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CA distance fluctuations for 2605121008142059526

---  normal mode 7  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
GLN 408 0.03 PHE 1 -0.11 GLN 675
GLN 408 0.03 ASN 2 -0.11 GLN 675
GLN 408 0.03 LEU 3 -0.10 GLN 675
GLN 408 0.03 ASP 4 -0.09 GLN 675
GLN 408 0.04 VAL 5 -0.08 GLN 675
GLN 408 0.04 ASP 6 -0.07 GLN 675
GLN 408 0.04 SER 7 -0.07 GLN 675
GLN 408 0.04 PRO 8 -0.07 GLN 675
GLN 408 0.03 ALA 9 -0.07 SER 705
GLN 408 0.04 GLU 10 -0.07 SER 705
LYS 410 0.03 TYR 11 -0.07 PRO 819
LYS 410 0.03 SER 12 -0.07 PRO 819
LYS 410 0.03 GLY 13 -0.07 PRO 819
LYS 410 0.03 PRO 14 -0.07 PRO 819
LYS 410 0.03 GLU 15 -0.07 PRO 819
LYS 410 0.03 GLY 16 -0.07 PRO 819
LYS 410 0.03 SER 17 -0.07 PRO 819
LYS 410 0.03 TYR 18 -0.08 PRO 819
LYS 410 0.03 PHE 19 -0.08 PRO 819
LYS 410 0.03 GLY 20 -0.08 PRO 819
LYS 410 0.03 PHE 21 -0.09 PRO 819
LYS 410 0.02 ALA 22 -0.09 PRO 819
LYS 410 0.03 VAL 23 -0.09 PRO 819
GLN 408 0.02 ASP 24 -0.09 PRO 819
GLN 408 0.02 PHE 25 -0.09 PRO 932
GLN 408 0.02 PHE 26 -0.09 PRO 932
GLN 408 0.02 VAL 27 -0.09 PRO 932
GLN 408 0.02 PRO 28 -0.09 PRO 932
GLN 408 0.02 SER 29 -0.10 PRO 932
GLN 408 0.02 ALA 30 -0.09 PRO 932
GLN 408 0.02 SER 31 -0.09 PRO 932
GLN 408 0.02 SER 32 -0.09 PRO 932
GLN 408 0.02 ARG 33 -0.09 PRO 932
GLN 408 0.02 MET 34 -0.09 PRO 932
GLN 408 0.02 PHE 35 -0.08 PRO 932
GLN 408 0.03 LEU 36 -0.08 PRO 932
LYS 410 0.03 LEU 37 -0.09 PRO 819
LYS 410 0.03 VAL 38 -0.08 PRO 819
LYS 410 0.03 GLY 39 -0.09 PRO 819
LYS 410 0.03 ALA 40 -0.08 PRO 819
LYS 410 0.03 PRO 41 -0.08 PRO 819
LYS 410 0.03 LYS 42 -0.08 ASN 821
LYS 410 0.03 ALA 43 -0.08 ASN 821
LYS 410 0.03 ASN 44 -0.07 ASN 821
LYS 410 0.03 THR 45 -0.08 ASN 821
LYS 410 0.02 THR 46 -0.08 ASN 821
LYS 410 0.02 GLN 47 -0.08 ASN 821
LYS 410 0.02 PRO 48 -0.08 ASN 821
LYS 410 0.02 GLY 49 -0.08 ASN 821
LYS 410 0.02 ILE 50 -0.08 ASN 821
LYS 410 0.02 VAL 51 -0.08 ASN 821
LYS 410 0.03 GLU 52 -0.08 ASN 821
LYS 410 0.02 GLY 53 -0.08 ASN 821
LYS 410 0.03 GLY 54 -0.08 ASN 821
LYS 410 0.02 GLN 55 -0.08 ASN 821
LYS 410 0.02 VAL 56 -0.09 ASN 821
LYS 410 0.03 LEU 57 -0.08 PRO 819
LYS 410 0.03 LYS 58 -0.08 ASN 821
LYS 410 0.03 CYS 59 -0.08 PRO 819
GLN 408 0.03 ASP 60 -0.08 PRO 932
GLN 408 0.03 TRP 61 -0.08 SER 705
GLN 408 0.03 SER 62 -0.07 PRO 932
GLN 408 0.03 SER 63 -0.07 SER 705
GLN 408 0.03 THR 64 -0.07 PRO 932
GLN 408 0.03 ARG 65 -0.07 PRO 932
LYS 410 0.03 ARG 66 -0.07 PRO 819
LYS 410 0.03 CYS 67 -0.07 PRO 819
LYS 410 0.03 GLN 68 -0.07 ASN 821
LYS 410 0.03 PRO 69 -0.08 ASN 821
LYS 410 0.02 ILE 70 -0.08 ASN 821
LYS 410 0.02 GLU 71 -0.08 ASN 821
LYS 410 0.02 PHE 72 -0.09 ASN 821
LYS 410 0.02 ASP 73 -0.09 ASN 821
LYS 410 0.02 ALA 74 -0.08 ASN 821
LYS 410 0.02 THR 75 -0.08 ASN 821
LYS 410 0.02 GLY 76 -0.08 ASN 821
LYS 410 0.02 ASN 77 -0.09 ASN 821
LYS 410 0.02 ARG 78 -0.09 ASN 821
LYS 410 0.02 ASP 79 -0.09 ARG 832
LYS 410 0.02 TYR 80 -0.09 ARG 832
LYS 410 0.02 ALA 81 -0.09 ARG 832
LYS 410 0.02 LYS 82 -0.08 ARG 832
LYS 410 0.02 ASP 83 -0.08 ARG 832
LYS 410 0.02 ASP 84 -0.09 ARG 832
LYS 410 0.02 PRO 85 -0.09 ARG 832
LYS 410 0.02 LEU 86 -0.09 ARG 832
LYS 410 0.02 GLU 87 -0.09 ASN 821
LYS 410 0.02 PHE 88 -0.09 ASN 821
LYS 410 0.02 LYS 89 -0.09 ASN 821
LYS 410 0.02 SER 90 -0.08 ASN 821
LYS 410 0.02 HIS 91 -0.08 ASN 821
LYS 410 0.02 GLN 92 -0.09 ASN 821
LYS 410 0.02 TRP 93 -0.09 ASN 821
LYS 410 0.02 PHE 94 -0.09 ASN 821
LYS 410 0.02 GLY 95 -0.09 PRO 819
LYS 410 0.02 ALA 96 -0.09 PRO 819
LYS 410 0.02 SER 97 -0.10 PRO 819
LYS 410 0.02 VAL 98 -0.10 PRO 819
LYS 410 0.02 ARG 99 -0.10 PRO 819
LYS 410 0.02 SER 100 -0.10 GLY 887
GLN 408 0.02 LYS 101 -0.11 GLY 887
GLN 408 0.02 GLN 102 -0.10 PRO 932
LYS 410 0.02 ASP 103 -0.10 PRO 932
LYS 410 0.02 LYS 104 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.02 ILE 105 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.02 LEU 106 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.02 ALA 107 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.02 CYS 108 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.02 ALA 109 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.02 PRO 110 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.02 LEU 111 -0.09 ASN 821
LYS 410 0.02 TYR 112 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.02 HIS 113 -0.09 ASN 821
LYS 410 0.02 TRP 114 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.01 ARG 115 -0.10 ARG 832
LYS 410 0.01 THR 116 -0.10 ARG 832
LYS 410 0.01 GLU 117 -0.10 ARG 832
LYS 410 0.01 MET 118 -0.11 ARG 832
LYS 410 0.01 LYS 119 -0.10 ARG 832
LYS 410 0.01 GLN 120 -0.10 ARG 832
LYS 410 0.01 GLU 121 -0.10 ARG 832
LYS 410 0.02 ARG 122 -0.09 ARG 832
LYS 410 0.01 GLU 123 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.02 PRO 124 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.02 VAL 125 -0.11 ASN 821
LYS 410 0.02 GLY 126 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.02 THR 127 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.02 CYS 128 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.02 PHE 129 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.02 LEU 130 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.02 GLN 131 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.02 ASP 132 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.02 GLY 133 -0.09 ASN 821
LYS 410 0.02 THR 134 -0.09 ASN 821
LYS 410 0.02 LYS 135 -0.09 ASN 821
LYS 410 0.02 THR 136 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.02 VAL 137 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.02 GLU 138 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.02 TYR 139 -0.11 ASN 821
LYS 410 0.02 ALA 140 -0.11 ASN 821
LYS 410 0.01 PRO 141 -0.12 ASN 821
LYS 410 0.01 CYS 142 -0.12 ASN 821
LYS 410 0.01 ARG 143 -0.11 ASN 821
LYS 410 0.01 SER 144 -0.12 ASN 821
LYS 410 0.01 GLN 145 -0.12 ARG 832
LYS 410 0.01 ASP 146 -0.12 ARG 832
LYS 410 0.01 ILE 147 -0.12 ARG 832
LYS 410 0.01 ASP 148 -0.11 ARG 832
LYS 410 0.01 ALA 149 -0.11 ARG 832
ASP 179 0.01 ASP 150 -0.12 ARG 832
LYS 410 0.01 GLY 151 -0.12 ASN 821
LYS 410 0.01 GLN 152 -0.12 ASN 821
LYS 410 0.01 GLY 153 -0.11 ASN 821
LYS 410 0.01 PHE 154 -0.11 ASN 821
LYS 410 0.01 CYS 155 -0.12 ASN 821
LYS 410 0.02 GLN 156 -0.11 ASN 821
LYS 410 0.02 GLY 157 -0.11 ASN 821
LYS 410 0.02 GLY 158 -0.11 ASN 821
LYS 410 0.02 PHE 159 -0.11 PRO 819
LYS 410 0.02 SER 160 -0.11 PRO 819
LYS 410 0.02 ILE 161 -0.12 PRO 819
LYS 410 0.02 ASP 162 -0.12 PRO 819
GLN 408 0.02 PHE 163 -0.12 PRO 819
GLN 408 0.01 THR 164 -0.13 GLY 887
GLN 408 0.01 LYS 165 -0.13 PRO 932
GLN 408 0.01 ALA 166 -0.13 GLY 887
GLN 408 0.01 ASP 167 -0.12 ASN 821
LYS 410 0.01 ARG 168 -0.13 ASN 821
LYS 410 0.02 VAL 169 -0.12 ASN 821
LYS 410 0.01 LEU 170 -0.13 PRO 819
LYS 410 0.02 LEU 171 -0.12 ASN 821
LYS 410 0.01 GLY 172 -0.12 PRO 819
LYS 410 0.01 GLY 173 -0.12 ASN 821
LYS 410 0.01 PRO 174 -0.12 PRO 819
LYS 410 0.01 GLY 175 -0.12 ASN 821
LYS 410 0.01 SER 176 -0.12 ASN 821
LYS 410 0.01 PHE 177 -0.13 ASN 821
LYS 410 0.01 TYR 178 -0.12 ASP 815
LYS 410 0.01 TRP 179 -0.12 ASN 821
LYS 410 0.01 GLN 180 -0.13 ASN 821
LYS 410 0.01 GLY 181 -0.13 ASN 821
LYS 410 0.01 GLN 182 -0.14 ASN 821
LYS 410 0.01 LEU 183 -0.14 ASN 821
LYS 410 0.01 ILE 184 -0.14 ASN 821
LYS 410 0.01 SER 185 -0.14 ASN 821
LYS 410 0.01 ASP 186 -0.13 ASN 821
LYS 410 0.01 GLN 187 -0.13 ASN 821
LYS 410 0.02 VAL 188 -0.12 ASN 821
LYS 410 0.01 ALA 189 -0.11 ASN 821
LYS 410 0.01 GLU 190 -0.12 ASN 821
LYS 410 0.02 ILE 191 -0.12 ASN 821
LYS 410 0.02 VAL 192 -0.11 ASN 821
LYS 410 0.01 SER 193 -0.11 ASN 821
LYS 410 0.01 LYS 194 -0.11 ASN 821
LYS 410 0.02 TYR 195 -0.11 ASN 821
LYS 410 0.02 ASP 196 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.02 PRO 197 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.02 ASN 198 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.01 VAL 199 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.01 TYR 200 -0.10 ASN 821
LYS 410 0.01 SER 201 -0.11 ASN 821
LYS 410 0.01 ILE 202 -0.12 ASN 821
LYS 410 0.01 LYS 203 -0.12 ASN 821
LYS 410 0.01 TYR 204 -0.13 ASN 821
LYS 410 0.01 ASN 205 -0.13 ASN 821
LYS 410 0.01 ASN 206 -0.14 ASN 821
LYS 410 0.01 GLN 207 -0.14 ASN 821
LYS 410 0.01 LEU 208 -0.15 ASN 821
LYS 410 0.01 ALA 209 -0.15 ASN 821
LYS 410 0.01 THR 210 -0.15 ASN 821
LYS 410 0.01 ARG 211 -0.15 ASN 821
LYS 410 0.01 THR 212 -0.15 ASN 821
MET 180 0.01 ALA 213 -0.16 ASN 821
MET 180 0.01 GLN 214 -0.16 ASP 815
MET 180 0.01 ALA 215 -0.15 ASP 815
MET 180 0.01 ILE 216 -0.15 ASP 815
MET 180 0.01 PHE 217 -0.15 ASP 815
LYS 410 0.01 ASP 218 -0.13 ASP 815
LYS 410 0.01 ASP 219 -0.12 ASP 815
LYS 410 0.01 SER 220 -0.13 GLY 818
LYS 410 0.01 TYR 221 -0.12 PRO 819
LYS 410 0.01 LEU 222 -0.14 PRO 819
LYS 410 0.01 GLY 223 -0.13 PRO 819
LYS 410 0.02 TYR 224 -0.12 PRO 819
LYS 410 0.02 SER 225 -0.12 PRO 819
LYS 410 0.02 VAL 226 -0.13 PRO 819
GLN 408 0.02 ALA 227 -0.13 PRO 819
GLN 408 0.01 VAL 228 -0.14 PRO 819
GLN 408 0.01 GLY 229 -0.14 GLY 887
GLN 408 0.01 ASP 230 -0.16 PRO 932
GLN 408 0.01 PHE 231 -0.17 GLY 887
GLN 408 0.01 ASN 232 -0.18 GLY 887
GLY 531 0.01 GLY 233 -0.19 PRO 932
GLN 408 0.01 ASP 234 -0.17 PRO 932
GLN 408 0.01 GLY 235 -0.16 PRO 932
GLN 408 0.01 ILE 236 -0.15 GLY 887
GLN 408 0.01 ASP 237 -0.15 GLY 887
GLN 408 0.01 ASP 238 -0.16 PRO 819
GLN 408 0.01 PHE 239 -0.15 PRO 819
GLN 408 0.01 VAL 240 -0.15 PRO 819
LYS 410 0.01 SER 241 -0.14 PRO 819
LYS 410 0.01 GLY 242 -0.14 PRO 819
LYS 410 0.01 VAL 243 -0.14 PRO 819
LYS 410 0.01 PRO 244 -0.13 GLY 818
LYS 410 0.01 ARG 245 -0.13 GLY 818
LYS 410 0.01 ALA 246 -0.15 GLY 818
GLN 408 0.01 ALA 247 -0.16 ASP 817
LYS 410 0.01 ARG 248 -0.14 ASP 817
LYS 410 0.01 THR 249 -0.12 ASP 817
GLN 408 0.01 LEU 250 -0.14 GLY 818
LYS 410 0.01 GLY 251 -0.14 GLY 818
GLN 408 0.01 MET 252 -0.16 GLY 818
GLN 408 0.01 VAL 253 -0.16 PRO 819
GLN 408 0.01 TYR 254 -0.17 PRO 819
GLN 408 0.01 ILE 255 -0.17 PRO 819
GLN 408 0.01 TYR 256 -0.17 PRO 819
GLN 408 0.01 ASP 257 -0.17 ASN 821
GLN 408 0.01 GLY 258 -0.15 ASN 821
GLN 408 0.01 LYS 259 -0.16 ASN 821
LYS 410 0.01 ASN 260 -0.17 ASN 821
LYS 410 0.01 MET 261 -0.17 ASN 821
LYS 410 0.01 SER 262 -0.18 ASN 821
LYS 410 0.01 SER 263 -0.19 PRO 819
GLN 408 0.01 LEU 264 -0.20 PRO 819
GLN 408 0.01 TYR 265 -0.20 PRO 819
GLN 408 0.01 ASN 266 -0.20 PRO 819
GLN 408 0.01 PHE 267 -0.18 PRO 819
GLN 408 0.01 THR 268 -0.17 GLY 818
GLN 408 0.01 GLY 269 -0.15 GLY 818
GLY 531 0.01 GLU 270 -0.14 GLY 818
ASN 316 0.01 GLN 271 -0.12 GLY 818
GLN 408 0.01 MET 272 -0.11 GLY 818
LYS 410 0.01 ALA 273 -0.10 GLY 818
LYS 410 0.01 ALA 274 -0.10 GLY 818
LYS 410 0.01 TYR 275 -0.11 GLY 818
LYS 410 0.01 PHE 276 -0.13 GLY 818
LYS 410 0.01 GLY 277 -0.13 PRO 819
LYS 410 0.02 PHE 278 -0.11 PRO 819
LYS 410 0.02 SER 279 -0.12 PRO 819
GLN 408 0.02 VAL 280 -0.13 PRO 819
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GLN 408 0.01 ALA 282 -0.14 ARG 888
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