
GLY 213 0.11 PRO 113 -0.10 SER 14
GLY 213 0.14 ASP 114 -0.13 ASN 15
ARG 116 0.15 TYR 115 -0.13 ASN 15
TYR 115 0.15 ARG 116 -0.15 ASN 15
PRO 119 0.15 LYS 117 -0.14 PRO 207
PRO 119 0.21 LEU 118 -0.15 PRO 207
PRO 119 0.35 PRO 119 -0.21 PHE 209
GLY 120 0.29 GLY 120 -0.25 PRO 208
PRO 53 0.22 MET 121 -0.16 PRO 208
PRO 53 0.22 LYS 122 -0.13 PHE 209
PRO 53 0.19 TRP 123 -0.10 THR 217
PRO 53 0.17 PRO 124 -0.09 GLU 203
PRO 53 0.18 ASP 125 -0.11 GLU 203
PRO 53 0.14 ALA 126 -0.10 ASN 15
PRO 53 0.12 PRO 127 -0.09 ASN 15
PRO 53 0.14 SER 128 -0.09 ASN 15
PRO 53 0.14 ASP 129 -0.11 ASN 15
PRO 53 0.11 ILE 130 -0.09 ASN 15
PRO 53 0.11 ALA 131 -0.08 ASN 15
PRO 53 0.13 SER 132 -0.09 SER 14
PRO 53 0.11 ALA 133 -0.10 SER 14
PRO 53 0.10 LEU 134 -0.08 SER 14
PRO 53 0.11 THR 135 -0.08 SER 14
PRO 53 0.11 PHE 136 -0.09 SER 14
PRO 53 0.10 LEU 137 -0.08 THR 12
PRO 53 0.09 VAL 138 -0.07 THR 12
LEU 52 0.10 ALA 139 -0.08 SER 14
LEU 52 0.10 HIS 140 -0.09 THR 12
GLY 216 0.10 SER 141 -0.08 ASN 8
THR 217 0.11 SER 142 -0.09 ASN 8
THR 217 0.13 ASP 143 -0.10 THR 12
THR 217 0.13 VAL 144 -0.10 ASN 8
THR 217 0.12 ASN 145 -0.09 ASN 8
THR 217 0.14 ALA 146 -0.10 ASN 8
THR 217 0.15 SER 147 -0.11 ASN 8
THR 217 0.14 ALA 148 -0.10 ASN 8
THR 217 0.13 PRO 149 -0.10 ASN 8
THR 217 0.12 THR 150 -0.09 ASN 8
THR 217 0.11 ALA 151 -0.08 ASN 8
THR 217 0.10 ALA 152 -0.08 ASN 8
THR 217 0.08 ASP 153 -0.07 ASN 8
PRO 53 0.07 VAL 154 -0.07 ASN 8
PRO 53 0.07 GLN 155 -0.05 ASN 8
PRO 53 0.06 ASN 156 -0.05 ASN 8
PRO 53 0.06 ILE 157 -0.05 ASN 8
PRO 53 0.05 PHE 158 -0.05 ASN 8
PRO 53 0.06 LEU 159 -0.05 SER 14
PRO 208 0.05 VAL 160 -0.04 ASN 8
PRO 89 0.06 GLY 161 -0.04 ASP 16
PRO 208 0.05 HIS 162 -0.03 ASP 16
PRO 90 0.08 SER 163 -0.03 ASP 16
PRO 89 0.11 ALA 164 -0.05 ASN 15
PRO 89 0.08 GLY 165 -0.06 ASN 15
PRO 89 0.08 GLY 166 -0.04 ASN 15
PRO 90 0.10 ALA 167 -0.05 ASN 15
PRO 89 0.10 ILE 168 -0.06 ASN 15
PRO 89 0.08 ALA 169 -0.06 ASN 15
PRO 89 0.09 SER 170 -0.05 ASN 15
PRO 89 0.10 ASP 171 -0.06 ASN 15
PRO 53 0.10 VAL 172 -0.06 ASN 15
PRO 53 0.08 LEU 173 -0.05 ASN 15
PRO 89 0.09 LEU 174 -0.05 GLY 201
PRO 53 0.11 ALA 175 -0.07 GLY 201
PRO 53 0.12 PRO 176 -0.07 GLY 201
PRO 53 0.13 GLY 177 -0.08 GLY 201
PRO 53 0.13 LEU 178 -0.07 GLY 201
PRO 53 0.11 LEU 179 -0.07 ASN 15
PRO 53 0.11 PRO 180 -0.07 ASN 15
PRO 53 0.09 ALA 181 -0.06 ASN 15
PRO 53 0.09 ASN 182 -0.06 SER 14
PRO 53 0.09 VAL 183 -0.06 SER 14
PRO 53 0.08 ARG 184 -0.05 SER 14
PRO 53 0.07 ARG 185 -0.05 SER 14
PRO 53 0.07 SER 186 -0.05 SER 14
PRO 53 0.07 VAL 187 -0.05 SER 14
PRO 53 0.05 ARG 188 -0.04 ASN 8
PRO 89 0.04 GLY 189 -0.03 SER 14
PRO 89 0.05 LEU 190 -0.03 ASN 15
PRO 89 0.04 ILE 191 -0.02 ASP 16
PRO 90 0.05 VAL 192 -0.02 ASP 16
PRO 208 0.04 PHE 193 -0.02 PRO 208
PRO 90 0.05 GLY 194 -0.03 ARG 116
PRO 90 0.09 GLY 195 -0.03 PRO 119
PRO 90 0.13 MET 196 -0.04 GLY 120
PRO 90 0.12 MET 197 -0.04 GLY 216
PRO 90 0.15 HIS 198 -0.07 GLY 120
PRO 90 0.20 TYR 199 -0.11 GLY 120
PRO 90 0.18 ARG 200 -0.12 GLY 120
PRO 90 0.21 GLY 201 -0.15 GLY 120
PRO 90 0.22 LEU 202 -0.14 GLY 120
PRO 90 0.31 GLU 203 -0.16 GLY 120
PRO 90 0.25 TYR 204 -0.12 GLY 120
PRO 90 0.25 PRO 205 -0.11 GLY 120
PRO 89 0.23 ILE 206 -0.11 GLY 120
PRO 89 0.28 PRO 207 -0.15 GLY 120
PRO 89 0.34 PRO 208 -0.21 GLY 120
PRO 89 0.23 PHE 209 -0.20 PRO 119
PRO 89 0.21 VAL 210 -0.12 GLY 213
PRO 89 0.23 LEU 211 -0.13 GLY 213
PRO 53 0.26 PRO 212 -0.18 GLY 213
PRO 53 0.27 GLY 213 -0.19 GLY 213
PRO 53 0.20 TYR 214 -0.13 PHE 209
PRO 53 0.20 TYR 215 -0.13 PRO 212
PRO 53 0.26 GLY 216 -0.17 GLY 216
PRO 53 0.22 THR 217 -0.16 GLY 216
PRO 89 0.21 ASP 218 -0.14 GLY 216
PRO 89 0.18 GLU 219 -0.13 GLY 216
PRO 89 0.17 ASP 220 -0.13 THR 217
PRO 89 0.18 VAL 221 -0.11 GLY 216
PRO 90 0.17 ARG 222 -0.10 GLY 216
PRO 90 0.15 ALA 223 -0.10 THR 217
PRO 89 0.14 HIS 224 -0.09 THR 217
PRO 90 0.14 GLU 225 -0.07 THR 217
PRO 90 0.12 PRO 226 -0.05 THR 217
PRO 90 0.12 LEU 227 -0.06 THR 217
PRO 90 0.13 GLY 228 -0.08 THR 217
PRO 90 0.11 LEU 229 -0.07 THR 217
PRO 90 0.10 LEU 230 -0.05 THR 217
PRO 90 0.11 GLU 231 -0.07 THR 217
PRO 90 0.11 SER 232 -0.08 THR 217
PRO 90 0.10 ALA 233 -0.06 THR 217
PRO 90 0.09 SER 234 -0.06 THR 217
PRO 90 0.08 ASP 235 -0.05 THR 217
PRO 90 0.07 GLU 236 -0.05 GLY 201
PRO 90 0.08 ILE 237 -0.05 GLY 201
PRO 90 0.07 VAL 238 -0.04 GLY 201
PRO 90 0.06 ARG 239 -0.03 ASN 15
PRO 89 0.06 GLY 240 -0.04 ASN 15
PRO 90 0.06 LEU 241 -0.04 ASN 15
PRO 89 0.05 PRO 242 -0.03 ASN 15
PRO 90 0.04 ASP 243 -0.02 ASN 15
PRO 90 0.05 VAL 244 -0.02 ASN 15
PRO 90 0.03 LEU 245 -0.02 PRO 208
PRO 90 0.04 MET 246 -0.02 PRO 208
PRO 208 0.04 VAL 247 -0.02 ARG 116
PRO 208 0.04 LEU 248 -0.04 ARG 116
PRO 208 0.04 SER 249 -0.04 PRO 53
THR 12 0.05 GLU 250 -0.06 PRO 53
ALA 9 0.07 HIS 251 -0.08 PRO 53
GLU 26 0.06 ASP 252 -0.07 PRO 53
PRO 30 0.09 VAL 253 -0.09 PRO 53
PRO 30 0.12 ALA 254 -0.11 PRO 53
PRO 91 0.13 ALA 255 -0.10 GLY 120
PRO 91 0.10 MET 256 -0.07 GLY 120
PRO 30 0.08 ARG 257 -0.07 GLY 120
GLU 33 0.10 ALA 258 -0.08 GLY 120
PRO 90 0.11 ALA 259 -0.07 GLY 120
PRO 90 0.08 VAL 260 -0.05 GLY 120
LYS 34 0.08 THR 261 -0.06 GLY 120
GLU 33 0.09 ASP 262 -0.06 GLY 120
PRO 90 0.09 PHE 263 -0.05 GLY 120
PRO 90 0.07 ARG 264 -0.04 GLY 120
LYS 34 0.08 SER 265 -0.05 GLY 120
ALA 37 0.09 ALA 266 -0.04 GLY 216
PRO 90 0.07 LEU 267 -0.03 GLY 216
ALA 37 0.06 ALA 268 -0.03 GLY 120
ALA 37 0.08 GLU 269 -0.04 GLY 216
ALA 37 0.08 ARG 270 -0.04 THR 217
PRO 90 0.06 THR 271 -0.03 THR 217
ALA 37 0.06 GLY 272 -0.03 THR 217
ALA 37 0.05 LYS 273 -0.02 PRO 208
ALA 37 0.04 ASP 274 -0.02 GLY 120
PRO 90 0.04 VAL 275 -0.02 PRO 208
PRO 90 0.02 PRO 276 -0.02 ARG 116
PRO 208 0.03 LEU 277 -0.03 ARG 116
PRO 208 0.04 LEU 278 -0.03 ARG 116
PRO 208 0.04 VAL 279 -0.04 PRO 53
PRO 208 0.05 ALA 280 -0.04 PRO 91
THR 12 0.05 GLN 281 -0.06 PRO 91
THR 12 0.07 GLY 282 -0.09 PRO 91
PRO 208 0.06 HIS 283 -0.07 PRO 91
THR 12 0.05 ASN 284 -0.07 PRO 91
PRO 208 0.05 HIS 285 -0.05 ARG 116
PRO 208 0.08 ILE 286 -0.03 ARG 116
PRO 208 0.09 SER 287 -0.06 GLU 33
PRO 208 0.08 PRO 288 -0.05 LYS 34
PRO 208 0.11 HIS 289 -0.05 PRO 30
PRO 208 0.12 TYR 290 -0.07 PRO 30
PRO 208 0.11 ALA 291 -0.08 PRO 30
PRO 208 0.11 LEU 292 -0.07 PRO 30
PRO 208 0.12 SER 293 -0.09 PRO 30
PRO 208 0.12 SER 294 -0.11 PRO 30
GLU 203 0.11 GLY 295 -0.10 LYS 34
GLU 203 0.10 GLU 296 -0.11 LYS 34
PRO 208 0.08 GLY 297 -0.09 LYS 34
PRO 208 0.09 GLU 298 -0.07 LYS 34
PRO 208 0.07 GLU 299 -0.06 LYS 34
PRO 208 0.07 TRP 300 -0.04 LYS 34
PRO 208 0.08 GLY 301 -0.04 LYS 34
PRO 208 0.07 HIS 302 -0.05 LYS 34
PRO 208 0.06 ASP 303 -0.03 LYS 34
PRO 208 0.06 VAL 304 -0.02 ASN 8
PRO 208 0.07 ILE 305 -0.03 ASN 8
PRO 208 0.06 ARG 306 -0.03 LYS 34
PRO 208 0.05 TRP 307 -0.02 ASN 8
PRO 208 0.05 MET 308 -0.03 ASN 8
PRO 208 0.05 ARG 309 -0.03 ASN 8
PRO 208 0.04 ALA 310 -0.02 ASN 8
PRO 208 0.04 LYS 311 -0.03 ASN 8
THR 217 0.04 LEU 312 -0.04 ASN 8
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PRO 90 0.04 LYS 273 -0.02 ARG 116
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THR 217 0.04 GLY 315 -0.02 ASN 8
THR 217 0.05 ASN 316 -0.03 ASN 8

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