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* MEMBRANE PROTEIN / HYDROLASE 05-OCT-07 2RH1 *

CA distance fluctuations for 26040511183760305

--- normal mode 8 ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok

largest increase ref largest decrease
LEU 1039 0.10 ASP 29 -0.09 ARG 1125

ASN 1055 0.11 GLU 30 -0.08 ARG 1125

ASN 1055 0.12 VAL 31 -0.09 ASP 1127

ASN 1055 0.11 TRP 32 -0.09 ASP 1127

ASN 1055 0.11 VAL 33 -0.08 ASP 1127

ASN 1055 0.13 VAL 34 -0.08 ASP 1127

ASN 1055 0.13 GLY 35 -0.09 ASP 1127

LYS 1016 0.12 MET 36 -0.09 ASP 1127

ASN 1055 0.13 GLY 37 -0.08 ASP 1127

ASN 1055 0.14 ILE 38 -0.08 ASP 1127

LYS 1016 0.13 VAL 39 -0.09 ASP 1127

LYS 1016 0.13 MET 40 -0.08 ASP 1127

ASN 1055 0.14 SER 41 -0.07 ASP 1127

ASN 1055 0.15 LEU 42 -0.08 ASP 1127

LYS 1016 0.14 ILE 43 -0.08 ASP 1127

ASN 1055 0.14 VAL 44 -0.07 ASP 1127

ASN 1055 0.16 LEU 45 -0.07 ASP 1127

LYS 1016 0.16 ALA 46 -0.07 ASP 1127

LYS 1016 0.15 ILE 47 -0.06 ASP 1127

ASN 1055 0.16 VAL 48 -0.06 ASP 1127

ASN 1055 0.18 PHE 49 -0.06 ASP 1127

VAL 1057 0.18 GLY 50 -0.06 ASP 1127

VAL 1057 0.16 ASN 51 -0.05 ASP 1127

VAL 1057 0.18 VAL 52 -0.05 ASP 1127

VAL 1057 0.20 LEU 53 -0.05 ASP 1127

VAL 1057 0.19 VAL 54 -0.05 ASP 1127

VAL 1057 0.18 ILE 55 -0.04 ASP 1127

VAL 1057 0.21 THR 56 -0.04 ASP 1127

VAL 1057 0.23 ALA 57 -0.04 ASP 1127

VAL 1057 0.21 ILE 58 -0.03 ASP 1127

VAL 1057 0.20 ALA 59 -0.03 VAL 1131

VAL 1057 0.24 LYS 60 -0.03 VAL 1131

VAL 1057 0.27 PHE 61 -0.03 ASN 1144

THR 1059 0.28 GLU 62 -0.03 ASN 1144

THR 1059 0.32 ARG 63 -0.04 ASN 1144

THR 1059 0.25 LEU 64 -0.03 ASN 1144

THR 1059 0.21 GLN 65 -0.03 ASN 1144

THR 1059 0.17 THR 66 -0.04 ALA 271

THR 1059 0.10 VAL 67 -0.04 ALA 271

THR 1059 0.11 THR 68 -0.03 ALA 271

THR 1059 0.15 ASN 69 -0.03 THR 274

THR 1059 0.12 TYR 70 -0.02 ASP 1127

VAL 1057 0.09 PHE 71 -0.02 ASP 1127

VAL 1057 0.12 ILE 72 -0.03 ASP 1127

VAL 1057 0.13 THR 73 -0.03 ASP 1127

VAL 1057 0.11 SER 74 -0.03 ASP 1127

VAL 1057 0.11 LEU 75 -0.04 THR 1155

VAL 1057 0.13 ALA 76 -0.04 ASP 1127

VAL 1057 0.12 CYS 77 -0.04 ASP 1127

VAL 1057 0.11 ALA 78 -0.04 ASP 1127

VAL 1057 0.12 ASP 79 -0.05 THR 1155

VAL 1057 0.13 LEU 80 -0.05 ASP 1127

ASN 1055 0.12 VAL 81 -0.04 ASP 1127

ASN 1055 0.11 MET 82 -0.05 ASP 1127

ASN 1055 0.13 GLY 83 -0.06 ASP 1127

ASN 1055 0.13 LEU 84 -0.05 ASP 1127

ASN 1055 0.11 ALA 85 -0.05 ASP 1127

ASN 1055 0.10 VAL 86 -0.05 ASP 1127

ASN 1055 0.11 VAL 87 -0.06 ASP 1127

ASN 1055 0.12 PRO 88 -0.06 ASP 1127

ASN 1055 0.11 PHE 89 -0.05 ASP 1127

ASN 1055 0.10 GLY 90 -0.06 THR 1155

ASN 1055 0.11 ALA 91 -0.06 ASP 1127

ASN 1055 0.11 ALA 92 -0.06 ASP 1127

ASN 1055 0.10 HIS 93 -0.06 ARG 1125

LYS 1016 0.10 ILE 94 -0.07 ARG 1125

ASN 1055 0.10 LEU 95 -0.07 ARG 1125

ASN 1055 0.10 MET 96 -0.06 ARG 1125

ASN 1055 0.09 LYS 97 -0.07 ARG 1125

ASN 1055 0.09 MET 98 -0.06 ARG 1125

ASN 1055 0.09 TRP 99 -0.05 ARG 1125

ASN 1055 0.10 THR 100 -0.05 ASP 1127

ASN 1055 0.10 PHE 101 -0.05 ASP 1127

ASN 1055 0.09 GLY 102 -0.04 ASP 1127

ASN 1055 0.08 ASN 103 -0.04 ARG 1125

ASN 1055 0.08 PHE 104 -0.04 ASP 1127

ASN 1055 0.09 TRP 105 -0.04 ASP 1127

ASN 1055 0.08 CYS 106 -0.04 ARG 1125

ASN 1055 0.07 GLU 107 -0.04 ARG 1125

ASN 1055 0.08 PHE 108 -0.04 ASP 1127

ASN 1055 0.09 TRP 109 -0.04 ASP 1127

LYS 1016 0.08 THR 110 -0.04 THR 1155

ASN 1055 0.07 SER 111 -0.03 THR 1155

ASN 1055 0.08 ILE 112 -0.04 THR 1155

LYS 1016 0.08 ASP 113 -0.04 THR 1155

LYS 1016 0.07 VAL 114 -0.04 THR 1155

LYS 1016 0.07 LEU 115 -0.03 THR 1155

LYS 1016 0.08 CYS 116 -0.04 THR 1155

LYS 1016 0.08 VAL 117 -0.04 THR 1155

LYS 1016 0.06 THR 118 -0.03 THR 1155

LYS 1016 0.07 ALA 119 -0.03 THR 1155

LYS 1016 0.08 SER 120 -0.04 THR 1155

LYS 1016 0.06 ILE 121 -0.04 THR 1155

LYS 1016 0.05 GLU 122 -0.02 THR 1155

LYS 1016 0.06 THR 123 -0.02 THR 1155

LYS 1016 0.06 LEU 124 -0.03 THR 1155

LYS 1016 0.04 CYS 125 -0.02 THR 1155

LYS 1016 0.04 VAL 126 -0.01 LYS 149

LYS 1016 0.05 ILE 127 -0.01 THR 1155

LYS 1016 0.03 ALA 128 -0.02 THR 283

THR 1021 0.02 VAL 129 -0.02 LYS 1065

ALA 1093 0.02 ASP 130 -0.02 ALA 271

ARG 1014 0.02 ARG 131 -0.02 ALA 271

THR 1157 0.02 TYR 132 -0.05 ASP 1061

ALA 1093 0.04 PHE 133 -0.05 ASP 1061

THR 66 0.05 ALA 134 -0.03 GLU 268

ALA 1093 0.04 ILE 135 -0.06 ASP 1061

THR 1157 0.06 THR 136 -0.11 ASP 1061

ALA 1093 0.08 SER 137 -0.11 ASP 1061

ALA 1093 0.10 PRO 138 -0.17 THR 1059

ALA 1093 0.09 PHE 139 -0.13 THR 1059

ALA 1093 0.08 LYS 140 -0.08 THR 1059

THR 66 0.07 TYR 141 -0.05 GLU 268

THR 66 0.09 GLN 142 -0.04 LYS 267

ALA 1093 0.05 SER 143 -0.04 ALA 271

ALA 1093 0.06 LEU 144 -0.03 ALA 271

ALA 1093 0.05 LEU 145 -0.03 ALA 271

ASP 1061 0.06 THR 146 -0.04 ALA 271

ARG 1052 0.09 LYS 147 -0.03 ALA 271

ARG 1052 0.07 ASN 148 -0.02 ASN 1144

ASP 1072 0.04 LYS 149 -0.02 ALA 271

THR 1059 0.06 ALA 150 -0.02 ALA 271

THR 1059 0.07 ARG 151 -0.02 ASN 1144

ASN 1053 0.04 VAL 152 -0.01 ASN 1144

VAL 1057 0.04 ILE 153 -0.01 ALA 271

VAL 1057 0.06 ILE 154 -0.01 ASP 1127

ASN 1055 0.06 LEU 155 -0.01 ALA 59

VAL 1057 0.04 MET 156 -0.01 ALA 59

VAL 1057 0.05 VAL 157 -0.01 ASP 1127

VAL 1057 0.06 TRP 158 -0.02 ASP 1127

VAL 1057 0.05 ILE 159 -0.01 ASP 1127

LYS 1016 0.04 VAL 160 -0.01 THR 1155

LYS 1016 0.05 SER 161 -0.02 THR 1155

VAL 1057 0.05 GLY 162 -0.02 THR 1155

LYS 1016 0.04 LEU 163 -0.02 THR 1155

LYS 1016 0.04 THR 164 -0.02 LYS 1124

LYS 1016 0.05 SER 165 -0.03 THR 1155

LYS 1016 0.06 PHE 166 -0.02 THR 1155

LYS 1016 0.04 LEU 167 -0.02 LYS 1124

LYS 1016 0.04 PRO 168 -0.03 LYS 1124

LYS 1016 0.05 ILE 169 -0.03 LYS 1124

ASN 1055 0.05 GLN 170 -0.03 LYS 1124

LYS 1016 0.04 MET 171 -0.02 LYS 1124

LYS 1016 0.05 HIS 172 -0.03 LYS 1124

LYS 1016 0.04 TRP 173 -0.03 ASP 1092

LYS 1016 0.04 TYR 174 -0.04 LYS 1124

LYS 1016 0.05 ARG 175 -0.04 LYS 1124

TYR 1018 0.04 ALA 176 -0.04 ASP 1092

TYR 1018 0.04 THR 177 -0.04 SER 1090

TYR 1018 0.04 HIS 178 -0.05 LYS 1124

TYR 1018 0.05 GLN 179 -0.05 LYS 1124

TYR 1018 0.05 GLU 180 -0.05 LYS 1124

LYS 1016 0.05 ALA 181 -0.05 LYS 1124

LYS 1016 0.05 ILE 182 -0.04 LYS 1124

LYS 1016 0.06 ASN 183 -0.05 LYS 1124

LYS 1016 0.06 CYS 184 -0.05 LYS 1124

LYS 1016 0.06 TYR 185 -0.04 LYS 1124

ASN 1055 0.06 ALA 186 -0.04 LYS 1124

ASN 1055 0.07 GLU 187 -0.05 LYS 1124

ASN 1055 0.08 GLU 188 -0.04 ARG 1125

ASN 1055 0.08 THR 189 -0.05 ARG 1125

ASN 1055 0.07 CYS 190 -0.05 LYS 1124

LYS 1016 0.07 CYS 191 -0.05 LYS 1124

LYS 1016 0.07 ASP 192 -0.05 LYS 1124

LYS 1016 0.06 PHE 193 -0.05 LYS 1124

LYS 1016 0.06 PHE 194 -0.05 LYS 1124

TYR 1018 0.05 THR 195 -0.05 LYS 1124

TYR 1018 0.04 ASN 196 -0.05 ASP 1092

TYR 1018 0.04 GLN 197 -0.05 ASP 1092

TYR 1018 0.03 ALA 198 -0.05 ASP 1092

TYR 1018 0.04 TYR 199 -0.04 ASP 1092

TYR 1018 0.04 ALA 200 -0.05 ASP 1092

TYR 1018 0.03 ILE 201 -0.05 ASP 1092

TYR 1018 0.03 ALA 202 -0.04 ASP 1092

TYR 1018 0.04 SER 203 -0.04 ASP 1092

TYR 1018 0.04 SER 204 -0.05 ASP 1092

TYR 1018 0.03 ILE 205 -0.05 ASP 1092

TYR 1018 0.03 VAL 206 -0.03 ASP 1092

LYS 1016 0.04 SER 207 -0.03 ASP 1092

TYR 1018 0.05 PHE 208 -0.04 ASP 1092

TYR 1018 0.04 TYR 209 -0.05 ASP 1092

THR 1021 0.03 VAL 210 -0.04 ASN 1068

TYR 1018 0.03 PRO 211 -0.03 ASP 1092

TYR 1018 0.04 LEU 212 -0.04 ASP 1092

THR 1021 0.03 VAL 213 -0.05 ALA 1093

THR 1021 0.02 ILE 214 -0.05 ASN 1068

TYR 1018 0.03 MET 215 -0.03 ASN 1068

THR 1021 0.04 VAL 216 -0.05 ASP 1092

ASN 1144 0.02 PHE 217 -0.06 ASN 1068

THR 1021 0.02 VAL 218 -0.05 LYS 1065

THR 1021 0.03 TYR 219 -0.04 ASN 1068

THR 1021 0.03 SER 220 -0.06 ASN 1068

ASP 1159 0.02 ARG 221 -0.07 LYS 1065

ARG 63 0.02 VAL 222 -0.05 LYS 1065

THR 1021 0.03 PHE 223 -0.05 ARG 228

ASP 1159 0.05 GLN 224 -0.08 ASN 1068

THR 1157 0.05 GLU 225 -0.09 ASP 1061

ARG 63 0.03 ALA 226 -0.05 ASP 1061

ASP 1159 0.05 LYS 227 -0.07 ASN 1002

THR 1157 0.08 ARG 228 -0.10 LYS 1065

THR 1157 0.07 GLN 229 -0.10 ASP 1061

ARG 63 0.06 LEU 230 -0.06 ASN 1002

ARG 63 0.08 ASN 1002 -0.08 ARG 228

ARG 63 0.08 ILE 1003 -0.05 ARG 228

ARG 63 0.11 PHE 1004 -0.07 ARG 228

ASP 331 0.09 GLU 1005 -0.05 GLN 229

ASP 331 0.06 MET 1006 -0.02 ARG 1145

PRO 330 0.09 LEU 1007 -0.03 GLN 229

PRO 330 0.12 ARG 1008 -0.05 GLN 229

CYS 265 0.09 ILE 1009 -0.03 ASN 1144

PRO 330 0.07 ASP 1010 -0.02 THR 1142

PRO 330 0.12 GLU 1011 -0.03 PRO 138

PRO 330 0.18 GLY 1012 -0.06 PRO 138

PRO 330 0.22 LEU 1013 -0.08 PRO 138

PRO 330 0.27 ARG 1014 -0.09 PRO 138

ILE 334 0.30 LEU 1015 -0.12 PRO 138

ILE 334 0.32 LYS 1016 -0.10 PRO 138

LEU 342 0.28 ILE 1017 -0.09 PRO 138

LEU 342 0.27 TYR 1018 -0.07 PRO 138

LEU 342 0.24 LYS 1019 -0.06 PRO 138

LEU 342 0.20 ASP 1020 -0.05 PRO 138

LEU 342 0.17 THR 1021 -0.05 GLY 1107

LEU 342 0.17 GLU 1022 -0.05 GLY 1107

LEU 342 0.21 GLY 1023 -0.05 PRO 138

LEU 342 0.21 TYR 1024 -0.05 PRO 138

LEU 342 0.23 TYR 1025 -0.06 PRO 138

LEU 342 0.21 THR 1026 -0.06 PRO 138

ILE 334 0.23 ILE 1027 -0.08 PRO 138

ILE 334 0.21 GLY 1028 -0.08 PRO 138

PRO 330 0.17 ILE 1029 -0.05 PRO 138

ILE 334 0.16 GLY 1030 -0.05 PRO 138

ILE 334 0.17 HIS 1031 -0.05 PRO 138

LEU 342 0.17 LEU 1032 -0.05 ALA 1073

LEU 342 0.20 LEU 1033 -0.06 PRO 138

LEU 342 0.19 THR 1034 -0.06 ALA 1073

LEU 342 0.19 LYS 1035 -0.06 GLY 1077

LEU 342 0.21 SER 1036 -0.05 PRO 138

LEU 342 0.23 PRO 1037 -0.06 PRO 138

LEU 342 0.25 SER 1038 -0.06 PRO 138

LEU 342 0.27 LEU 1039 -0.07 PRO 138

LEU 342 0.26 ASN 1040 -0.08 PRO 138

LEU 342 0.23 ALA 1041 -0.07 PRO 138

LEU 342 0.24 ALA 1042 -0.07 PRO 138

LEU 342 0.25 LYS 1043 -0.09 PRO 138

LEU 342 0.23 SER 1044 -0.08 PRO 138

LEU 342 0.21 GLU 1045 -0.07 PRO 138

LEU 342 0.22 LEU 1046 -0.09 PRO 138

GLU 338 0.23 ASP 1047 -0.10 PRO 138

GLU 338 0.20 LYS 1048 -0.08 PRO 138

ARG 63 0.19 ALA 1049 -0.08 PRO 138

ARG 63 0.22 ILE 1050 -0.10 PRO 138

ARG 63 0.22 GLY 1051 -0.10 PRO 138

GLU 62 0.24 ARG 1052 -0.12 PRO 138

GLU 338 0.26 ASN 1053 -0.11 PRO 138

GLU 338 0.28 THR 1054 -0.12 PRO 138

GLU 338 0.30 ASN 1055 -0.11 PRO 138

LEU 342 0.29 GLY 1056 -0.10 PRO 138

ILE 334 0.31 VAL 1057 -0.12 PRO 138

ARG 63 0.29 ILE 1058 -0.14 PRO 138

ARG 63 0.32 THR 1059 -0.17 PRO 138

ARG 63 0.27 LYS 1060 -0.15 PRO 138

ARG 63 0.25 ASP 1061 -0.17 PRO 138

ARG 63 0.24 GLU 1062 -0.13 PRO 138

ARG 63 0.21 ALA 1063 -0.10 PRO 138

ARG 63 0.19 GLU 1064 -0.10 GLN 229

ARG 63 0.19 LYS 1065 -0.10 ARG 228

ARG 63 0.18 LEU 1066 -0.07 ARG 228

ARG 63 0.15 PHE 1067 -0.07 ARG 228

ARG 63 0.14 ASN 1068 -0.09 ARG 228

ARG 63 0.14 GLN 1069 -0.08 ARG 228

ARG 63 0.13 ASP 1070 -0.06 ARG 228

ARG 63 0.11 VAL 1071 -0.06 ARG 228

ARG 63 0.12 ASP 1072 -0.06 GLN 224

ARG 63 0.11 ALA 1073 -0.06 THR 1034

ARG 63 0.09 ALA 1074 -0.05 LEU 1032

ARG 63 0.09 VAL 1075 -0.05 ILE 298

ARG 63 0.09 ARG 1076 -0.06 LYS 1035

ARG 63 0.08 GLY 1077 -0.06 LYS 1035

ARG 63 0.07 ILE 1078 -0.04 LYS 1035

ARG 63 0.08 LEU 1079 -0.05 ILE 298

ARG 63 0.07 ARG 1080 -0.06 LYS 1035

ARG 63 0.06 ASN 1081 -0.05 LYS 1035

ARG 63 0.06 ALA 1082 -0.05 LEU 302

ARG 63 0.05 LYS 1083 -0.05 LEU 302

ARG 63 0.05 LEU 1084 -0.05 LEU 302

ARG 63 0.06 LYS 1085 -0.06 LEU 302

PRO 138 0.06 PRO 1086 -0.06 LEU 302

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PRO 138 0.07 TYR 1088 -0.06 LEU 302

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PRO 138 0.10 ASP 1092 -0.08 LEU 302

PRO 138 0.10 ALA 1093 -0.07 LEU 302

PRO 138 0.09 VAL 1094 -0.07 LEU 284

PRO 138 0.07 ARG 1095 -0.06 LEU 284

PRO 138 0.07 ARG 1096 -0.05 LEU 302

ARG 63 0.07 ALA 1097 -0.04 VAL 295

ARG 63 0.04 ALA 1098 -0.04 LEU 284

ARG 63 0.05 LEU 1099 -0.04 LEU 302

ARG 63 0.07 ILE 1100 -0.03 ILE 298

ARG 63 0.06 ASN 1101 -0.02 ILE 298

ARG 63 0.05 MET 1102 -0.02 ILE 298

ARG 63 0.06 VAL 1103 -0.02 ILE 298

ILE 334 0.08 PHE 1104 -0.02 ARG 228

LEU 342 0.07 GLN 1105 -0.02 GLN 229

LEU 342 0.06 MET 1106 -0.03 THR 1021

LEU 342 0.07 GLY 1107 -0.05 GLU 1022

ARG 63 0.06 GLU 1108 -0.04 GLU 1022

LEU 342 0.05 THR 1109 -0.05 GLU 1022

LEU 342 0.04 GLY 1110 -0.03 THR 1021

ARG 63 0.04 VAL 1111 -0.02 LEU 302

ARG 63 0.04 ALA 1112 -0.03 LEU 302

ARG 63 0.03 GLY 1113 -0.02 ASP 29

PRO 138 0.02 PHE 1114 -0.03 ASP 29

PRO 138 0.03 THR 1115 -0.04 ASP 29

PRO 138 0.03 ASN 1116 -0.06 ASP 29

PRO 138 0.03 SER 1117 -0.05 ASP 29

PRO 138 0.04 LEU 1118 -0.05 ASP 29

PRO 138 0.05 ARG 1119 -0.06 ASP 29

PRO 138 0.05 MET 1120 -0.07 ASP 29

PRO 138 0.05 LEU 1121 -0.07 ASP 29

PRO 138 0.06 GLN 1122 -0.07 ASP 29

PRO 138 0.06 GLN 1123 -0.08 ASP 29

PRO 138 0.06 LYS 1124 -0.09 ASP 29

PRO 138 0.05 ARG 1125 -0.09 ASP 29

PRO 138 0.05 TRP 1126 -0.08 ASP 29

PRO 138 0.04 ASP 1127 -0.09 TRP 32

PRO 138 0.04 GLU 1128 -0.08 TRP 32

PRO 138 0.04 ALA 1129 -0.07 ASP 29

PRO 138 0.03 ALA 1130 -0.06 TRP 32

ARG 228 0.02 VAL 1131 -0.07 GLY 35

PRO 138 0.02 ASN 1132 -0.05 TRP 32

PRO 138 0.02 LEU 1133 -0.04 ASP 29

THR 1021 0.03 ALA 1134 -0.05 LEU 342

GLU 1022 0.03 LYS 1135 -0.04 LEU 342

GLU 1022 0.03 SER 1136 -0.02 ASP 29

GLU 1022 0.04 ARG 1137 -0.02 GLN 142

GLU 1022 0.04 TRP 1138 -0.01 GLN 142

THR 1021 0.04 TYR 1139 -0.02 LYS 267

GLU 1022 0.06 ASN 1140 -0.03 ILE 334

GLU 1022 0.08 GLN 1141 -0.03 GLN 142

THR 1021 0.08 THR 1142 -0.03 GLN 142

THR 1021 0.07 PRO 1143 -0.04 PRO 330

THR 1021 0.07 ASN 1144 -0.05 LYS 267

THR 1021 0.06 ARG 1145 -0.02 LYS 267

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THR 1021 0.05 LYS 1147 -0.05 PRO 330

THR 1021 0.04 ARG 1148 -0.04 ARG 328

THR 1021 0.03 VAL 1149 -0.03 ASP 29

THR 1021 0.03 ILE 1150 -0.05 TRP 32

ARG 228 0.04 THR 1151 -0.07 ARG 328

PRO 138 0.04 THR 1152 -0.05 LEU 284

PRO 138 0.05 PHE 1153 -0.06 ASP 29

PRO 138 0.05 ARG 1154 -0.08 TRP 32

PRO 138 0.06 THR 1155 -0.09 LEU 284

PRO 138 0.08 GLY 1156 -0.08 LEU 284

ARG 228 0.08 THR 1157 -0.08 LEU 284

PRO 138 0.05 TRP 1158 -0.06 LYS 263

ARG 228 0.06 ASP 1159 -0.08 LYS 263

THR 1021 0.05 ALA 1160 -0.06 ARG 328

GLY 1012 0.04 TYR 1161 -0.04 CYS 265

GLY 1012 0.05 LYS 263 -0.08 ASP 1159

ARG 1014 0.08 PHE 264 -0.06 ASP 1159

GLY 1012 0.11 CYS 265 -0.05 ALA 1160

ARG 1014 0.10 LEU 266 -0.04 ASN 1144

SER 329 0.13 LYS 267 -0.05 ASN 1144

SER 329 0.09 GLU 268 -0.05 TYR 141

ARG 1014 0.08 HIS 269 -0.03 ASP 1159

ARG 1014 0.11 LYS 270 -0.05 ASP 1159

LEU 1015 0.11 ALA 271 -0.04 SER 143

ARG 1014 0.08 LEU 272 -0.04 ASP 1159

ARG 1014 0.09 LYS 273 -0.07 ASP 1159

LEU 1015 0.12 THR 274 -0.06 ASP 1159

LEU 1015 0.09 LEU 275 -0.05 THR 1155

LYS 1016 0.07 GLY 276 -0.06 THR 1155

LYS 1016 0.10 ILE 277 -0.08 THR 1155

LYS 1016 0.10 ILE 278 -0.07 THR 1155

LYS 1016 0.08 MET 279 -0.06 THR 1155

LYS 1016 0.07 GLY 280 -0.08 THR 1155

LYS 1016 0.09 THR 281 -0.09 THR 1155

LYS 1016 0.09 PHE 282 -0.07 THR 1155

LYS 1016 0.07 THR 283 -0.07 THR 1155

TYR 1018 0.08 LEU 284 -0.09 THR 1155

LYS 1016 0.09 CYS 285 -0.08 THR 1155

LYS 1016 0.07 TRP 286 -0.07 THR 1155

TYR 1018 0.06 LEU 287 -0.07 ASP 1092

TYR 1018 0.07 PRO 288 -0.08 LYS 1124

TYR 1018 0.07 PHE 289 -0.07 LYS 1124

TYR 1018 0.06 PHE 290 -0.06 ASP 1092

TYR 1018 0.05 ILE 291 -0.08 ASP 1092

TYR 1018 0.06 VAL 292 -0.07 ASP 1092

TYR 1018 0.05 ASN 293 -0.06 ASP 1092

TYR 1018 0.04 ILE 294 -0.07 ASP 1092

TYR 1018 0.04 VAL 295 -0.08 ASP 1092

TYR 1018 0.05 HIS 296 -0.07 ASP 1092

TYR 1018 0.04 VAL 297 -0.06 ASP 1092

THR 1021 0.04 ILE 298 -0.07 ASP 1092

TYR 1018 0.04 GLN 299 -0.07 ASP 1092

TYR 1018 0.05 ASP 300 -0.07 ASP 1092

TYR 1018 0.05 ASN 301 -0.07 LYS 1124

TYR 1018 0.05 LEU 302 -0.08 LYS 1124

TYR 1018 0.06 ILE 303 -0.08 LYS 1124

TYR 1018 0.07 ARG 304 -0.08 LYS 1124

TYR 1018 0.07 LYS 305 -0.07 LYS 1124

TYR 1018 0.08 GLU 306 -0.08 LYS 1124

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LYS 1016 0.08 ILE 309 -0.07 LYS 1124

LYS 1016 0.09 LEU 310 -0.08 LYS 1124

LYS 1016 0.08 LEU 311 -0.08 LYS 1124

LYS 1016 0.08 ASN 312 -0.07 THR 1155

LYS 1016 0.10 TRP 313 -0.07 THR 1155

LYS 1016 0.10 ILE 314 -0.08 THR 1155

LYS 1016 0.09 GLY 315 -0.07 THR 1155

LYS 1016 0.10 TYR 316 -0.07 THR 1155

LYS 1016 0.12 VAL 317 -0.08 THR 1155

LYS 1016 0.11 ASN 318 -0.08 THR 1155

LYS 1016 0.12 SER 319 -0.06 THR 1155

LYS 1016 0.14 GLY 320 -0.07 THR 1155

LYS 1016 0.14 PHE 321 -0.08 THR 1155

LYS 1016 0.14 ASN 322 -0.07 THR 1155

LYS 1016 0.17 PRO 323 -0.06 ASP 1127

LYS 1016 0.17 LEU 324 -0.08 THR 1155

LYS 1016 0.16 ILE 325 -0.08 THR 1155

LYS 1016 0.18 TYR 326 -0.06 ASP 1127

LYS 1016 0.21 CYS 327 -0.07 ASP 1127

LYS 1016 0.19 ARG 328 -0.07 THR 1155

LEU 1015 0.22 SER 329 -0.05 ASP 1127

LEU 1015 0.29 PRO 330 -0.05 ASP 1127

LEU 1015 0.29 ASP 331 -0.04 VAL 1131

LYS 1016 0.24 PHE 332 -0.05 ASP 1127

LYS 1016 0.27 ARG 333 -0.06 ASP 1127

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VAL 1057 0.29 ALA 335 -0.05 ASP 1127

VAL 1057 0.26 PHE 336 -0.06 ASP 1127

LYS 1016 0.28 GLN 337 -0.06 ASP 1127

VAL 1057 0.30 GLU 338 -0.05 ASP 1127

VAL 1057 0.27 LEU 339 -0.05 ASP 1127

ASN 1055 0.26 LEU 340 -0.06 ASP 1127

ASN 1055 0.29 CYS 341 -0.06 ASP 1127

LYS 1016 0.30 LEU 342 -0.06 ASP 1127

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K. Suhre & Y.H. Sanejouand, ElNemo: a normal mode web-server for protein movement analysis and the generation of templates for molecular replacement. Nucleic Acids Research, 32, W610-W614, 2004.
K. Suhre & Y.H. Sanejouand, On the potential of normal mode analysis for solving difficult molecular replacement problems. Acta Cryst. D vol.60, p796-799, 2004 © International Union of Crystallography.

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