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***  MD snap  ***

CA distance fluctuations for 2607022151012161870

---  normal mode 8  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
PRO 649 0.61 SER 77 -0.01 GLY 217
PRO 649 0.63 PRO 78 -0.01 GLY 286
PRO 649 0.69 VAL 79 -0.01 GLY 286
PRO 649 0.69 ALA 80 -0.01 GLY 217
PRO 649 0.74 GLY 81 -0.01 GLY 217
PRO 649 0.81 GLN 82 -0.01 GLY 217
PRO 649 0.90 LYS 83 -0.00 GLY 217
PRO 649 0.91 TYR 84 -0.01 SER 103
PRO 649 1.03 ASP 85 -0.01 SER 103
PRO 649 0.88 TYR 86 -0.01 ALA 629
PRO 649 0.76 ILE 87 -0.01 ALA 629
PRO 649 0.66 LEU 88 -0.01 ALA 629
PRO 649 0.57 VAL 89 -0.00 ALA 95
PRO 649 0.51 GLY 90 -0.01 ALA 341
PRO 649 0.50 GLY 91 -0.00 GLY 217
PRO 649 0.43 GLY 92 -0.01 TRP 190
PRO 649 0.39 THR 93 -0.02 ALA 644
PRO 649 0.43 ALA 94 -0.01 TRP 190
PRO 649 0.53 ALA 95 -0.00 VAL 626
PRO 649 0.50 CYS 96 -0.01 ALA 202
PRO 649 0.49 VAL 97 -0.01 ALA 202
PRO 649 0.60 LEU 98 -0.01 ALA 629
PRO 649 0.65 ALA 99 -0.01 GLN 201
PRO 649 0.60 ASN 100 -0.01 ALA 202
PRO 649 0.64 ARG 101 -0.01 GLN 201
PRO 649 0.78 LEU 102 -0.01 GLN 201
PRO 649 0.77 SER 103 -0.01 GLN 201
PRO 649 0.73 ALA 104 -0.01 GLN 201
PRO 649 0.85 ASP 105 -0.01 GLN 201
PRO 649 0.86 GLY 106 -0.01 GLN 201
PRO 649 1.00 SER 107 -0.01 GLN 201
PRO 649 1.00 LYS 108 -0.01 GLN 201
PRO 649 0.92 ARG 109 -0.01 SER 103
PRO 649 0.81 VAL 110 -0.01 GLN 201
PRO 649 0.73 LEU 111 -0.01 GLY 217
PRO 649 0.64 VAL 112 -0.01 GLY 217
PRO 649 0.58 LEU 113 -0.01 GLY 217
PRO 649 0.50 GLU 114 -0.01 ARG 278
PRO 649 0.45 ALA 115 -0.01 PRO 505
PRO 649 0.42 GLY 116 -0.01 PHE 506
PRO 649 0.43 PRO 117 -0.01 GLY 321
PRO 649 0.44 ASP 118 -0.01 ARG 278
PRO 649 0.41 ASN 119 -0.01 ALA 274
PRO 649 0.39 THR 120 -0.01 ASP 269
PRO 649 0.34 SER 121 -0.01 TRP 190
PRO 649 0.31 ARG 122 -0.01 ALA 644
PRO 649 0.29 ASP 123 -0.02 ALA 644
PRO 649 0.31 VAL 124 -0.02 ALA 644
PRO 649 0.30 LYS 125 -0.02 ALA 644
PRO 649 0.26 ILE 126 -0.04 ALA 644
PRO 649 0.23 PRO 127 -0.06 ALA 644
PRO 649 0.21 ALA 128 -0.07 ALA 644
PRO 649 0.24 ALA 129 -0.05 ALA 644
PRO 649 0.23 ILE 130 -0.06 ALA 644
PRO 649 0.21 THR 131 -0.06 ALA 644
PRO 649 0.25 ARG 132 -0.04 ALA 644
PRO 649 0.27 LEU 133 -0.04 ALA 644
PRO 649 0.24 PHE 134 -0.05 ALA 644
PRO 649 0.25 ARG 135 -0.04 ALA 644
PRO 649 0.29 SER 136 -0.02 ALA 644
PRO 649 0.33 PRO 137 -0.01 PRO 508
PRO 649 0.33 LEU 138 -0.01 ALA 644
PRO 649 0.30 ASP 139 -0.03 ALA 644
PRO 649 0.31 TRP 140 -0.02 ALA 644
PRO 649 0.26 ASN 141 -0.04 ALA 644
PRO 649 0.24 LEU 142 -0.05 ALA 644
PRO 649 0.20 PHE 143 -0.07 ALA 646
PRO 649 0.17 SER 144 -0.10 ALA 646
PRO 649 0.15 GLU 145 -0.11 ALA 646
PRO 649 0.12 LEU 146 -0.13 ALA 646
PRO 649 0.09 GLN 147 -0.17 ALA 646
PRO 649 0.06 GLU 148 -0.19 ALA 646
PRO 649 0.03 GLN 149 -0.22 ALA 646
PRO 649 0.05 LEU 150 -0.19 ALA 646
PRO 649 0.05 ALA 151 -0.18 ALA 646
PRO 649 0.07 GLU 152 -0.16 ALA 646
PRO 649 0.10 ARG 153 -0.14 ALA 646
PRO 649 0.14 GLN 154 -0.12 ALA 646
PRO 649 0.15 ILE 155 -0.11 ALA 646
PRO 649 0.19 TYR 156 -0.08 ALA 646
PRO 649 0.20 MET 157 -0.09 ALA 644
PRO 649 0.23 ALA 158 -0.07 ALA 644
PRO 649 0.27 ARG 159 -0.06 ALA 644
PRO 649 0.32 GLY 160 -0.03 ALA 644
PRO 649 0.36 ARG 161 -0.01 TRP 190
PRO 649 0.40 LEU 162 -0.01 TRP 190
PRO 649 0.45 LEU 163 -0.01 ARG 278
PRO 649 0.41 GLY 164 -0.01 TRP 190
PRO 649 0.37 GLY 165 -0.01 ALA 644
PRO 649 0.31 SER 166 -0.05 ALA 644
PRO 649 0.31 SER 167 -0.05 ALA 644
PRO 649 0.33 ALA 168 -0.03 ALA 644
PRO 649 0.28 THR 169 -0.05 ALA 644
PRO 649 0.24 ASN 170 -0.08 ALA 644
PRO 649 0.20 ALA 171 -0.10 ALA 644
PRO 649 0.21 THR 172 -0.10 ALA 644
PRO 649 0.16 LEU 173 -0.13 ALA 644
PRO 649 0.14 TYR 174 -0.15 ALA 644
PRO 649 0.09 HIS 175 -0.19 ALA 644
PRO 649 0.07 ARG 176 -0.22 ALA 644
THR 641 0.02 GLY 177 -0.26 ALA 644
THR 641 0.01 ALA 178 -0.32 ALA 644
SER 590 0.01 ALA 179 -0.38 ALA 644
SER 590 0.01 GLY 180 -0.41 ALA 646
LYS 615 0.01 ASP 181 -0.38 ALA 644
SER 590 0.01 TYR 182 -0.40 ALA 644
SER 590 0.01 ASP 183 -0.50 ALA 644
SER 590 0.02 ALA 184 -0.49 ALA 646
SER 591 0.02 TRP 185 -0.45 ALA 646
SER 191 0.02 GLY 186 -0.57 ALA 646
TRP 190 0.03 VAL 187 -0.55 ALA 644
GLY 334 0.03 GLU 188 -0.71 ALA 644
LEU 635 0.03 GLY 189 -0.57 ALA 644
VAL 187 0.03 TRP 190 -0.45 ALA 644
GLY 186 0.02 SER 191 -0.55 ALA 644
TRP 185 0.01 SER 192 -0.43 ALA 644
GLY 186 0.01 GLU 193 -0.44 ALA 644
THR 641 0.02 ASP 194 -0.41 ALA 644
THR 641 0.04 VAL 195 -0.30 ALA 644
THR 641 0.03 LEU 196 -0.29 ALA 644
PRO 649 0.05 SER 197 -0.20 ALA 644
PRO 649 0.16 TRP 198 -0.15 ALA 644
PRO 649 0.15 PHE 199 -0.16 ALA 644
PRO 649 0.13 VAL 200 -0.14 ALA 644
PRO 649 0.23 GLN 201 -0.07 ALA 644
PRO 649 0.27 ALA 202 -0.07 ALA 644
PRO 649 0.20 GLU 203 -0.10 ALA 644
PRO 649 0.20 THR 204 -0.08 ALA 644
PRO 649 0.14 ASN 205 -0.10 ALA 644
PRO 649 0.14 ALA 206 -0.09 ALA 644
PRO 649 0.10 ASP 207 -0.11 ALA 644
PRO 649 0.06 PHE 208 -0.12 ALA 644
PRO 649 0.10 GLY 209 -0.10 ALA 644
PRO 649 0.09 PRO 210 -0.11 ALA 644
THR 641 0.03 GLY 211 -0.14 ALA 644
THR 641 0.02 ALA 212 -0.19 ALA 644
THR 641 0.03 TYR 213 -0.21 ALA 644
PRO 649 0.06 HIS 214 -0.16 ALA 644
PRO 649 0.13 GLY 215 -0.12 ALA 644
PRO 649 0.17 SER 216 -0.08 ALA 644
PRO 649 0.23 GLY 217 -0.05 ALA 644
PRO 649 0.30 GLY 218 -0.03 ALA 644
PRO 649 0.34 PRO 219 -0.01 ALA 644
PRO 649 0.28 MET 220 -0.05 ALA 644
PRO 649 0.25 ARG 221 -0.06 ALA 644
PRO 649 0.19 VAL 222 -0.10 ALA 644
PRO 649 0.16 GLU 223 -0.10 ALA 644
PRO 649 0.13 ASN 224 -0.11 ALA 644
PRO 649 0.13 PRO 225 -0.11 ALA 644
PRO 649 0.15 ARG 226 -0.09 ALA 644
PRO 649 0.14 TYR 227 -0.09 ALA 644
PRO 649 0.11 THR 228 -0.10 ALA 644
PRO 649 0.09 ASN 229 -0.11 ALA 644
PRO 649 0.07 LYS 230 -0.12 ALA 644
PRO 649 0.05 GLN 231 -0.12 ALA 644
PRO 649 0.05 LEU 232 -0.13 ALA 644
PRO 649 0.05 HIS 233 -0.13 ALA 644
PRO 649 0.03 THR 234 -0.14 ALA 644
PRO 649 0.02 ALA 235 -0.15 ALA 646
PRO 649 0.01 PHE 236 -0.17 ALA 646
THR 641 0.01 PHE 237 -0.17 ALA 646
THR 641 0.01 LYS 238 -0.18 ALA 646
THR 641 0.01 ALA 239 -0.19 ALA 646
THR 641 0.01 ALA 240 -0.21 ALA 646
THR 641 0.00 GLU 241 -0.21 ALA 646
THR 641 0.00 GLU 242 -0.21 ALA 646
LYS 529 0.00 VAL 243 -0.23 ALA 646
LYS 529 0.00 GLY 244 -0.24 ALA 646
LYS 529 0.00 LEU 245 -0.24 ALA 646
THR 641 0.00 THR 246 -0.24 ALA 646
THR 641 0.01 PRO 247 -0.21 ALA 646
THR 641 0.01 ASN 248 -0.21 ALA 644
THR 641 0.01 SER 249 -0.19 ALA 644
THR 641 0.02 ASP 250 -0.20 ALA 644
THR 641 0.01 PHE 251 -0.23 ALA 644
THR 641 0.02 ASN 252 -0.23 ALA 644
THR 641 0.01 ASP 253 -0.25 ALA 644
THR 641 0.01 TRP 254 -0.30 ALA 644
SER 590 0.01 SER 255 -0.30 ALA 644
ASN 378 0.01 HIS 256 -0.28 ALA 646
ASN 378 0.01 ASP 257 -0.29 ALA 646
THR 641 0.01 HIS 258 -0.27 ALA 646
GLN 382 0.01 ALA 259 -0.27 ALA 646
THR 641 0.01 GLY 260 -0.24 ALA 646
THR 641 0.01 TYR 261 -0.20 ALA 646
THR 641 0.01 GLY 262 -0.18 ALA 644
PRO 649 0.06 THR 263 -0.16 ALA 644
PRO 649 0.08 PHE 264 -0.16 ALA 644
PRO 649 0.11 GLN 265 -0.14 ALA 644
PRO 649 0.16 VAL 266 -0.11 ALA 644
PRO 649 0.22 MET 267 -0.09 ALA 644
PRO 649 0.23 GLN 268 -0.07 ALA 644
PRO 649 0.25 ASP 269 -0.05 ALA 644
PRO 649 0.23 LYS 270 -0.05 ALA 644
PRO 649 0.22 GLY 271 -0.06 ALA 644
PRO 649 0.26 THR 272 -0.04 ALA 644
PRO 649 0.27 ARG 273 -0.05 ALA 644
PRO 649 0.30 ALA 274 -0.04 ALA 644
PRO 649 0.33 ASP 275 -0.03 ALA 644
PRO 649 0.39 MET 276 -0.01 ALA 644
PRO 649 0.43 TYR 277 -0.01 ARG 278
PRO 649 0.39 ARG 278 -0.01 TYR 277
PRO 649 0.39 GLN 279 -0.01 THR 204
PRO 649 0.46 TYR 280 -0.01 LEU 281
PRO 649 0.51 LEU 281 -0.01 TYR 280
PRO 649 0.49 LYS 282 -0.01 GLY 217
PRO 649 0.49 PRO 283 -0.01 GLY 217
PRO 649 0.56 VAL 284 -0.01 GLY 217
PRO 649 0.57 LEU 285 -0.01 GLY 217
PRO 649 0.60 GLY 286 -0.01 GLY 217
PRO 649 0.67 ARG 287 -0.01 GLY 217
PRO 649 0.72 ARG 288 -0.01 GLY 217
PRO 649 0.79 ASN 289 -0.01 SER 216
PRO 649 0.72 LEU 290 -0.01 GLY 217
PRO 649 0.69 GLN 291 -0.01 GLY 217
PRO 649 0.61 VAL 292 -0.01 GLY 217
PRO 649 0.57 LEU 293 -0.01 LYS 282
PRO 649 0.50 THR 294 -0.01 ARG 278
PRO 649 0.47 GLY 295 -0.01 GLY 321
PRO 649 0.51 ALA 296 -0.01 ARG 278
PRO 649 0.48 ALA 297 -0.01 ARG 278
PRO 649 0.50 VAL 298 -0.00 ARG 278
PRO 649 0.46 THR 299 -0.00 ILE 366
PRO 649 0.50 LYS 300 -0.00 ILE 366
PRO 649 0.57 VAL 301 -0.01 GLY 638
PRO 649 0.60 ASN 302 -0.01 GLY 638
PRO 649 0.58 ILE 303 -0.01 GLY 638
PRO 649 0.56 ASP 304 -0.01 GLY 638
PRO 649 0.47 GLN 305 -0.01 GLY 638
PRO 649 0.48 ALA 306 -0.02 GLY 638
PRO 649 0.37 ALA 307 -0.02 THR 641
PRO 649 0.33 GLY 308 -0.02 THR 641
PRO 649 0.44 LYS 309 -0.02 GLY 638
PRO 649 0.52 ALA 310 -0.02 GLY 638
PRO 649 0.66 GLN 311 -0.02 GLY 638
PRO 649 0.70 ALA 312 -0.01 GLY 638
PRO 649 0.75 LEU 313 -0.01 GLY 638
PRO 649 0.72 GLY 314 -0.00 SER 103
PRO 649 0.64 VAL 315 -0.00 LEU 111
PRO 649 0.57 GLU 316 -0.00 ILE 366
PRO 649 0.53 PHE 317 -0.00 ARG 278
PRO 649 0.50 SER 318 -0.01 ARG 278
PRO 649 0.50 THR 319 -0.01 ARG 278
PRO 649 0.46 ASP 320 -0.01 ARG 278
PRO 649 0.42 GLY 321 -0.01 GLY 295
PRO 649 0.40 PRO 322 -0.01 PRO 117
PRO 649 0.40 THR 323 -0.01 PRO 117
PRO 649 0.44 GLY 324 -0.01 ARG 278
PRO 649 0.48 GLU 325 -0.00 ARG 278
PRO 649 0.51 ARG 326 -0.00 GLY 365
PRO 649 0.57 LEU 327 -0.00 GLY 286
PRO 649 0.62 SER 328 -0.00 GLY 286
PRO 649 0.70 ALA 329 -0.00 GLY 217
PRO 649 0.78 GLU 330 -0.00 SER 103
PRO 649 0.89 LEU 331 -0.00 SER 103
PRO 649 1.02 ALA 332 -0.00 ASP 518
PRO 649 1.12 PRO 333 -0.01 GLY 638
PRO 649 1.26 GLY 334 -0.01 GLY 638
PRO 649 1.07 GLY 335 -0.01 GLY 638
PRO 649 0.91 GLU 336 -0.01 GLY 638
PRO 649 0.75 VAL 337 -0.01 GLY 638
PRO 649 0.65 ILE 338 -0.01 VAL 337
PRO 649 0.52 MET 339 -0.00 ASP 518
PRO 649 0.48 CYS 340 -0.01 TRP 190
PRO 649 0.43 ALA 341 -0.01 GLY 90
PRO 649 0.34 GLY 342 -0.04 ALA 644
PRO 649 0.27 ALA 343 -0.08 ALA 644
PRO 649 0.27 VAL 344 -0.06 ALA 644
PRO 649 0.34 HIS 345 -0.01 ALA 644
PRO 649 0.37 THR 346 -0.01 GLU 188
PRO 649 0.31 PRO 347 -0.02 ALA 644
PRO 649 0.33 PHE 348 -0.01 GLU 188
PRO 649 0.41 LEU 349 -0.00 GLY 90
PRO 649 0.39 LEU 350 -0.01 GLY 638
PRO 649 0.33 LYS 351 -0.01 GLY 638
PRO 649 0.38 HIS 352 -0.01 GLY 638
PRO 649 0.44 SER 353 -0.01 GLY 638
PRO 649 0.38 GLY 354 -0.01 GLY 638
PRO 649 0.34 VAL 355 -0.01 GLY 638
PRO 649 0.25 GLY 356 -0.04 ALA 646
PRO 649 0.18 PRO 357 -0.08 ALA 646
PRO 649 0.21 SER 358 -0.03 ALA 646
PRO 649 0.17 ALA 359 -0.06 ALA 646
PRO 649 0.20 GLU 360 -0.05 ALA 646
PRO 649 0.26 LEU 361 -0.01 GLY 638
PRO 649 0.25 LYS 362 -0.01 GLY 638
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