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***  MEMBRANE PROTEIN / HYDROLASE 05-OCT-07 2RH1  ***

CA distance fluctuations for 26040511183760305

---  normal mode 9  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
ASN 1140 0.20 ASP 29 -0.04 MET 96
ASN 1140 0.19 GLU 30 -0.05 MET 96
ASN 1140 0.21 VAL 31 -0.03 THR 100
ASN 1140 0.21 TRP 32 -0.02 MET 96
ASN 1140 0.20 VAL 33 -0.03 ALA 92
ASN 1140 0.21 VAL 34 -0.03 PRO 88
ASN 1140 0.22 GLY 35 -0.02 PRO 88
ASN 1140 0.21 MET 36 -0.01 ALA 92
ASN 1140 0.20 GLY 37 -0.03 PRO 88
ASN 1140 0.22 ILE 38 -0.02 LEU 84
ASN 1140 0.22 VAL 39 -0.01 PRO 88
ASN 1140 0.20 MET 40 -0.01 ARG 151
ASN 1140 0.20 SER 41 -0.02 LEU 84
ASN 1140 0.22 LEU 42 -0.01 LEU 45
ASN 1140 0.21 ILE 43 -0.01 LEU 310
ASN 1140 0.19 VAL 44 -0.01 ARG 151
ASN 1140 0.21 LEU 45 -0.01 ARG 151
ASN 1140 0.22 ALA 46 -0.02 VAL 317
PRO 1143 0.19 ILE 47 -0.02 VAL 317
ASN 1140 0.19 VAL 48 -0.02 ASP 1061
GLN 1141 0.21 PHE 49 -0.02 ASP 1061
PRO 1143 0.21 GLY 50 -0.03 GLY 320
ASN 1144 0.19 ASN 51 -0.02 GLY 320
GLN 1141 0.18 VAL 52 -0.03 ASP 1061
GLN 1141 0.20 LEU 53 -0.02 ASP 1061
ASN 1144 0.19 VAL 54 -0.03 ASP 1061
GLN 1141 0.17 ILE 55 -0.03 ASP 1061
THR 1021 0.18 THR 56 -0.03 ASP 1061
THR 1021 0.20 ALA 57 -0.03 ASP 1061
THR 1021 0.17 ILE 58 -0.04 ASP 1061
THR 1021 0.17 ALA 59 -0.04 ASP 1061
THR 1021 0.19 LYS 60 -0.04 ASP 1061
THR 1021 0.20 PHE 61 -0.04 ASP 1061
TYR 1018 0.19 GLU 62 -0.05 ASP 1061
TYR 1018 0.20 ARG 63 -0.05 ASP 1061
TYR 1018 0.18 LEU 64 -0.05 ASP 1061
TYR 1018 0.15 GLN 65 -0.06 ASP 1061
TYR 1018 0.13 THR 66 -0.06 ASP 1061
TYR 1018 0.11 VAL 67 -0.07 LYS 1065
ASN 1144 0.12 THR 68 -0.06 LYS 1065
ASN 1144 0.14 ASN 69 -0.05 ASP 1061
ASN 1144 0.13 TYR 70 -0.05 LYS 1065
ASN 1144 0.12 PHE 71 -0.05 ALA 1093
ASN 1144 0.15 ILE 72 -0.04 ASP 1061
ASN 1144 0.15 THR 73 -0.04 ASP 1061
ASN 1144 0.13 SER 74 -0.05 ALA 1093
ASN 1144 0.14 LEU 75 -0.04 ALA 1093
ASN 1144 0.16 ALA 76 -0.03 ASP 1061
ASN 1144 0.14 CYS 77 -0.03 ASP 1061
ASN 1144 0.14 ALA 78 -0.03 ALA 1093
ASN 1144 0.16 ASP 79 -0.02 ASP 1061
ASN 1144 0.16 LEU 80 -0.02 ASP 1061
PRO 1143 0.14 VAL 81 -0.03 ASP 1061
PRO 1143 0.15 MET 82 -0.02 ASP 1061
ASN 1140 0.17 GLY 83 -0.02 SER 41
ASN 1140 0.16 LEU 84 -0.03 VAL 34
ASN 1140 0.14 ALA 85 -0.02 ASP 1061
ASN 1140 0.15 VAL 86 -0.02 ASP 1061
ASN 1140 0.16 VAL 87 -0.01 ASP 1061
ASN 1140 0.17 PRO 88 -0.03 GLY 37
ASN 1140 0.15 PHE 89 -0.03 GLU 30
ASN 1140 0.15 GLY 90 -0.01 LEU 155
ASN 1140 0.17 ALA 91 -0.01 GLU 30
ASN 1140 0.16 ALA 92 -0.03 GLU 30
ASN 1140 0.15 HIS 93 -0.02 GLU 30
ASN 1140 0.16 ILE 94 -0.01 LEU 155
ASN 1140 0.17 LEU 95 -0.02 GLU 30
ASN 1140 0.16 MET 96 -0.05 GLU 30
ASN 1140 0.15 LYS 97 -0.02 GLU 30
ASN 1140 0.14 MET 98 -0.03 GLU 30
ASN 1140 0.14 TRP 99 -0.03 GLU 30
ASN 1140 0.14 THR 100 -0.04 GLU 30
ASN 1140 0.13 PHE 101 -0.04 GLU 30
ASN 1140 0.12 GLY 102 -0.03 GLU 30
ASN 1140 0.11 ASN 103 -0.03 ALA 1093
ASN 1140 0.11 PHE 104 -0.03 ALA 1093
ASN 1140 0.12 TRP 105 -0.03 ALA 1093
ASN 1140 0.12 CYS 106 -0.03 ALA 1093
ASN 1140 0.11 GLU 107 -0.04 ALA 1093
ASN 1140 0.11 PHE 108 -0.04 ALA 1093
ASN 1140 0.12 TRP 109 -0.03 ALA 1093
ASN 1140 0.11 THR 110 -0.04 ALA 1093
ASN 1144 0.11 SER 111 -0.05 ALA 1093
ASN 1144 0.12 ILE 112 -0.04 ALA 1093
ASN 1144 0.12 ASP 113 -0.03 ALA 1093
ASN 1144 0.11 VAL 114 -0.05 ALA 1093
ASN 1144 0.11 LEU 115 -0.05 ALA 1093
ASN 1144 0.12 CYS 116 -0.04 ALA 1093
ASN 1144 0.12 VAL 117 -0.04 ALA 1093
ASN 1144 0.10 THR 118 -0.06 ALA 1093
ASN 1144 0.11 ALA 119 -0.06 ALA 1093
ASN 1144 0.13 SER 120 -0.05 ALA 1093
ASN 1144 0.11 ILE 121 -0.06 ALA 1093
ASN 1144 0.09 GLU 122 -0.08 ALA 1093
ASN 1144 0.11 THR 123 -0.07 ALA 1093
ASN 1144 0.11 LEU 124 -0.06 ALA 1093
ASN 1144 0.09 CYS 125 -0.09 ALA 1093
ASN 1144 0.09 VAL 126 -0.09 ALA 1093
ASN 1144 0.10 ILE 127 -0.08 ALA 1093
ASN 1144 0.09 ALA 128 -0.09 ALA 1093
ASN 1144 0.07 VAL 129 -0.11 ALA 1093
ASN 1144 0.07 ASP 130 -0.10 ALA 1093
ASN 1144 0.08 ARG 131 -0.10 ALA 1093
ASN 1144 0.06 TYR 132 -0.13 ALA 1093
LYS 1016 0.05 PHE 133 -0.14 ALA 1093
ARG 1014 0.07 ALA 134 -0.11 ALA 1093
ARG 1014 0.06 ILE 135 -0.13 ALA 1093
LEU 1015 0.04 THR 136 -0.17 ALA 1093
LEU 1015 0.04 SER 137 -0.17 ASN 1068
LEU 1015 0.03 PRO 138 -0.21 ASN 1068
LEU 1015 0.06 PHE 139 -0.18 LYS 1065
LEU 1015 0.06 LYS 140 -0.15 ASN 1068
ARG 1014 0.08 TYR 141 -0.10 ASN 1068
LYS 1016 0.09 GLN 142 -0.11 LYS 1065
LYS 1016 0.08 SER 143 -0.10 ASN 1068
LYS 1016 0.07 LEU 144 -0.12 ASN 1068
LYS 1016 0.08 LEU 145 -0.10 ASN 1068
LYS 1016 0.09 THR 146 -0.10 LYS 1065
TYR 1018 0.10 LYS 147 -0.08 LYS 1065
TYR 1018 0.09 ASN 148 -0.08 LYS 1065
TYR 1018 0.08 LYS 149 -0.09 ASP 1072
ASN 1144 0.09 ALA 150 -0.08 ALA 1093
TYR 1018 0.09 ARG 151 -0.07 ALA 1093
ASN 1144 0.08 VAL 152 -0.08 ALA 1093
ASN 1144 0.08 ILE 153 -0.09 ALA 1093
ASN 1144 0.10 ILE 154 -0.07 ALA 1093
ASN 1144 0.09 LEU 155 -0.07 ALA 1093
ASN 1144 0.08 MET 156 -0.09 ALA 1093
ASN 1144 0.09 VAL 157 -0.08 ALA 1093
ASN 1144 0.10 TRP 158 -0.07 ALA 1093
ASN 1144 0.08 ILE 159 -0.08 ALA 1093
ASN 1144 0.08 VAL 160 -0.09 ALA 1093
ASN 1144 0.09 SER 161 -0.07 ALA 1093
ASN 1144 0.09 GLY 162 -0.07 ALA 1093
ASN 1144 0.08 LEU 163 -0.08 ALA 1093
ASN 1144 0.08 THR 164 -0.08 ALA 1093
ASN 1144 0.09 SER 165 -0.06 ALA 1093
ASN 1144 0.09 PHE 166 -0.06 ALA 1093
ASN 1144 0.08 LEU 167 -0.07 ALA 1093
ASN 1144 0.08 PRO 168 -0.07 ALA 1093
ASN 1144 0.09 ILE 169 -0.06 ALA 1093
ASN 1144 0.09 GLN 170 -0.06 ALA 1093
ASN 1144 0.08 MET 171 -0.06 ALA 1093
ASN 1144 0.08 HIS 172 -0.06 ALA 1093
ASN 1144 0.07 TRP 173 -0.07 ALA 1093
ASN 1144 0.08 TYR 174 -0.06 ALA 1093
ASN 1140 0.08 ARG 175 -0.05 ALA 1093
ASN 1140 0.08 ALA 176 -0.05 ALA 1093
ASN 1140 0.07 THR 177 -0.05 ALA 1093
ASN 1140 0.08 HIS 178 -0.04 ALA 1093
ASN 1140 0.08 GLN 179 -0.04 ALA 1093
ASN 1140 0.09 GLU 180 -0.03 ALA 1093
ASN 1140 0.09 ALA 181 -0.04 ALA 1093
ASN 1140 0.09 ILE 182 -0.04 ALA 1093
ASN 1140 0.10 ASN 183 -0.03 ALA 1093
ASN 1140 0.10 CYS 184 -0.03 ALA 1093
ASN 1140 0.10 TYR 185 -0.03 ALA 1093
ASN 1140 0.10 ALA 186 -0.03 ALA 1093
ASN 1140 0.11 GLU 187 -0.02 ALA 1093
ASN 1140 0.11 GLU 188 -0.03 GLU 30
ASN 1140 0.12 THR 189 -0.03 GLU 30
ASN 1140 0.12 CYS 190 -0.02 ALA 1093
ASN 1140 0.12 CYS 191 -0.02 ALA 1093
ASN 1140 0.11 ASP 192 -0.02 ALA 1093
ASN 1140 0.11 PHE 193 -0.03 ALA 1093
ASN 1140 0.10 PHE 194 -0.04 ALA 1093
ASN 1144 0.08 THR 195 -0.05 ALA 1093
ASN 1144 0.07 ASN 196 -0.06 ALA 1093
ASN 1144 0.07 GLN 197 -0.06 ASP 1092
ASN 1144 0.06 ALA 198 -0.07 ASP 1092
ASN 1144 0.07 TYR 199 -0.07 ALA 1093
ASN 1144 0.08 ALA 200 -0.06 ALA 1093
ASN 1144 0.07 ILE 201 -0.07 ASP 1092
ASN 1144 0.06 ALA 202 -0.08 ASP 1092
ASN 1144 0.08 SER 203 -0.07 ALA 1093
ASN 1144 0.08 SER 204 -0.07 ALA 1093
ASN 1144 0.07 ILE 205 -0.08 ALA 1093
ASN 1144 0.07 VAL 206 -0.09 ALA 1093
ASN 1144 0.08 SER 207 -0.07 ALA 1093
ASN 1144 0.09 PHE 208 -0.07 ALA 1093
ASN 1144 0.07 TYR 209 -0.08 ALA 1093
ASN 1144 0.06 VAL 210 -0.10 ALA 1093
ASN 1144 0.08 PRO 211 -0.09 ALA 1093
ASN 1144 0.08 LEU 212 -0.08 ALA 1093
ASN 1144 0.06 VAL 213 -0.10 ALA 1093
ASN 1144 0.06 ILE 214 -0.11 ALA 1093
ASN 1144 0.08 MET 215 -0.09 ALA 1093
ASN 1144 0.08 VAL 216 -0.09 ALA 1093
ASN 1144 0.05 PHE 217 -0.12 ALA 1093
ASN 1144 0.05 VAL 218 -0.13 ALA 1093
ASN 1144 0.07 TYR 219 -0.10 ALA 1093
ASN 1144 0.06 SER 220 -0.11 ALA 1093
ASN 1144 0.04 ARG 221 -0.15 ALA 1093
ASN 1144 0.06 VAL 222 -0.12 ALA 1093
ASN 1144 0.06 PHE 223 -0.10 ALA 1093
TRP 32 0.04 GLN 224 -0.15 ALA 1093
LEU 1015 0.04 GLU 225 -0.16 ALA 1093
ASN 1144 0.05 ALA 226 -0.10 ALA 1093
TRP 32 0.04 LYS 227 -0.10 ALA 1093
TRP 32 0.04 ARG 228 -0.17 ALA 1093
LYS 1060 0.04 GLN 229 -0.18 ASN 1002
TRP 32 0.05 LEU 230 -0.09 GLN 229
PRO 330 0.05 ASN 1002 -0.18 GLN 229
PRO 330 0.08 ILE 1003 -0.13 PRO 138
PRO 330 0.08 PHE 1004 -0.13 PRO 138
PRO 330 0.08 GLU 1005 -0.08 PRO 138
PRO 330 0.12 MET 1006 -0.07 PRO 138
PRO 330 0.15 LEU 1007 -0.07 PRO 138
PRO 330 0.15 ARG 1008 -0.04 PRO 138
PRO 330 0.20 ILE 1009 -0.02 PRO 138
PRO 330 0.22 ASP 1010 -0.04 PRO 138
PRO 330 0.23 GLU 1011 -0.03 PRO 138
PRO 330 0.24 GLY 1012 -0.01 THR 1059
PRO 330 0.17 LEU 1013 -0.02 THR 1059
ASP 331 0.19 ARG 1014 -0.02 GLN 1105
ARG 63 0.15 LEU 1015 -0.01 GLN 1141
ARG 63 0.18 LYS 1016 -0.02 GLY 1107
ILE 334 0.18 ILE 1017 -0.02 GLY 1107
ILE 334 0.24 TYR 1018 -0.02 MET 1106
LEU 342 0.26 LYS 1019 -0.03 MET 1106
LEU 342 0.26 ASP 1020 -0.04 MET 1106
LEU 342 0.30 THR 1021 -0.05 MET 1106
LEU 342 0.27 GLU 1022 -0.05 MET 1106
LEU 342 0.27 GLY 1023 -0.04 GLY 1110
LEU 342 0.23 TYR 1024 -0.04 GLY 1107
LEU 342 0.20 TYR 1025 -0.03 GLY 1107
ILE 334 0.18 THR 1026 -0.04 PRO 138
ILE 334 0.16 ILE 1027 -0.03 PRO 138
PRO 330 0.14 GLY 1028 -0.04 PRO 138
PRO 330 0.16 ILE 1029 -0.06 PRO 138
PRO 330 0.18 GLY 1030 -0.06 PRO 138
LEU 342 0.14 HIS 1031 -0.08 PRO 138
LEU 342 0.16 LEU 1032 -0.07 PRO 138
LEU 342 0.15 LEU 1033 -0.07 PRO 138
LEU 342 0.17 THR 1034 -0.06 PRO 138
LEU 342 0.19 LYS 1035 -0.05 PRO 138
LEU 342 0.19 SER 1036 -0.04 PRO 138
LEU 342 0.21 PRO 1037 -0.03 THR 1109
LEU 342 0.19 SER 1038 -0.03 THR 1109
LEU 342 0.18 LEU 1039 -0.02 THR 1109
LEU 342 0.14 ASN 1040 -0.02 THR 1109
LEU 342 0.14 ALA 1041 -0.04 PRO 138
LEU 342 0.15 ALA 1042 -0.04 PRO 138
LEU 342 0.12 LYS 1043 -0.03 PRO 138
LEU 342 0.10 SER 1044 -0.05 PRO 138
LEU 342 0.11 GLU 1045 -0.07 PRO 138
LEU 342 0.10 LEU 1046 -0.06 PRO 138
LEU 342 0.07 ASP 1047 -0.06 PRO 138
LEU 342 0.07 LYS 1048 -0.09 PRO 138
LEU 342 0.07 ALA 1049 -0.11 PRO 138
LEU 342 0.05 ILE 1050 -0.10 PRO 138
LEU 342 0.03 GLY 1051 -0.10 PHE 139
LEU 342 0.02 ARG 1052 -0.06 THR 146
LEU 342 0.04 ASN 1053 -0.02 PRO 138
LEU 342 0.05 THR 1054 -0.01 GLY 1107
ARG 63 0.09 ASN 1055 -0.01 GLY 1107
ARG 63 0.12 GLY 1056 -0.02 GLY 1107
ARG 63 0.11 VAL 1057 -0.01 GLY 1107
ARG 63 0.06 ILE 1058 -0.01 GLY 1107
GLN 229 0.04 THR 1059 -0.02 LEU 1013
GLN 229 0.04 LYS 1060 -0.01 LEU 1013
GLN 229 0.03 ASP 1061 -0.11 PHE 139
LEU 342 0.02 GLU 1062 -0.10 PHE 139
PRO 330 0.07 ALA 1063 -0.08 PRO 138
LEU 342 0.04 GLU 1064 -0.15 PRO 138
LEU 342 0.04 LYS 1065 -0.19 PRO 138
LEU 342 0.07 LEU 1066 -0.14 PRO 138
PRO 330 0.08 PHE 1067 -0.15 PRO 138
LEU 342 0.06 ASN 1068 -0.21 PRO 138
LEU 342 0.07 GLN 1069 -0.19 PRO 138
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