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***  Dimero19_KELEY  ***

CA distance fluctuations for 2602040114081509563

---  normal mode 10  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
PRO 30 0.28 ASN 8 -0.09 GLY 295
GLU 26 0.33 ALA 9 -0.07 ILE 28
GLU 26 0.28 ALA 10 -0.06 HIS 83
PRO 30 0.29 GLY 11 -0.05 GLY 295
PRO 30 0.35 THR 12 -0.06 GLU 203
GLU 26 0.35 ILE 13 -0.07 GLU 203
PRO 91 0.43 SER 14 -0.07 ALA 19
PRO 91 0.49 ASN 15 -0.07 PRO 207
GLY 92 0.47 ASP 16 -0.07 PRO 207
GLY 92 0.38 ILE 17 -0.09 PRO 207
GLY 92 0.34 LEU 18 -0.09 PRO 207
GLY 92 0.32 ALA 19 -0.08 GLU 203
GLY 92 0.32 GLN 20 -0.08 GLU 203
GLY 92 0.28 VAL 21 -0.11 HIS 83
THR 22 0.33 THR 22 -0.09 GLU 203
GLU 26 0.30 PHE 23 -0.08 HIS 83
GLY 92 0.25 ALA 24 -0.10 HIS 83
ALA 19 0.30 ASN 25 -0.12 HIS 83
ILE 13 0.35 GLU 26 -0.10 HIS 83
ALA 9 0.26 ALA 27 -0.08 HIS 83
ILE 13 0.26 ILE 28 -0.07 ASN 8
SER 14 0.34 TYR 29 -0.05 ARG 116
SER 14 0.38 PRO 30 -0.05 ASN 8
SER 14 0.29 LEU 31 -0.08 ASN 8
SER 14 0.31 LEU 32 -0.06 ASN 8
SER 14 0.36 GLU 33 -0.05 ASN 8
SER 14 0.31 LYS 34 -0.06 ASN 8
SER 14 0.28 ARG 35 -0.06 ASN 8
SER 14 0.31 ARG 36 -0.05 ASN 8
SER 14 0.27 ALA 37 -0.04 ASN 8
SER 14 0.24 GLU 38 -0.05 ASN 8
SER 14 0.25 ILE 39 -0.05 ASN 8
PRO 205 0.26 GLU 40 -0.04 ASN 8
SER 14 0.23 ASN 41 -0.04 ASN 8
PRO 205 0.21 VAL 42 -0.03 ASN 8
PRO 205 0.21 THR 43 -0.03 SER 105
PRO 208 0.24 ARG 44 -0.03 ALA 101
PRO 208 0.25 LYS 45 -0.03 ASN 8
PRO 208 0.27 THR 46 -0.02 ASN 8
PRO 208 0.24 PHE 47 -0.03 THR 135
PHE 209 0.22 ARG 48 -0.02 ASN 8
PRO 53 0.18 TYR 49 -0.03 ALA 131
PRO 53 0.19 GLY 50 -0.03 ALA 131
PRO 53 0.21 ALA 51 -0.03 ASP 93
PRO 119 0.23 LEU 52 -0.04 PRO 89
GLY 213 0.33 PRO 53 -0.05 PRO 89
PHE 209 0.33 GLY 54 -0.06 PRO 89
PHE 209 0.23 SER 55 -0.04 PRO 113
PRO 208 0.26 GLU 56 -0.03 ASP 93
PRO 208 0.24 MET 57 -0.03 ILE 112
PRO 208 0.26 ASP 58 -0.03 GLY 100
PRO 208 0.21 VAL 59 -0.03 ASN 8
PRO 208 0.21 TYR 60 -0.02 ALA 104
PRO 205 0.18 TYR 61 -0.02 ILE 305
SER 14 0.17 PRO 62 -0.05 GLY 107
SER 14 0.18 SER 63 -0.03 GLY 107
SER 14 0.17 SER 64 -0.04 ARG 309
SER 14 0.15 THR 65 -0.05 ARG 309
SER 14 0.14 PRO 66 -0.05 ARG 309
SER 14 0.13 SER 67 -0.04 LYS 273
SER 14 0.14 GLY 68 -0.03 LYS 273
SER 14 0.14 LYS 69 -0.04 LYS 273
GLY 92 0.14 ALA 70 -0.03 LYS 273
GLY 92 0.14 PRO 71 -0.04 LYS 273
GLY 92 0.15 VAL 72 -0.03 VAL 275
GLY 92 0.16 LEU 73 -0.03 LEU 159
GLY 92 0.17 ALA 74 -0.03 LEU 159
GLY 92 0.19 PHE 75 -0.03 ALA 169
GLY 92 0.19 VAL 76 -0.04 LYS 86
GLY 92 0.22 HIS 77 -0.03 TYR 29
PRO 89 0.25 GLY 78 -0.05 ASN 25
PRO 89 0.29 GLY 79 -0.08 ASN 25
PRO 89 0.29 ALA 80 -0.08 GLU 203
PRO 89 0.23 TYR 81 -0.09 THR 217
GLY 54 0.25 VAL 82 -0.12 GLU 203
GLY 84 0.29 HIS 83 -0.12 ASN 25
GLY 84 0.29 GLY 84 -0.09 ARG 116
PRO 207 0.32 SER 85 -0.05 TYR 115
PRO 208 0.27 LYS 86 -0.04 ASP 114
PRO 207 0.32 THR 87 -0.05 ASP 93
PRO 207 0.38 HIS 88 -0.06 ARG 116
PRO 205 0.44 PRO 89 -0.08 ARG 116
PRO 205 0.46 PRO 90 -0.06 ARG 116
PRO 205 0.47 PRO 91 -0.06 ALA 27
ASP 16 0.44 GLY 92 -0.05 ARG 116
PRO 205 0.39 ASP 93 -0.06 GLY 54
ASP 16 0.31 LEU 94 -0.05 GLY 54
ASP 16 0.29 ILE 95 -0.05 THR 87
PRO 205 0.24 TYR 96 -0.03 ASN 8
PRO 205 0.25 LYS 97 -0.03 ASN 8
ASP 16 0.24 ASN 98 -0.04 ASN 8
GLY 92 0.21 VAL 99 -0.04 ASN 8
PRO 205 0.20 GLY 100 -0.03 ASP 58
SER 14 0.21 ALA 101 -0.03 GLU 40
SER 14 0.19 PHE 102 -0.03 ASN 8
GLY 92 0.17 TYR 103 -0.03 ASN 8
SER 14 0.18 ALA 104 -0.03 HIS 302
SER 14 0.19 SER 105 -0.03 THR 43
SER 14 0.16 GLN 106 -0.03 ILE 305
SER 14 0.15 GLY 107 -0.05 PRO 62
GLY 92 0.16 PHE 108 -0.03 PRO 62
GLY 92 0.16 VAL 109 -0.02 LYS 273
GLY 92 0.17 THR 110 -0.02 ILE 191
PRO 208 0.18 VAL 111 -0.02 ASN 8
PRO 208 0.19 ILE 112 -0.03 ILE 130
PRO 208 0.19 PRO 113 -0.04 ILE 130
PRO 208 0.22 ASP 114 -0.05 SER 85
PRO 53 0.21 TYR 115 -0.05 SER 85
PRO 53 0.21 ARG 116 -0.11 THR 217
PRO 53 0.23 LYS 117 -0.11 THR 217
PRO 53 0.27 LEU 118 -0.14 PRO 212
PRO 119 0.37 PRO 119 -0.21 PRO 212
GLY 120 0.27 GLY 120 -0.23 THR 217
PRO 53 0.25 MET 121 -0.18 THR 217
PRO 53 0.24 LYS 122 -0.16 THR 217
PRO 53 0.20 TRP 123 -0.13 THR 217
PRO 53 0.18 PRO 124 -0.12 THR 217
PRO 53 0.20 ASP 125 -0.11 THR 217
PRO 53 0.20 ALA 126 -0.08 THR 217
PRO 53 0.17 PRO 127 -0.07 THR 217
PRO 53 0.17 SER 128 -0.06 THR 217
PRO 53 0.18 ASP 129 -0.04 PRO 89
PRO 53 0.17 ILE 130 -0.04 PRO 113
PRO 53 0.15 ALA 131 -0.04 SER 132
PRO 53 0.16 SER 132 -0.04 ALA 131
PRO 53 0.17 ALA 133 -0.03 TYR 49
PRO 53 0.14 LEU 134 -0.02 PHE 47
PRO 53 0.14 THR 135 -0.03 PHE 47
PRO 53 0.15 PHE 136 -0.03 PHE 47
PRO 208 0.15 LEU 137 -0.03 PHE 47
PRO 53 0.13 VAL 138 -0.03 ARG 239
PRO 53 0.13 ALA 139 -0.03 GLU 236
PRO 208 0.15 HIS 140 -0.03 ARG 239
PRO 208 0.15 SER 141 -0.03 ARG 239
PRO 208 0.15 SER 142 -0.03 ARG 239
PRO 208 0.18 ASP 143 -0.02 ARG 239
PRO 208 0.18 VAL 144 -0.02 ARG 239
PRO 208 0.17 ASN 145 -0.03 ARG 239
PRO 208 0.18 ALA 146 -0.02 ARG 239
PRO 208 0.18 SER 147 -0.02 ARG 239
PRO 208 0.18 ALA 148 -0.02 LYS 273
PRO 205 0.17 PRO 149 -0.03 LYS 273
PRO 208 0.16 THR 150 -0.03 LYS 273
PRO 208 0.15 ALA 151 -0.03 LYS 273
PRO 208 0.15 ALA 152 -0.03 LYS 273
GLY 92 0.13 ASP 153 -0.03 ARG 239
GLY 92 0.13 VAL 154 -0.03 ARG 239
GLY 92 0.12 GLN 155 -0.04 ARG 239
GLY 92 0.13 ASN 156 -0.04 THR 271
GLY 92 0.14 ILE 157 -0.03 PRO 242
PRO 91 0.15 PHE 158 -0.03 PRO 71
PRO 91 0.16 LEU 159 -0.03 LEU 73
PRO 91 0.18 VAL 160 -0.02 PHE 75
PRO 91 0.20 GLY 161 -0.03 GLY 166
PRO 91 0.24 HIS 162 -0.03 GLY 297
PRO 91 0.26 SER 163 -0.05 THR 217
PRO 89 0.25 ALA 164 -0.06 THR 217
PRO 89 0.22 GLY 165 -0.04 THR 217
PRO 91 0.21 GLY 166 -0.04 THR 217
PRO 90 0.20 ALA 167 -0.06 THR 217
PRO 89 0.18 ILE 168 -0.06 THR 217
PRO 90 0.17 ALA 169 -0.04 THR 217
PRO 90 0.16 SER 170 -0.05 THR 217
PRO 90 0.15 ASP 171 -0.07 THR 217
PRO 90 0.14 VAL 172 -0.05 THR 217
PRO 90 0.13 LEU 173 -0.04 THR 217
PRO 90 0.12 LEU 174 -0.06 THR 217
THR 46 0.11 ALA 175 -0.08 THR 217
THR 46 0.10 PRO 176 -0.07 THR 217
PRO 53 0.11 GLY 177 -0.06 THR 217
PRO 53 0.13 LEU 178 -0.06 THR 217
PRO 53 0.12 LEU 179 -0.03 THR 217
PRO 53 0.11 PRO 180 -0.03 GLU 236
PRO 91 0.10 ALA 181 -0.05 GLU 236
PRO 91 0.10 ASN 182 -0.04 GLU 236
PRO 91 0.12 VAL 183 -0.03 GLU 236
PRO 91 0.11 ARG 184 -0.03 ARG 239
PRO 91 0.11 ARG 185 -0.05 ARG 239
PRO 91 0.12 SER 186 -0.04 GLN 155
PRO 91 0.13 VAL 187 -0.03 GLY 240
PRO 91 0.13 ARG 188 -0.05 PRO 242
PRO 91 0.14 GLY 189 -0.03 VAL 275
PRO 91 0.15 LEU 190 -0.02 PRO 71
PRO 91 0.17 ILE 191 -0.03 LEU 73
PRO 91 0.19 VAL 192 -0.03 THR 217
PRO 91 0.22 PHE 193 -0.03 GLY 297
PRO 91 0.25 GLY 194 -0.04 THR 217
PRO 91 0.23 GLY 195 -0.05 THR 217
PRO 90 0.24 MET 196 -0.07 THR 217
PRO 90 0.19 MET 197 -0.07 THR 217
PRO 90 0.18 HIS 198 -0.09 GLY 213
PRO 90 0.19 TYR 199 -0.11 GLY 213
GLU 40 0.16 ARG 200 -0.13 GLY 120
GLU 40 0.18 GLY 201 -0.13 GLY 120
PRO 90 0.21 LEU 202 -0.12 PRO 208
PRO 90 0.34 GLU 203 -0.14 PRO 208
PRO 90 0.41 TYR 204 -0.12 PRO 207
PRO 90 0.47 PRO 205 -0.14 PRO 207
PRO 89 0.41 ILE 206 -0.17 PRO 207
PRO 89 0.38 PRO 207 -0.22 PRO 207
PRO 89 0.32 PRO 208 -0.14 PRO 207
GLY 54 0.35 PHE 209 -0.18 PRO 119
PRO 53 0.27 VAL 210 -0.16 PRO 207
PRO 53 0.26 LEU 211 -0.15 GLY 213
PRO 53 0.32 PRO 212 -0.22 GLY 120
PRO 53 0.33 GLY 213 -0.23 GLY 213
PRO 53 0.26 TYR 214 -0.16 GLY 213
PRO 53 0.22 TYR 215 -0.15 GLY 213
PRO 53 0.24 GLY 216 -0.20 GLY 120
THR 46 0.17 THR 217 -0.23 GLY 120
THR 46 0.16 ASP 218 -0.20 GLY 120
LYS 45 0.14 GLU 219 -0.16 GLY 120
THR 46 0.14 ASP 220 -0.14 GLY 120
THR 46 0.16 VAL 221 -0.13 GLY 120
LYS 45 0.14 ARG 222 -0.12 GLY 120
LYS 45 0.12 ALA 223 -0.11 GLY 216
THR 46 0.14 HIS 224 -0.11 THR 217
PRO 90 0.15 GLU 225 -0.10 THR 217
PRO 90 0.15 PRO 226 -0.08 THR 217
GLU 40 0.14 LEU 227 -0.08 THR 217
GLU 40 0.12 GLY 228 -0.09 GLY 216
GLU 40 0.12 LEU 229 -0.08 THR 217
GLU 40 0.12 LEU 230 -0.07 THR 217
GLU 40 0.11 GLU 231 -0.08 GLY 216
ASN 41 0.10 SER 232 -0.08 GLY 216
GLU 40 0.10 ALA 233 -0.07 THR 217
GLU 40 0.09 SER 234 -0.07 THR 217
GLU 40 0.09 ASP 235 -0.05 THR 217
GLU 40 0.09 GLU 236 -0.05 THR 217
GLU 40 0.10 ILE 237 -0.05 THR 217
GLU 40 0.10 VAL 238 -0.05 ASN 316
GLU 40 0.10 ARG 239 -0.06 ASN 316
GLU 40 0.10 GLY 240 -0.05 ASN 316
PRO 91 0.11 LEU 241 -0.04 GLY 315
PRO 91 0.12 PRO 242 -0.05 GLY 315
PRO 91 0.12 ASP 243 -0.05 GLY 315
PRO 91 0.14 VAL 244 -0.04 GLY 315
PRO 91 0.16 LEU 245 -0.03 PRO 66
PRO 91 0.17 MET 246 -0.03 THR 217
PRO 91 0.20 VAL 247 -0.02 THR 217
PRO 91 0.22 LEU 248 -0.03 ALA 80
PRO 91 0.25 SER 249 -0.04 GLY 297
PRO 91 0.23 GLU 250 -0.04 GLY 297
PRO 91 0.28 HIS 251 -0.05 PRO 207
PRO 91 0.31 ASP 252 -0.05 GLU 203
PRO 91 0.37 VAL 253 -0.07 PRO 207
PRO 91 0.33 ALA 254 -0.08 PRO 207
PRO 90 0.30 ALA 255 -0.08 PRO 207
PRO 91 0.28 MET 256 -0.06 PRO 207
PRO 91 0.24 ARG 257 -0.05 THR 217
PRO 91 0.20 ALA 258 -0.07 GLY 213
PRO 90 0.20 ALA 259 -0.07 GLY 213
PRO 91 0.19 VAL 260 -0.05 THR 217
PRO 91 0.16 THR 261 -0.05 THR 217
GLU 40 0.15 ASP 262 -0.06 GLY 216
GLU 40 0.14 PHE 263 -0.06 THR 217
PRO 91 0.14 ARG 264 -0.05 THR 217
ALA 37 0.13 SER 265 -0.05 THR 217
GLU 40 0.12 ALA 266 -0.06 GLY 216
GLU 40 0.12 LEU 267 -0.05 GLY 315
ALA 37 0.12 ALA 268 -0.06 GLY 315
ALA 37 0.11 GLU 269 -0.06 GLY 315
GLU 40 0.10 ARG 270 -0.06 GLY 315
GLU 40 0.11 THR 271 -0.07 GLY 315
ALA 37 0.10 GLY 272 -0.07 GLY 315
ALA 37 0.11 LYS 273 -0.08 GLY 315
ALA 37 0.12 ASP 274 -0.07 SER 314
PRO 91 0.13 VAL 275 -0.06 GLY 315
PRO 91 0.14 PRO 276 -0.04 PRO 66
PRO 91 0.16 LEU 277 -0.03 THR 261
PRO 91 0.17 LEU 278 -0.03 ASP 303
PRO 91 0.19 VAL 279 -0.03 ALA 80
PRO 91 0.20 ALA 280 -0.05 GLY 297
PRO 91 0.20 GLN 281 -0.06 GLY 297
PRO 30 0.22 GLY 282 -0.05 GLU 296
PRO 91 0.25 HIS 283 -0.04 ALA 80
PRO 91 0.29 ASN 284 -0.05 HIS 83
PRO 91 0.30 HIS 285 -0.06 ALA 80
PRO 91 0.28 ILE 286 -0.07 HIS 83
PRO 91 0.25 SER 287 -0.05 HIS 83
PRO 91 0.23 PRO 288 -0.05 ASN 8
GLY 92 0.23 HIS 289 -0.04 ASN 8
GLY 92 0.24 TYR 290 -0.06 ASN 8
GLY 92 0.21 ALA 291 -0.07 ASN 8
GLY 92 0.20 LEU 292 -0.05 ASN 8
SER 14 0.22 SER 293 -0.06 ASN 8
SER 14 0.23 SER 294 -0.07 ASN 8
THR 12 0.20 GLY 295 -0.09 ASN 8
ALA 9 0.21 GLU 296 -0.09 ASN 8
GLY 92 0.19 GLY 297 -0.06 ASN 8
GLY 92 0.19 GLU 298 -0.04 ASN 8
PRO 91 0.18 GLU 299 -0.03 VAL 42
PRO 91 0.19 TRP 300 -0.02 VAL 42
PRO 91 0.19 GLY 301 -0.03 VAL 42
PRO 91 0.17 HIS 302 -0.03 GLN 106
PRO 91 0.16 ASP 303 -0.03 LEU 278
PRO 91 0.17 VAL 304 -0.03 PRO 62
PRO 91 0.16 ILE 305 -0.03 GLY 107
PRO 91 0.14 ARG 306 -0.04 THR 65
PRO 91 0.14 TRP 307 -0.04 PRO 66
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SER 14 0.23 SER 294 -0.07 ASN 8
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