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* Shlomo2 *

CA distance fluctuations for 260611120353707780

--- normal mode 11 ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok

largest increase ref largest decrease
GLN 389 0.09 GLN 0 -0.01 ILE 90

GLN 389 0.08 GLY 1 -0.01 VAL 128

ASP 478 0.08 ILE 2 -0.01 VAL 129

ASP 478 0.08 GLY 3 -0.01 VAL 73

ASP 478 0.07 VAL 4 -0.02 VAL 73

PRO 479 0.07 ILE 5 -0.02 VAL 73

PRO 479 0.06 SER 6 -0.02 ASP 74

PRO 479 0.06 THR 7 -0.02 ASP 74

PRO 479 0.05 ALA 8 -0.02 LEU 75

ASP 478 0.05 TYR 9 -0.02 CYS 29

ASP 478 0.05 PHE 10 -0.01 GLY 86

ASP 478 0.05 THR 11 -0.02 GLU 395

ASP 478 0.05 MET 12 -0.03 GLU 395

ASP 478 0.05 LYS 13 -0.04 ASP 396

ARG 465 0.05 ASP 14 -0.04 ASP 396

GLU 494 0.06 LYS 15 -0.04 ASP 396

ARG 465 0.05 HIS 16 -0.03 ASP 396

ARG 465 0.06 SER 17 -0.03 ASP 396

ARG 465 0.06 ILE 18 -0.03 ASP 396

ARG 465 0.06 LYS 19 -0.03 ASP 396

GLN 389 0.06 THR 20 -0.02 VAL 34

GLN 389 0.06 VAL 21 -0.01 LYS 35

GLN 389 0.07 LYS 22 -0.02 SER 390

GLN 389 0.07 LYS 23 -0.02 GLU 392

GLN 389 0.07 TYR 24 -0.01 GLU 321

PRO 65 0.07 TRP 25 -0.02 GLU 321

PRO 65 0.09 TRP 26 -0.02 LEU 323

PRO 65 0.10 LYS 27 -0.02 LEU 323

PRO 65 0.09 ASN 28 -0.02 LEU 323

PRO 65 0.08 CYS 29 -0.03 VAL 30

GLN 389 0.06 VAL 30 -0.03 CYS 29

GLN 389 0.07 ILE 31 -0.01 LEU 323

GLN 389 0.07 GLN 32 -0.01 GLY 86

GLN 389 0.07 HIS 33 -0.01 GLY 86

GLN 389 0.06 VAL 34 -0.02 THR 20

ARG 465 0.06 LYS 35 -0.02 THR 20

ARG 465 0.06 TYR 36 -0.02 ASP 396

ARG 465 0.06 HIS 37 -0.02 SER 230

ARG 465 0.07 GLY 38 -0.02 ASP 396

ARG 465 0.07 LYS 39 -0.01 ASP 396

GLN 389 0.07 THR 40 -0.01 ASP 396

ASP 478 0.07 PHE 41 -0.01 GLY 86

GLN 389 0.07 ILE 42 -0.01 VAL 73

ASP 478 0.06 ILE 43 -0.01 ILE 191

PRO 479 0.06 ALA 44 -0.01 ASP 74

PRO 479 0.06 THR 45 -0.02 CYS 29

PRO 479 0.06 VAL 46 -0.01 ASP 74

LYS 486 0.06 GLY 47 -0.01 LYS 105

PRO 204 0.05 TYR 48 -0.01 LYS 105

LYS 181 0.06 GLY 49 -0.03 ASN 52

PRO 204 0.06 LYS 50 -0.01 ASP 145

GLU 62 0.07 ALA 51 -0.02 ASN 114

SER 484 0.07 ASN 52 -0.03 GLY 49

GLU 62 0.06 ALA 53 -0.02 GLU 171

GLU 62 0.09 ALA 54 -0.01 GLU 171

GLU 62 0.11 MET 55 -0.01 ASN 114

GLU 62 0.08 THR 56 -0.01 ASN 114

ILE 480 0.08 ILE 57 -0.01 ASN 114

LYS 63 0.10 THR 58 -0.01 ASN 114

GLN 389 0.09 TYR 59 -0.01 ASN 114

GLN 389 0.09 LEU 60 -0.01 VAL 73

GLN 389 0.10 LEU 61 -0.01 ASN 114

GLN 389 0.11 GLU 62 -0.01 ASN 114

GLN 389 0.10 LYS 63 -0.01 VAL 73

GLN 389 0.10 TYR 64 -0.01 VAL 73

GLN 389 0.12 PRO 65 -0.01 ASN 114

GLN 389 0.11 GLY 66 -0.01 LEU 189

GLN 389 0.09 LEU 67 -0.01 ILE 70

LYS 481 0.10 GLN 68 -0.01 ILE 70

ASP 478 0.09 THR 69 -0.01 ILE 70

ASP 478 0.08 ILE 70 -0.01 THR 69

ASP 478 0.08 LEU 71 -0.01 ILE 90

PRO 479 0.07 ASN 72 -0.01 LEU 189

ASP 478 0.06 VAL 73 -0.02 ILE 5

ASP 478 0.05 ASP 74 -0.02 SER 6

PRO 204 0.05 LEU 75 -0.02 ALA 8

PRO 204 0.05 ALA 76 -0.01 ALA 8

PRO 204 0.05 LEU 77 -0.01 GLY 365

PRO 204 0.05 SER 78 -0.01 GLY 365

PRO 204 0.06 THR 79 -0.01 GLY 365

PRO 204 0.06 ASN 80 -0.01 HIS 163

PRO 204 0.05 ASP 81 -0.01 HIS 163

PRO 204 0.05 LYS 82 -0.01 HIS 163

PRO 204 0.05 HIS 83 -0.01 TYR 9

PRO 204 0.05 ASP 84 -0.01 TYR 9

PRO 204 0.05 THR 85 -0.01 THR 213

PRO 204 0.05 GLY 86 -0.02 THR 213

PRO 204 0.05 ASP 87 -0.01 TYR 9

ASN 300 0.05 THR 88 -0.01 TYR 9

ASN 300 0.05 THR 89 -0.01 TYR 9

ASP 478 0.06 ILE 90 -0.02 ALA 188

ASP 478 0.07 SER 91 -0.01 ALA 188

PRO 479 0.08 THR 92 -0.01 GLN 120

PRO 479 0.08 LYS 93 -0.01 GLY 139

PRO 479 0.07 PHE 94 -0.01 GLY 365

ASN 300 0.06 ILE 95 -0.01 GLY 365

PRO 204 0.06 TYR 96 -0.01 GLY 365

PRO 204 0.06 ARG 97 -0.01 GLY 365

PRO 204 0.06 ASP 98 -0.01 GLY 365

PRO 204 0.06 ALA 99 -0.01 GLY 365

PRO 204 0.07 ASP 100 -0.01 ASN 364

PRO 204 0.07 LEU 101 -0.01 ASN 364

PRO 204 0.08 THR 102 -0.01 ASN 364

PRO 204 0.08 VAL 103 -0.01 ASN 364

ILE 205 0.07 PHE 104 -0.01 ASN 364

PHE 208 0.08 LYS 105 -0.05 THR 7

ASN 300 0.08 ASP 106 -0.01 GLN 389

ILE 205 0.07 ILE 107 -0.01 ASN 364

ASN 300 0.07 LYS 108 -0.01 ASN 364

PRO 204 0.07 TYR 109 -0.01 ASN 364

PRO 204 0.07 GLY 110 -0.01 GLY 365

ILE 205 0.07 GLN 111 -0.01 GLY 365

ILE 205 0.06 ILE 112 -0.01 GLY 365

ILE 205 0.06 VAL 113 -0.01 ASN 364

PHE 208 0.06 ASN 114 -0.00 GLY 365

ASN 300 0.06 GLU 115 -0.01 THR 56

ASN 300 0.07 PRO 116 -0.01 TYR 59

ASN 300 0.07 GLU 117 -0.01 MET 55

ASN 300 0.07 SER 118 -0.01 GLY 365

PRO 479 0.09 PHE 119 -0.01 LYS 181

PRO 479 0.12 GLN 120 -0.01 LYS 180

PRO 479 0.13 PHE 121 -0.01 GLY 365

ASP 478 0.12 ASP 122 -0.01 GLY 365

ASP 478 0.14 GLY 123 -0.01 ASN 364

ASP 478 0.12 GLU 124 -0.01 ASN 364

ASP 478 0.10 PHE 125 -0.01 ILE 90

ASP 478 0.10 ALA 126 -0.01 ILE 90

ASP 478 0.09 LYS 127 -0.01 ASN 364

ASP 478 0.08 VAL 128 -0.01 ASP 396

ASP 478 0.08 VAL 129 -0.01 ILE 2

ASP 478 0.07 LYS 130 -0.01 ASP 396

ASP 476 0.07 ASP 131 -0.01 ASP 396

ASP 478 0.06 PHE 132 -0.01 ASP 396

ASP 476 0.06 LYS 133 -0.01 ASP 396

ASP 478 0.06 LEU 134 -0.01 ASP 396

ASN 300 0.05 GLY 135 -0.01 ASP 396

ASP 476 0.05 LEU 136 -0.01 ASP 396

ASN 300 0.05 THR 137 -0.01 ASP 396

ASN 300 0.06 GLU 138 -0.01 GLY 365

ASN 300 0.06 GLY 139 -0.02 VAL 140

ASN 300 0.06 VAL 140 -0.02 GLY 139

ASN 300 0.06 THR 141 -0.01 GLY 139

PRO 204 0.06 GLY 142 -0.01 GLY 365

PRO 204 0.06 THR 143 -0.01 GLY 365

PRO 204 0.06 ALA 144 -0.01 GLY 365

PRO 204 0.05 ASP 145 -0.02 ASN 52

PRO 204 0.06 MET 146 -0.01 ASN 52

PRO 204 0.05 LEU 147 -0.02 ASN 52

PRO 204 0.06 ILE 148 -0.01 ASN 52

PRO 204 0.05 TYR 149 -0.02 ASN 52

PRO 204 0.05 ASN 150 -0.01 GLY 365

PRO 204 0.06 SER 151 -0.02 LEU 197

PRO 204 0.06 LYS 152 -0.01 GLY 365

PRO 204 0.06 GLN 153 -0.01 GLY 365

PRO 204 0.06 PHE 154 -0.01 GLY 365

PRO 204 0.06 LYS 155 -0.01 GLY 365

PRO 204 0.07 GLU 156 -0.01 ASN 364

PRO 204 0.07 MET 157 -0.01 GLY 365

PRO 204 0.07 VAL 158 -0.01 ASN 80

PRO 204 0.07 ASP 159 -0.01 ASN 364

PRO 204 0.07 LYS 160 -0.01 ASN 364

PRO 204 0.07 TYR 161 -0.01 ASN 364

PRO 204 0.07 GLY 162 -0.01 ASN 364

PRO 204 0.06 HIS 163 -0.01 ASN 80

ASN 300 0.07 THR 164 -0.01 ASN 80

PRO 204 0.06 ILE 165 -0.01 GLY 365

PRO 204 0.06 ASP 166 -0.01 GLY 365

PRO 204 0.06 VAL 167 -0.01 GLY 365

PRO 204 0.06 ILE 168 -0.01 ASN 52

PRO 204 0.05 ASP 169 -0.01 ASN 52

PRO 204 0.05 THR 170 -0.02 ASN 52

PRO 204 0.05 GLU 171 -0.02 ALA 53

PRO 479 0.06 ALA 172 -0.01 ALA 53

PRO 479 0.06 GLY 173 -0.01 GLY 365

PRO 479 0.06 ALA 174 -0.01 LYS 181

PRO 479 0.07 ILE 175 -0.01 SER 182

PRO 479 0.08 ALA 176 -0.01 SER 182

PRO 479 0.08 GLN 177 -0.01 LYS 181

ILE 480 0.08 VAL 178 -0.01 LYS 181

ILE 480 0.10 ALA 179 -0.02 SER 182

ILE 480 0.12 LYS 180 -0.01 GLN 120

ILE 480 0.10 LYS 181 -0.01 SER 182

GLN 389 0.10 SER 182 -0.02 ALA 179

ILE 480 0.13 SER 183 -0.01 LYS 181

ILE 480 0.11 ILE 184 -0.01 LYS 181

ASP 478 0.11 ASN 185 -0.01 ALA 172

PRO 479 0.09 TYR 186 -0.01 ALA 172

ASP 478 0.08 ILE 187 -0.01 ILE 90

ASP 478 0.07 ALA 188 -0.02 ILE 90

ASP 478 0.06 LEU 189 -0.01 VAL 4

ASP 478 0.06 LYS 190 -0.01 SER 6

PRO 204 0.05 ILE 191 -0.02 ALA 8

PRO 204 0.05 ILE 192 -0.01 ALA 8

PRO 204 0.05 TYR 193 -0.02 ALA 8

PRO 204 0.05 ASN 194 -0.01 ALA 8

PRO 204 0.05 ASN 195 -0.01 ALA 8

PRO 204 0.05 ALA 196 -0.01 SER 151

PRO 204 0.05 LEU 197 -0.02 SER 151

PRO 204 0.05 SER 198 -0.01 VAL 103

PRO 204 0.05 PRO 199 -0.01 VAL 103

PRO 204 0.05 TRP 200 -0.01 VAL 103

ASN 300 0.05 ASP 201 -0.02 ASN 28

ASN 300 0.06 ASN 202 -0.01 ASN 28

ILE 205 0.06 ASP 203 -0.01 VAL 103

ILE 205 0.07 PRO 204 -0.01 LYS 486

ILE 205 0.07 ILE 205 -0.01 LEU 332

ILE 205 0.06 HIS 206 -0.02 VAL 487

PHE 208 0.07 LYS 207 -0.02 LEU 332

PHE 208 0.07 PHE 208 -0.02 THR 488

PHE 208 0.06 LYS 209 -0.01 THR 488

PHE 208 0.06 MET 210 -0.02 THR 488

LYS 207 0.06 TYR 211 -0.02 THR 488

LYS 207 0.06 GLU 212 -0.02 ARG 490

LYS 207 0.05 THR 213 -0.02 GLY 86

LYS 207 0.05 VAL 214 -0.02 THR 488

LYS 207 0.05 ASN 215 -0.02 ARG 490

ASP 478 0.05 THR 216 -0.01 ASP 396

ASP 478 0.05 LEU 217 -0.01 GLY 86

ASP 478 0.05 LYS 218 -0.02 ASP 396

ASP 478 0.05 TYR 219 -0.02 ASP 396

ASP 478 0.06 LEU 220 -0.01 ASP 396

ASP 478 0.06 LEU 221 -0.02 ASP 396

ASP 478 0.06 ARG 222 -0.02 ASP 396

ASP 478 0.06 ARG 223 -0.02 ASP 396

ASP 478 0.07 LEU 224 -0.01 ASP 396

ASP 478 0.07 PHE 225 -0.02 ASP 396

ASP 478 0.06 ASN 226 -0.02 ASP 396

ASP 478 0.07 LEU 227 -0.02 ASP 396

ASP 478 0.07 LEU 228 -0.01 ASP 396

ASP 478 0.07 SER 229 -0.02 ASP 396

ASP 478 0.07 SER 230 -0.02 HIS 37

ARG 465 0.07 ASN 231 -0.02 HIS 37

ASP 478 0.07 TYR 232 -0.02 ASN 398

ASP 478 0.07 ILE 233 -0.01 ASN 398

ASP 478 0.07 ILE 234 -0.01 ASP 396

ASP 476 0.06 ASP 235 -0.01 ASP 396

ASP 476 0.06 LEU 236 -0.01 ASP 396

ASP 476 0.06 SER 237 -0.01 ASP 396

ASN 300 0.05 GLN 238 -0.01 LYS 397

ASN 300 0.05 CYS 239 -0.01 GLU 494

ASN 300 0.04 SER 240 -0.01 GLU 494

ASN 300 0.04 GLN 241 -0.02 GLU 494

ASN 300 0.04 ASP 242 -0.02 GLU 494

ASN 300 0.04 ASP 243 -0.02 GLU 494

ASP 476 0.05 LEU 244 -0.02 GLU 494

ASN 300 0.04 ASP 245 -0.02 GLU 494

ASN 300 0.04 SER 246 -0.02 GLU 494

ASP 478 0.05 ILE 247 -0.02 GLU 494

ASP 478 0.05 ASN 248 -0.02 GLU 494

ASP 478 0.05 GLU 249 -0.02 GLU 494

ASP 478 0.05 LEU 250 -0.02 GLU 494

ASP 478 0.05 PHE 251 -0.02 GLU 494

ASP 478 0.05 GLU 252 -0.02 GLU 494

ASP 478 0.05 ILE 253 -0.03 GLU 494

ARG 465 0.05 LYS 254 -0.02 GLU 494

ARG 465 0.06 HIS 255 -0.02 ASN 398

ARG 465 0.06 ASP 256 -0.02 ASN 398

ARG 465 0.06 GLN 257 -0.02 ASN 398

GLU 414 0.05 TRP 258 -0.02 GLU 494

GLU 414 0.06 ILE 259 -0.02 ASN 398

GLU 414 0.06 LYS 260 -0.02 ASN 398

GLU 414 0.06 LEU 261 -0.02 ASN 398

GLU 414 0.06 PHE 262 -0.02 ASN 398

GLU 414 0.06 LYS 263 -0.02 ASN 398

GLU 414 0.06 PRO 264 -0.02 ASN 398

GLU 414 0.07 ASN 265 -0.02 ASN 398

GLU 414 0.07 THR 266 -0.02 ASN 398

GLU 414 0.07 HIS 267 -0.02 ASN 398

GLU 414 0.07 LYS 268 -0.02 ASN 398

GLU 414 0.06 VAL 269 -0.02 ASN 398

GLU 414 0.06 LEU 270 -0.01 ASN 398

ALA 415 0.05 SER 271 -0.01 ASN 398

ALA 415 0.05 GLY 272 -0.01 ASN 398

ALA 415 0.05 PHE 273 -0.01 ASN 398

ALA 415 0.05 GLY 274 -0.01 ASN 398

ASP 418 0.05 PRO 275 -0.01 ASN 398

ALA 415 0.05 SER 276 -0.01 GLU 494

GLU 414 0.05 LEU 277 -0.01 ASN 398

GLU 414 0.06 MET 278 -0.01 ASN 398

GLU 414 0.06 LEU 279 -0.02 ASN 398

GLU 414 0.07 VAL 280 -0.01 ASN 398

GLU 414 0.08 ASP 281 -0.01 ASN 398

GLU 414 0.08 LYS 282 -0.01 ASN 398

GLU 414 0.09 GLN 283 -0.01 ASN 398

GLU 414 0.08 GLU 284 -0.01 ASN 398

ASP 418 0.08 LYS 285 -0.01 ASN 398

ASP 418 0.07 THR 286 -0.01 ASN 398

ASP 418 0.06 PRO 287 -0.01 ASN 398

ASP 418 0.06 VAL 288 -0.01 ASN 398

ASP 418 0.05 ALA 289 -0.01 ASN 398

GLU 414 0.05 LEU 290 -0.01 GLU 494

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ILE 205 0.07 ILE 205 -0.00 PRO 479

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LYS 207 0.07 PHE 208 -0.01 LEU 332

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PRO 204 0.04 SER 230 -0.01 ASP 396

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GLY 66 0.05 GLN 294 -0.01 GLU 494

SER 183 0.05 VAL 295 -0.01 ASP 436

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SER 183 0.05 ARG 297 -0.01 ASP 436

SER 183 0.05 SER 298 -0.01 ASP 436

SER 183 0.05 LYS 299 -0.01 ASP 436

LEU 332 0.07 ASN 300 -0.02 ASP 436

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LEU 332 0.06 LYS 303 -0.02 ASP 436

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ASP 320 0.04 LEU 306 -0.03 ASP 436

ASN 300 0.04 ARG 307 -0.02 GLU 494

ASP 478 0.05 LYS 308 -0.02 GLU 494

ASP 478 0.05 LEU 309 -0.03 GLU 494

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ASP 478 0.05 VAL 317 -0.02 ILE 489

PRO 302 0.05 ASN 318 -0.03 THR 488

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LYS 303 0.06 GLU 321 -0.03 VAL 487

PRO 302 0.05 LEU 322 -0.02 ASN 28

PRO 204 0.05 LEU 323 -0.02 ASN 28

ASN 300 0.06 TRP 324 -0.02 ASN 28

ASN 300 0.07 ASN 325 -0.02 LYS 486

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ASN 300 0.06 SER 327 -0.02 ASN 28

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ASN 300 0.07 ASP 331 -0.01 LYS 207

ASN 300 0.08 LEU 332 -0.02 LYS 207

ASN 300 0.06 ASN 333 -0.02 LYS 207

ASN 300 0.05 ASN 334 -0.02 LYS 207

SER 183 0.05 GLU 335 -0.02 PRO 302

SER 183 0.05 LYS 336 -0.02 PRO 302

SER 183 0.06 LEU 337 -0.02 PRO 302

SER 183 0.06 TYR 338 -0.02 PRO 302

SER 183 0.07 LYS 339 -0.01 GLU 313

GLY 66 0.06 ILE 340 -0.01 LYS 15

GLY 66 0.06 GLU 341 -0.01 LYS 15

SER 183 0.06 THR 342 -0.01 PRO 302

GLY 66 0.06 VAL 343 -0.01 LYS 15

GLY 66 0.06 ALA 344 -0.01 LYS 15

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GLU 124 0.06 GLU 346 -0.01 LYS 15

GLY 66 0.05 ILE 347 -0.01 LYS 15

GLN 283 0.05 ALA 348 -0.01 LYS 15

GLN 283 0.05 ALA 349 -0.01 LYS 15

GLN 283 0.05 ALA 350 -0.01 GLU 494

GLN 283 0.05 ILE 351 -0.01 GLU 494

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GLN 283 0.05 GLU 353 -0.01 GLU 494

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GLN 283 0.05 LYS 358 -0.01 GLU 494

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GLN 283 0.04 SER 360 -0.01 SER 359

GLN 283 0.04 TYR 361 -0.01 ASN 398

GLN 283 0.04 THR 362 -0.01 ASN 398

PRO 204 0.04 TYR 363 -0.01 ASN 398

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GLN 283 0.04 ALA 366 -0.01 ASN 398

GLN 283 0.04 THR 367 -0.01 ASN 398

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GLN 283 0.04 PRO 369 -0.01 ASN 398

GLN 283 0.04 GLU 370 -0.01 VAL 288

GLN 283 0.04 LYS 371 -0.01 GLU 494

GLN 283 0.04 TYR 372 -0.01 GLU 494

GLN 283 0.05 LEU 373 -0.01 GLU 494

GLY 66 0.04 LEU 374 -0.01 GLU 494

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LEU 306 0.07 TYR 437 -0.03 PRO 302

LEU 309 0.05 ARG 438 -0.03 LEU 306

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GLN 283 0.07 GLY 453 -0.01 PRO 302

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K. Suhre & Y.H. Sanejouand, ElNemo: a normal mode web-server for protein movement analysis and the generation of templates for molecular replacement. Nucleic Acids Research, 32, W610-W614, 2004.
K. Suhre & Y.H. Sanejouand, On the potential of normal mode analysis for solving difficult molecular replacement problems. Acta Cryst. D vol.60, p796-799, 2004 © International Union of Crystallography.

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