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***  Dimero14_KELEY  ***

CA distance fluctuations for 2602040113001506927

---  normal mode 11  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
GLY 177 0.12 ASN 8 -0.09 ILE 17
GLY 177 0.14 ALA 9 -0.10 ILE 17
GLY 177 0.13 ALA 10 -0.08 ILE 17
SER 234 0.14 GLY 11 -0.10 ILE 17
GLY 216 0.20 THR 12 -0.10 ILE 17
GLY 216 0.26 ILE 13 -0.12 PRO 205
THR 217 0.25 SER 14 -0.14 PRO 205
THR 217 0.31 ASN 15 -0.23 PRO 205
GLY 216 0.32 ASP 16 -0.13 PRO 207
GLY 213 0.31 ILE 17 -0.15 PRO 207
GLY 213 0.41 LEU 18 -0.14 ILE 17
GLY 213 0.28 ALA 19 -0.12 ILE 17
GLY 213 0.22 GLN 20 -0.12 ILE 17
GLY 120 0.35 VAL 21 -0.14 VAL 21
GLY 120 0.39 THR 22 -0.13 ILE 17
GLY 177 0.18 PHE 23 -0.11 ILE 17
GLY 120 0.24 ALA 24 -0.12 VAL 21
GLY 120 0.31 ASN 25 -0.13 VAL 21
GLY 177 0.20 GLU 26 -0.11 VAL 21
GLY 177 0.17 ALA 27 -0.10 VAL 21
GLY 177 0.15 ILE 28 -0.11 PRO 89
GLY 120 0.17 TYR 29 -0.13 PRO 89
PRO 180 0.16 PRO 30 -0.12 PRO 89
PRO 180 0.14 LEU 31 -0.10 PRO 89
PRO 180 0.14 LEU 32 -0.11 PRO 89
PRO 180 0.15 GLU 33 -0.13 PRO 89
PRO 180 0.14 LYS 34 -0.11 PRO 89
PRO 180 0.13 ARG 35 -0.10 PRO 89
ALA 51 0.16 ARG 36 -0.11 PRO 89
HIS 140 0.15 ALA 37 -0.09 PRO 89
HIS 140 0.13 GLU 38 -0.07 PRO 90
PHE 136 0.14 ILE 39 -0.08 GLY 54
ARG 48 0.20 GLU 40 -0.09 PRO 53
ASP 143 0.17 ASN 41 -0.06 PRO 53
PHE 47 0.17 VAL 42 -0.05 PRO 53
PHE 47 0.19 THR 43 -0.04 PRO 53
PHE 47 0.23 ARG 44 -0.04 PRO 53
THR 46 0.25 LYS 45 -0.04 ALA 223
THR 46 0.28 THR 46 -0.04 ALA 223
THR 46 0.25 PHE 47 -0.05 ALA 223
THR 46 0.22 ARG 48 -0.05 ALA 223
THR 46 0.20 TYR 49 -0.06 ASP 220
PHE 136 0.20 GLY 50 -0.08 ASP 125
GLU 40 0.19 ALA 51 -0.07 TYR 115
SER 132 0.21 LEU 52 -0.09 SER 85
ASP 93 0.19 PRO 53 -0.12 THR 87
PRO 91 0.39 GLY 54 -0.15 SER 85
ALA 133 0.20 SER 55 -0.09 ASP 114
PRO 90 0.26 GLU 56 -0.06 SER 55
THR 46 0.22 MET 57 -0.05 PRO 113
THR 46 0.24 ASP 58 -0.05 GLY 100
THR 46 0.21 VAL 59 -0.05 ALA 223
PHE 47 0.19 TYR 60 -0.04 ALA 223
PHE 47 0.17 TYR 61 -0.04 ALA 223
PHE 47 0.15 PRO 62 -0.04 ALA 223
PHE 47 0.14 SER 63 -0.04 ALA 313
ASP 143 0.13 SER 64 -0.05 ASN 316
PHE 47 0.12 THR 65 -0.07 ASN 316
ASP 143 0.11 PRO 66 -0.10 ASN 316
PHE 47 0.12 SER 67 -0.10 ASN 316
PHE 47 0.13 GLY 68 -0.05 ASN 316
THR 46 0.14 LYS 69 -0.05 ARG 239
PHE 47 0.14 ALA 70 -0.05 ARG 239
THR 46 0.14 PRO 71 -0.06 ILE 157
THR 46 0.15 VAL 72 -0.05 LEU 173
THR 46 0.15 LEU 73 -0.05 LEU 159
THR 46 0.16 ALA 74 -0.05 ALA 169
GLY 120 0.19 PHE 75 -0.04 ALA 223
PRO 119 0.18 VAL 76 -0.05 GLY 165
PRO 119 0.22 HIS 77 -0.07 GLY 54
PRO 119 0.26 GLY 78 -0.08 ILE 286
VAL 82 0.32 GLY 79 -0.11 ILE 286
VAL 82 0.26 ALA 80 -0.11 ILE 286
GLY 79 0.25 TYR 81 -0.09 ILE 286
GLY 79 0.33 VAL 82 -0.10 ILE 17
HIS 83 0.31 HIS 83 -0.11 ILE 17
LYS 117 0.26 GLY 84 -0.11 GLY 54
SER 85 0.26 SER 85 -0.15 GLY 54
ASP 114 0.20 LYS 86 -0.12 GLY 54
GLU 56 0.23 THR 87 -0.14 GLY 54
THR 87 0.21 HIS 88 -0.22 PRO 89
ASP 114 0.23 PRO 89 -0.28 PRO 89
GLU 56 0.27 PRO 90 -0.18 HIS 88
GLY 54 0.40 PRO 91 -0.15 HIS 88
GLY 54 0.28 GLY 92 -0.18 PRO 89
GLY 54 0.26 ASP 93 -0.20 PRO 89
GLY 54 0.19 LEU 94 -0.14 PRO 89
GLY 120 0.22 ILE 95 -0.13 PRO 90
GLY 120 0.21 TYR 96 -0.11 GLY 54
PHE 47 0.18 LYS 97 -0.10 GLY 54
GLY 120 0.17 ASN 98 -0.08 GLY 54
GLY 120 0.17 VAL 99 -0.08 GLY 54
PHE 47 0.17 GLY 100 -0.06 GLY 54
PHE 47 0.15 ALA 101 -0.06 GLY 54
GLY 120 0.14 PHE 102 -0.05 GLY 54
GLY 120 0.14 TYR 103 -0.03 ALA 223
PHE 47 0.15 ALA 104 -0.04 ALA 223
PHE 47 0.12 SER 105 -0.03 GLY 54
PHE 47 0.11 GLN 106 -0.03 ALA 223
PHE 47 0.12 GLY 107 -0.04 ARG 239
PHE 47 0.14 PHE 108 -0.04 ALA 223
PHE 47 0.16 VAL 109 -0.04 ALA 223
PHE 47 0.17 THR 110 -0.04 ALA 223
THR 46 0.19 VAL 111 -0.05 ALA 223
THR 46 0.19 ILE 112 -0.05 ASP 58
THR 46 0.19 PRO 113 -0.05 MET 57
PRO 89 0.24 ASP 114 -0.09 SER 55
SER 85 0.23 TYR 115 -0.07 SER 55
GLY 92 0.27 ARG 116 -0.07 ILE 286
GLY 79 0.28 LYS 117 -0.08 ILE 286
GLY 79 0.31 LEU 118 -0.08 ILE 17
GLY 79 0.31 PRO 119 -0.10 GLU 26
THR 22 0.35 GLY 120 -0.08 PRO 119
THR 22 0.28 MET 121 -0.07 ASN 15
LEU 18 0.27 LYS 122 -0.07 GLU 203
PRO 205 0.23 TRP 123 -0.07 GLY 50
PRO 205 0.21 PRO 124 -0.09 ASP 220
GLY 92 0.22 ASP 125 -0.08 GLY 50
GLY 79 0.23 ALA 126 -0.06 ALA 164
GLY 79 0.20 PRO 127 -0.06 ASP 220
GLY 92 0.22 SER 128 -0.08 ALA 223
GLY 92 0.25 ASP 129 -0.06 TYR 49
GLY 92 0.19 ILE 130 -0.06 ALA 223
GLY 92 0.18 ALA 131 -0.07 ALA 223
PRO 91 0.22 SER 132 -0.07 ALA 131
PRO 91 0.21 ALA 133 -0.06 ALA 223
THR 46 0.17 LEU 134 -0.07 ALA 223
GLY 92 0.17 THR 135 -0.08 LEU 179
GLY 50 0.20 PHE 136 -0.07 THR 135
THR 46 0.18 LEU 137 -0.06 LEU 179
THR 46 0.16 VAL 138 -0.08 LEU 179
THR 46 0.17 ALA 139 -0.08 LEU 179
THR 46 0.18 HIS 140 -0.07 LEU 179
THR 46 0.18 SER 141 -0.07 LEU 179
THR 46 0.18 SER 142 -0.06 ASN 182
LYS 45 0.20 ASP 143 -0.05 ALA 223
THR 46 0.20 VAL 144 -0.05 LEU 179
THR 46 0.19 ASN 145 -0.05 LEU 179
THR 46 0.19 ALA 146 -0.05 LEU 179
THR 46 0.19 SER 147 -0.04 ASN 182
THR 46 0.18 ALA 148 -0.04 ALA 223
PHE 47 0.16 PRO 149 -0.04 ARG 239
PHE 47 0.16 THR 150 -0.04 ARG 239
THR 46 0.16 ALA 151 -0.06 ASP 153
THR 46 0.16 ALA 152 -0.05 LEU 173
THR 46 0.15 ASP 153 -0.06 SER 186
THR 46 0.16 VAL 154 -0.07 SER 186
THR 46 0.15 GLN 155 -0.11 SER 186
THR 46 0.14 ASN 156 -0.05 ARG 239
THR 46 0.15 ILE 157 -0.06 PRO 71
GLY 120 0.15 PHE 158 -0.05 PRO 71
PRO 119 0.16 LEU 159 -0.05 LEU 73
GLY 120 0.18 VAL 160 -0.04 PRO 226
PRO 119 0.21 GLY 161 -0.05 GLY 166
PRO 119 0.24 HIS 162 -0.05 ALA 126
PRO 119 0.27 SER 163 -0.06 TYR 214
PRO 119 0.26 ALA 164 -0.06 ALA 126
PRO 119 0.23 GLY 165 -0.06 ALA 126
PRO 119 0.21 GLY 166 -0.05 GLY 161
PRO 208 0.22 ALA 167 -0.06 ILE 168
GLY 79 0.21 ILE 168 -0.06 ALA 167
VAL 82 0.18 ALA 169 -0.05 ALA 74
PRO 208 0.19 SER 170 -0.05 PRO 226
PRO 205 0.20 ASP 171 -0.07 ALA 223
GLY 79 0.19 VAL 172 -0.06 PHE 136
PRO 205 0.18 LEU 173 -0.07 VAL 138
PRO 205 0.20 LEU 174 -0.06 LEU 230
PRO 205 0.21 ALA 175 -0.07 ALA 223
PRO 205 0.19 PRO 176 -0.07 LEU 229
THR 22 0.19 GLY 177 -0.07 ALA 223
GLY 92 0.20 LEU 178 -0.07 THR 135
GLY 92 0.18 LEU 179 -0.08 THR 135
GLY 92 0.18 PRO 180 -0.06 ALA 233
GLY 92 0.16 ALA 181 -0.07 ALA 233
GLY 92 0.15 ASN 182 -0.06 SER 141
GLY 92 0.16 VAL 183 -0.07 SER 141
GLY 92 0.16 ARG 184 -0.06 ALA 233
GLY 79 0.14 ARG 185 -0.07 ILE 237
THR 46 0.14 SER 186 -0.11 GLN 155
GLY 79 0.14 VAL 187 -0.05 PRO 71
GLY 120 0.13 ARG 188 -0.06 PRO 242
PRO 119 0.14 GLY 189 -0.04 PRO 71
PRO 119 0.16 LEU 190 -0.04 PRO 71
PRO 119 0.17 ILE 191 -0.03 VAL 72
PRO 119 0.19 VAL 192 -0.03 PRO 226
PRO 119 0.20 PHE 193 -0.04 GLY 216
GLY 213 0.22 GLY 194 -0.05 GLY 216
PHE 209 0.24 GLY 195 -0.05 GLY 216
PRO 208 0.27 MET 196 -0.06 MET 256
PRO 208 0.25 MET 197 -0.05 GLU 225
PRO 208 0.27 HIS 198 -0.06 VAL 221
PRO 208 0.32 TYR 199 -0.07 GLY 216
PRO 208 0.30 ARG 200 -0.07 ASP 218
ASP 218 0.32 GLY 201 -0.05 GLY 216
PRO 208 0.33 LEU 202 -0.08 PRO 212
PRO 208 0.42 GLU 203 -0.12 PRO 212
PRO 208 0.38 TYR 204 -0.08 PRO 208
PHE 209 0.50 PRO 205 -0.23 ASN 15
PRO 208 0.40 ILE 206 -0.16 ASN 15
PRO 207 0.47 PRO 207 -0.15 ILE 17
PRO 205 0.47 PRO 208 -0.12 ASN 15
PRO 205 0.50 PHE 209 -0.10 ASN 15
PRO 205 0.36 VAL 210 -0.10 ASN 15
PRO 205 0.31 LEU 211 -0.13 PRO 212
PRO 205 0.39 PRO 212 -0.13 LEU 211
LEU 18 0.42 GLY 213 -0.12 LEU 211
PRO 205 0.30 TYR 214 -0.08 GLU 203
PRO 205 0.29 TYR 215 -0.12 GLY 216
ASP 16 0.33 GLY 216 -0.12 TYR 215
GLU 203 0.36 THR 217 -0.08 GLU 203
GLU 203 0.37 ASP 218 -0.07 ARG 200
GLU 203 0.32 GLU 219 -0.08 PRO 124
GLU 203 0.30 ASP 220 -0.09 PRO 124
GLU 203 0.31 VAL 221 -0.06 HIS 198
GLU 203 0.28 ARG 222 -0.06 SER 128
GLU 203 0.26 ALA 223 -0.08 SER 128
PRO 205 0.25 HIS 224 -0.08 SER 128
PRO 208 0.26 GLU 225 -0.06 ALA 131
PRO 208 0.24 PRO 226 -0.06 PHE 136
PRO 208 0.23 LEU 227 -0.05 PHE 136
GLU 203 0.24 GLY 228 -0.06 PRO 176
PRO 205 0.22 LEU 229 -0.07 PRO 176
PRO 208 0.20 LEU 230 -0.06 LEU 174
GLU 203 0.21 GLU 231 -0.05 PRO 176
GLU 203 0.23 SER 232 -0.06 ALA 181
GLU 203 0.21 ALA 233 -0.07 ALA 181
GLU 203 0.20 SER 234 -0.06 ALA 181
GLU 203 0.18 ASP 235 -0.05 GLN 155
GLU 203 0.18 GLU 236 -0.06 GLN 155
PRO 205 0.19 ILE 237 -0.07 ARG 185
PRO 205 0.17 VAL 238 -0.06 GLN 155
PRO 205 0.16 ARG 239 -0.06 GLN 155
PRO 205 0.16 GLY 240 -0.07 GLN 155
PRO 208 0.16 LEU 241 -0.06 GLN 155
ASP 218 0.15 PRO 242 -0.06 ARG 188
ASP 218 0.15 ASP 243 -0.05 SER 67
ASP 218 0.16 VAL 244 -0.04 SER 67
ASP 218 0.15 LEU 245 -0.03 SER 67
GLY 213 0.17 MET 246 -0.03 ASP 218
GLY 213 0.17 VAL 247 -0.03 GLY 216
THR 217 0.18 LEU 248 -0.05 GLY 216
GLY 216 0.17 SER 249 -0.05 GLY 213
THR 217 0.16 GLU 250 -0.05 GLY 213
THR 217 0.19 HIS 251 -0.08 PRO 205
THR 217 0.21 ASP 252 -0.08 ALA 80
PRO 212 0.27 VAL 253 -0.10 PRO 205
THR 217 0.27 ALA 254 -0.09 PRO 205
THR 217 0.28 ALA 255 -0.08 PRO 212
PRO 212 0.26 MET 256 -0.07 GLY 216
THR 217 0.23 ARG 257 -0.05 PRO 212
THR 217 0.24 ALA 258 -0.05 GLY 216
ASP 218 0.24 ALA 259 -0.05 GLY 216
ASP 218 0.22 VAL 260 -0.04 ASP 218
ASP 218 0.21 THR 261 -0.04 ASP 218
ASP 218 0.22 ASP 262 -0.04 ASP 218
ASP 218 0.21 PHE 263 -0.04 PHE 136
ASP 218 0.19 ARG 264 -0.03 SER 67
ASP 218 0.19 SER 265 -0.03 SER 67
ASP 218 0.20 ALA 266 -0.04 SER 67
ASP 218 0.19 LEU 267 -0.04 SER 67
ASP 218 0.18 ALA 268 -0.04 SER 67
ASP 218 0.18 GLU 269 -0.04 SER 67
ASP 218 0.18 ARG 270 -0.04 SER 67
ASP 218 0.17 THR 271 -0.05 SER 67
ASP 218 0.16 GLY 272 -0.04 SER 67
ASP 218 0.16 LYS 273 -0.05 SER 67
ASP 218 0.15 ASP 274 -0.04 SER 67
ASP 218 0.16 VAL 275 -0.04 SER 67
ASP 218 0.15 PRO 276 -0.03 SER 67
THR 217 0.16 LEU 277 -0.02 ASP 218
THR 217 0.14 LEU 278 -0.03 GLY 216
THR 217 0.14 VAL 279 -0.04 GLY 216
THR 217 0.13 ALA 280 -0.05 GLY 54
THR 217 0.12 GLN 281 -0.05 ASN 25
GLY 177 0.12 GLY 282 -0.07 VAL 21
GLY 216 0.14 HIS 283 -0.07 ASN 25
GLY 216 0.18 ASN 284 -0.09 ALA 80
GLY 213 0.22 HIS 285 -0.11 ALA 80
GLY 120 0.27 ILE 286 -0.11 ALA 80
GLY 120 0.21 SER 287 -0.09 ASN 25
GLY 120 0.19 PRO 288 -0.07 GLY 54
GLY 120 0.21 HIS 289 -0.08 GLY 54
GLY 120 0.23 TYR 290 -0.09 GLY 54
GLY 120 0.16 ALA 291 -0.07 ASN 25
GLY 120 0.16 LEU 292 -0.07 GLY 54
GLY 120 0.13 SER 293 -0.07 GLY 54
PRO 180 0.13 SER 294 -0.08 PRO 89
PRO 180 0.11 GLY 295 -0.07 ASN 25
GLY 177 0.11 GLU 296 -0.07 ASN 25
GLY 177 0.12 GLY 297 -0.06 ASN 25
GLY 120 0.12 GLU 298 -0.05 GLY 54
GLY 177 0.11 GLU 299 -0.04 GLY 54
GLY 120 0.13 TRP 300 -0.04 GLY 54
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