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CA distance fluctuations for 2607021803312099038

---  normal mode 11  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
SER 474 0.15 SER 77 -0.07 PRO 649
SER 474 0.15 PRO 78 -0.07 PRO 649
SER 474 0.13 VAL 79 -0.08 PRO 649
SER 474 0.13 ALA 80 -0.09 PRO 649
SER 474 0.13 GLY 81 -0.11 PRO 649
SER 474 0.12 GLN 82 -0.11 PRO 649
SER 474 0.11 LYS 83 -0.11 PRO 649
SER 474 0.10 TYR 84 -0.11 PRO 649
SER 474 0.09 ASP 85 -0.12 PRO 649
SER 474 0.09 TYR 86 -0.09 PRO 649
SER 474 0.09 ILE 87 -0.07 PRO 649
SER 474 0.08 LEU 88 -0.06 LYS 519
SER 474 0.07 VAL 89 -0.05 LYS 519
GLY 160 0.09 GLY 90 -0.04 PRO 508
ALA 470 0.10 GLY 91 -0.05 PRO 508
GLY 160 0.08 GLY 92 -0.05 PRO 508
SER 474 0.06 THR 93 -0.04 PRO 508
LEU 420 0.06 ALA 94 -0.05 LYS 519
SER 474 0.08 ALA 95 -0.05 LYS 519
SER 474 0.09 CYS 96 -0.04 GLY 217
LEU 420 0.08 VAL 97 -0.06 ALA 202
LEU 420 0.08 LEU 98 -0.06 LYS 519
SER 474 0.10 ALA 99 -0.06 GLN 201
LEU 420 0.11 ASN 100 -0.08 GLN 201
LEU 420 0.10 ARG 101 -0.09 GLN 201
LEU 420 0.10 LEU 102 -0.08 TRP 198
LEU 420 0.11 SER 103 -0.08 PRO 649
LEU 420 0.12 ALA 104 -0.11 GLN 201
LEU 420 0.11 ASP 105 -0.11 PRO 649
LEU 420 0.12 GLY 106 -0.11 PRO 649
LEU 420 0.10 SER 107 -0.13 PRO 649
SER 474 0.10 LYS 108 -0.12 PRO 649
SER 474 0.11 ARG 109 -0.11 PRO 649
SER 474 0.11 VAL 110 -0.08 PRO 649
SER 474 0.11 LEU 111 -0.07 PRO 649
SER 474 0.11 VAL 112 -0.05 PRO 649
SER 474 0.10 LEU 113 -0.05 GLY 217
LYS 471 0.11 GLU 114 -0.06 PHE 506
SER 136 0.14 ALA 115 -0.09 PHE 506
SER 136 0.14 GLY 116 -0.10 PRO 508
LYS 471 0.15 PRO 117 -0.09 PRO 508
SER 474 0.16 ASP 118 -0.07 PRO 508
SER 474 0.14 ASN 119 -0.07 PRO 508
SER 474 0.17 THR 120 -0.07 PRO 508
GLN 473 0.19 SER 121 -0.08 PRO 508
GLN 473 0.16 ARG 122 -0.08 PRO 508
GLN 473 0.16 ASP 123 -0.09 SER 136
GLN 473 0.12 VAL 124 -0.07 PRO 508
LYS 282 0.12 LYS 125 -0.06 PRO 508
ILE 411 0.12 ILE 126 -0.06 SER 136
LYS 282 0.08 PRO 127 -0.05 SER 136
SER 401 0.08 ALA 128 -0.07 LEU 427
SER 121 0.11 ALA 129 -0.06 PHE 134
THR 294 0.09 ILE 130 -0.07 PHE 134
TYR 466 0.12 THR 131 -0.09 PHE 134
ALA 470 0.17 ARG 132 -0.08 ARG 135
THR 294 0.13 LEU 133 -0.08 SER 136
ASP 320 0.13 PHE 134 -0.09 THR 131
ASP 320 0.15 ARG 135 -0.08 ARG 132
PRO 137 0.18 SER 136 -0.09 ASP 123
SER 136 0.18 PRO 137 -0.10 PRO 508
GLY 116 0.14 LEU 138 -0.10 PRO 508
ALA 115 0.13 ASP 139 -0.09 TRP 140
GLY 321 0.14 TRP 140 -0.09 ASP 139
GLY 321 0.15 ASN 141 -0.07 ASP 123
GLY 321 0.14 LEU 142 -0.08 LEU 511
PRO 508 0.15 PHE 143 -0.08 VAL 467
PRO 508 0.15 SER 144 -0.08 VAL 467
PRO 508 0.15 GLU 145 -0.07 GLN 475
PRO 508 0.13 LEU 146 -0.09 GLN 475
PRO 508 0.11 GLN 147 -0.10 ALA 373
THR 323 0.09 GLU 148 -0.11 ALA 373
THR 323 0.08 GLN 149 -0.13 SER 589
THR 323 0.10 LEU 150 -0.10 SER 589
THR 323 0.11 ALA 151 -0.09 SER 589
THR 323 0.12 GLU 152 -0.09 GLN 475
THR 323 0.13 ARG 153 -0.10 GLN 475
PRO 508 0.16 GLN 154 -0.11 SER 464
GLY 321 0.12 ILE 155 -0.10 SER 464
GLY 321 0.13 TYR 156 -0.09 VAL 467
GLY 321 0.11 MET 157 -0.07 THR 131
ASP 320 0.10 ALA 158 -0.06 THR 131
ASP 320 0.09 ARG 159 -0.05 ASP 123
ARG 161 0.11 GLY 160 -0.06 PRO 508
GLY 160 0.11 ARG 161 -0.10 PRO 508
ALA 470 0.12 LEU 162 -0.09 PRO 508
SER 474 0.11 LEU 163 -0.07 PRO 508
GLN 473 0.09 GLY 164 -0.06 PRO 508
ALA 470 0.08 GLY 165 -0.07 PRO 508
VAL 463 0.06 SER 166 -0.05 PRO 508
GLN 473 0.05 SER 167 -0.05 PRO 508
ALA 470 0.09 ALA 168 -0.06 PRO 508
TYR 466 0.08 THR 169 -0.06 PRO 508
VAL 292 0.05 ASN 170 -0.04 ALA 158
CYS 432 0.05 ALA 171 -0.05 ASN 575
LYS 639 0.03 THR 172 -0.03 ALA 647
ASP 320 0.03 LEU 173 -0.05 ALA 647
LEU 421 0.03 TYR 174 -0.05 ALA 647
LEU 421 0.03 HIS 175 -0.07 ALA 647
ILE 616 0.03 ARG 176 -0.08 ALA 647
PRO 617 0.04 GLY 177 -0.10 ALA 646
ASN 378 0.04 ALA 178 -0.14 ALA 646
ASN 378 0.05 ALA 179 -0.17 ALA 646
ASN 378 0.05 GLY 180 -0.19 ALA 646
ASN 378 0.06 ASP 181 -0.16 SER 645
PRO 649 0.05 TYR 182 -0.15 SER 645
PRO 649 0.07 ASP 183 -0.21 SER 645
PRO 649 0.08 ALA 184 -0.18 SER 645
PRO 649 0.09 TRP 185 -0.15 ASP 447
PRO 649 0.11 GLY 186 -0.17 ALA 444
SER 191 0.08 VAL 187 -0.15 ASP 520
ALA 648 0.10 GLU 188 -0.15 ALA 444
SER 197 0.08 GLY 189 -0.14 ALA 444
ASP 194 0.09 TRP 190 -0.14 ALA 444
GLY 186 0.08 SER 191 -0.18 SER 645
GLY 186 0.05 SER 192 -0.15 ALA 646
GLY 211 0.07 GLU 193 -0.17 ALA 646
TRP 190 0.09 ASP 194 -0.14 ALA 647
TRP 190 0.06 VAL 195 -0.10 ALA 647
HIS 214 0.06 LEU 196 -0.11 ALA 647
GLY 189 0.08 SER 197 -0.10 ASP 105
LEU 421 0.08 TRP 198 -0.10 ASP 105
LEU 421 0.07 PHE 199 -0.08 ALA 104
LEU 421 0.07 VAL 200 -0.08 ASP 105
LEU 421 0.09 GLN 201 -0.11 ALA 104
LEU 421 0.09 ALA 202 -0.08 ALA 104
LEU 421 0.08 GLU 203 -0.06 GLY 218
LEU 421 0.10 THR 204 -0.06 PRO 283
LEU 421 0.08 ASN 205 -0.04 ALA 647
LEU 421 0.08 ALA 206 -0.04 THR 120
LEU 421 0.05 ASP 207 -0.05 ALA 647
LEU 421 0.05 PHE 208 -0.05 ALA 647
LEU 421 0.07 GLY 209 -0.06 VAL 284
LEU 421 0.07 PRO 210 -0.07 ASP 105
GLU 193 0.07 GLY 211 -0.08 ASP 105
GLU 193 0.07 ALA 212 -0.10 ASP 105
GLU 193 0.06 TYR 213 -0.09 ALA 647
GLU 193 0.06 HIS 214 -0.08 ASP 105
LEU 421 0.08 GLY 215 -0.08 ALA 104
LEU 421 0.09 SER 216 -0.08 VAL 284
LEU 421 0.10 GLY 217 -0.10 VAL 284
LEU 421 0.10 GLY 218 -0.07 SER 216
LEU 421 0.11 PRO 219 -0.07 VAL 284
LEU 421 0.09 MET 220 -0.06 GLN 279
LEU 421 0.09 ARG 221 -0.04 THR 120
LEU 421 0.07 VAL 222 -0.04 ALA 647
LEU 421 0.06 GLU 223 -0.04 ALA 647
PRO 649 0.03 ASN 224 -0.04 ALA 647
LYS 639 0.03 PRO 225 -0.04 ALA 647
LYS 639 0.05 ARG 226 -0.04 SER 136
GLY 271 0.06 TYR 227 -0.04 GLN 154
GLY 286 0.04 THR 228 -0.05 ALA 647
ASP 320 0.05 ASN 229 -0.05 ALA 647
ASP 320 0.04 LYS 230 -0.05 ALA 647
ASP 320 0.05 GLN 231 -0.06 ALA 647
ASP 320 0.06 LEU 232 -0.07 ALA 646
ASP 320 0.05 HIS 233 -0.07 ALA 646
ASP 320 0.04 THR 234 -0.08 ALA 646
ASP 320 0.05 ALA 235 -0.09 ALA 646
ASP 320 0.05 PHE 236 -0.09 ALA 646
ASP 320 0.04 PHE 237 -0.10 ALA 646
ASP 320 0.04 LYS 238 -0.10 ALA 646
ASP 320 0.05 ALA 239 -0.11 ALA 646
ASP 320 0.05 ALA 240 -0.12 ALA 646
LYS 529 0.04 GLU 241 -0.13 ALA 646
ASP 320 0.04 GLU 242 -0.13 ALA 646
LYS 529 0.05 VAL 243 -0.14 ALA 646
LYS 529 0.05 GLY 244 -0.16 ALA 646
ASP 520 0.05 LEU 245 -0.15 ALA 646
ASP 520 0.05 THR 246 -0.15 ALA 646
ASP 520 0.04 PRO 247 -0.13 ALA 646
ASP 520 0.04 ASN 248 -0.12 ALA 646
ASP 520 0.03 SER 249 -0.09 ALA 646
ALA 259 0.03 ASP 250 -0.09 ALA 647
ASN 224 0.03 PHE 251 -0.10 ALA 646
LEU 421 0.03 ASN 252 -0.09 ALA 647
LEU 421 0.03 ASP 253 -0.11 ALA 646
ASN 378 0.04 TRP 254 -0.14 ALA 646
ASN 378 0.04 SER 255 -0.15 ALA 646
ASN 378 0.04 HIS 256 -0.15 ALA 646
GLY 514 0.03 ASP 257 -0.18 ALA 646
GLY 514 0.03 HIS 258 -0.15 ALA 646
ASP 520 0.04 ALA 259 -0.15 ALA 646
ASP 520 0.04 GLY 260 -0.14 ALA 646
ASP 320 0.04 TYR 261 -0.11 ALA 646
ASP 320 0.03 GLY 262 -0.09 ALA 646
ASP 320 0.03 THR 263 -0.07 ALA 647
ASP 320 0.03 PHE 264 -0.06 ALA 647
LEU 421 0.03 GLN 265 -0.05 ALA 647
LYS 639 0.03 VAL 266 -0.04 ALA 647
LYS 639 0.05 MET 267 -0.03 PRO 508
LEU 420 0.06 GLN 268 -0.04 PRO 508
LEU 420 0.09 ASP 269 -0.04 SER 121
GLY 423 0.10 LYS 270 -0.06 THR 272
TYR 419 0.07 GLY 271 -0.06 LYS 125
LEU 427 0.11 THR 272 -0.06 LYS 270
ILE 411 0.08 ARG 273 -0.05 PRO 508
LYS 639 0.08 ALA 274 -0.05 SER 121
ILE 411 0.09 ASP 275 -0.05 PRO 508
LEU 420 0.08 MET 276 -0.05 PRO 508
SER 474 0.10 TYR 277 -0.07 ARG 278
LEU 420 0.12 ARG 278 -0.07 TYR 277
LEU 420 0.12 GLN 279 -0.06 MET 220
LEU 420 0.10 TYR 280 -0.06 PRO 219
SER 474 0.11 LEU 281 -0.07 GLY 217
LEU 420 0.13 LYS 282 -0.07 GLY 217
LEU 420 0.15 PRO 283 -0.09 GLY 217
LEU 420 0.14 VAL 284 -0.10 GLY 217
SER 474 0.15 LEU 285 -0.08 GLY 217
SER 474 0.15 GLY 286 -0.08 GLY 217
SER 474 0.14 ARG 287 -0.09 GLY 217
SER 474 0.14 ARG 288 -0.09 PRO 649
SER 474 0.13 ASN 289 -0.09 PRO 649
SER 474 0.13 LEU 290 -0.07 GLY 217
SER 474 0.14 GLN 291 -0.07 PRO 649
SER 474 0.14 VAL 292 -0.06 GLY 217
SER 474 0.14 LEU 293 -0.06 GLY 217
LYS 471 0.15 THR 294 -0.06 GLY 321
SER 136 0.16 GLY 295 -0.08 GLY 321
SER 136 0.13 ALA 296 -0.05 GLY 321
TRP 140 0.12 ALA 297 -0.05 PRO 505
TRP 140 0.09 VAL 298 -0.03 THR 299
PHE 143 0.08 THR 299 -0.03 ALA 115
ALA 646 0.06 LYS 300 -0.04 LYS 519
ALA 646 0.07 VAL 301 -0.06 LYS 519
ALA 646 0.07 ASN 302 -0.06 LYS 519
ALA 646 0.08 ILE 303 -0.08 LYS 519
ALA 646 0.08 ASP 304 -0.09 LYS 519
ALA 646 0.10 GLN 305 -0.10 LYS 519
ALA 646 0.09 ALA 306 -0.10 LYS 519
ALA 646 0.10 ALA 307 -0.12 LYS 519
ALA 646 0.12 GLY 308 -0.14 LYS 519
ALA 646 0.12 LYS 309 -0.13 LYS 519
ALA 646 0.11 ALA 310 -0.12 LYS 519
ALA 646 0.10 GLN 311 -0.10 LYS 519
ALA 646 0.08 ALA 312 -0.09 LYS 519
ALA 646 0.07 LEU 313 -0.09 PRO 649
SER 474 0.08 GLY 314 -0.07 PRO 649
SER 474 0.08 VAL 315 -0.06 PRO 649
SER 474 0.08 GLU 316 -0.05 PRO 649
SER 136 0.09 PHE 317 -0.04 PRO 649
SER 136 0.12 SER 318 -0.04 GLY 286
SER 136 0.15 THR 319 -0.06 GLY 286
SER 136 0.17 ASP 320 -0.06 GLY 286
ASN 141 0.15 GLY 321 -0.08 GLY 295
GLN 154 0.14 PRO 322 -0.06 GLY 295
GLN 154 0.14 THR 323 -0.05 GLY 286
LYS 471 0.13 GLY 324 -0.05 GLY 286
LYS 471 0.12 GLU 325 -0.04 PRO 649
LYS 471 0.10 ARG 326 -0.04 PRO 649
SER 474 0.11 LEU 327 -0.06 PRO 649
SER 474 0.10 SER 328 -0.07 PRO 649
SER 474 0.10 ALA 329 -0.08 PRO 649
SER 474 0.09 GLU 330 -0.09 PRO 649
SER 474 0.09 LEU 331 -0.11 PRO 649
SER 474 0.09 ALA 332 -0.14 PRO 649
ALA 307 0.09 PRO 333 -0.16 PRO 649
ALA 307 0.09 GLY 334 -0.17 PRO 649
SER 474 0.07 GLY 335 -0.12 PRO 649
GLY 604 0.10 GLU 336 -0.10 PRO 649
ALA 646 0.07 VAL 337 -0.08 LYS 519
ALA 646 0.07 ILE 338 -0.08 LYS 519
ALA 646 0.06 MET 339 -0.07 LYS 519
GLY 160 0.06 CYS 340 -0.06 LYS 519
GLY 160 0.06 ALA 341 -0.04 LYS 519
ARG 159 0.04 GLY 342 -0.04 LYS 519
GLY 321 0.04 ALA 343 -0.05 LYS 519
GLY 321 0.05 VAL 344 -0.04 GLY 165
GLY 321 0.05 HIS 345 -0.05 GLY 116
ALA 646 0.05 THR 346 -0.06 LYS 519
ALA 646 0.05 PRO 347 -0.07 LYS 519
ALA 646 0.05 PHE 348 -0.05 GLY 116
ALA 646 0.06 LEU 349 -0.05 LYS 519
ALA 646 0.07 LEU 350 -0.07 LYS 519
ALA 646 0.06 LYS 351 -0.07 LYS 519
ALA 646 0.06 HIS 352 -0.05 ALA 115
ALA 646 0.07 SER 353 -0.06 LYS 519
ALA 646 0.08 GLY 354 -0.08 LYS 519
ALA 646 0.08 VAL 355 -0.11 LYS 519
ALA 647 0.09 GLY 356 -0.12 LYS 519
ALA 647 0.10 PRO 357 -0.13 LYS 519
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ALA 647 0.10 ALA 359 -0.09 GLU 148
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