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***  9q11-1-pert180-cut-default  ***

CA distance fluctuations for 2611051603052226065

---  normal mode 11  ---

This matrix displays the maximum distance fluctuations between all pairs of CA atoms and between the two extreme conformations that were computed for this mode (DQMIN/DQMAX). Distance increases are plotted in blue and decreases in red for the strongest 10% of the residue pair distance changes. Every pixel corresponds to a single residue. Grey lines are drawn every 10 residues, yellow lines every 100 residues (counting from the upper left corner).

The following table indicates for every residue the two corresponding residues with the strongest CA distance fluctuations.

[HELP on distance fluctuations]

GD ok
largest increasereflargest decrease
ASN 799 0.09 SER 90 -0.08 TYR 122
ASN 799 0.10 GLY 91 -0.06 TYR 84
GLY 1053 0.03 ARG 92 -0.06 TYR 84
PRO 771 0.05 LEU 93 -0.08 ASN 799
GLY 1053 0.05 VAL 94 -0.07 ASN 799
GLY 1053 0.05 LEU 95 -0.10 GLN 736
LEU 766 0.07 ARG 96 -0.14 GLN 736
GLY 1053 0.06 PRO 97 -0.14 GLN 736
GLY 1053 0.06 TRP 98 -0.21 GLN 736
GLY 1053 0.06 ILE 99 -0.17 GLN 736
GLY 1053 0.06 ARG 100 -0.16 GLN 736
GLY 1053 0.07 GLU 101 -0.21 GLN 736
GLY 1053 0.07 LEU 102 -0.21 GLN 736
PRO 2 0.07 ILE 103 -0.17 GLN 736
GLY 1053 0.07 LEU 104 -0.17 GLN 736
GLY 1053 0.07 GLY 105 -0.21 GLN 736
GLY 1053 0.08 SER 106 -0.21 PRO 735
GLY 1053 0.08 GLU 107 -0.24 GLN 736
GLY 1053 0.08 THR 108 -0.30 GLN 736
GLY 1053 0.08 PRO 109 -0.33 GLN 736
GLY 1053 0.08 SER 110 -0.37 GLN 736
GLY 1053 0.08 SER 111 -0.29 GLN 736
GLY 1053 0.07 PRO 112 -0.23 ASN 737
GLY 1053 0.06 ARG 113 -0.21 GLN 736
PRO 2 0.05 ALA 114 -0.16 GLN 736
PRO 2 0.05 GLY 115 -0.12 GLN 736
PRO 2 0.05 GLN 116 -0.08 GLN 736
PRO 2 0.05 LEU 117 -0.08 GLN 736
PRO 2 0.05 LEU 118 -0.07 GLN 736
PRO 2 0.05 GLU 119 -0.07 GLY 856
PRO 2 0.07 VAL 120 -0.08 ARG 859
PRO 2 0.07 LEU 121 -0.09 GLY 856
GLY 42 0.08 GLN 122 -0.10 ARG 859
PRO 44 0.09 ASP 123 -0.10 ARG 859
PRO 44 0.12 ALA 124 -0.12 ARG 859
PRO 44 0.15 GLU 125 -0.12 ARG 859
PRO 44 0.20 ALA 126 -0.13 ARG 859
GLY 42 0.20 ALA 127 -0.15 ARG 859
GLY 42 0.24 VAL 128 -0.15 ARG 859
ARG 41 0.22 ALA 129 -0.16 ARG 859
ARG 41 0.22 GLY 130 -0.16 GLN 700
ARG 41 0.19 PRO 131 -0.16 GLN 700
GLY 42 0.19 SER 132 -0.15 ARG 859
GLY 42 0.17 HIS 133 -0.15 ARG 859
GLY 42 0.18 ALA 134 -0.15 ARG 859
GLY 42 0.16 PRO 135 -0.14 ARG 859
GLY 42 0.15 ASP 136 -0.16 ARG 859
GLY 42 0.13 THR 137 -0.16 ARG 859
PRO 2 0.11 SER 138 -0.15 ARG 859
GLY 42 0.11 ASP 139 -0.14 GLY 856
GLY 42 0.11 VAL 140 -0.13 GLY 856
PRO 2 0.11 GLY 141 -0.13 ARG 859
PRO 2 0.10 ALA 142 -0.12 ARG 859
PRO 2 0.08 THR 143 -0.11 GLY 856
PRO 2 0.07 LEU 144 -0.09 GLN 736
PRO 2 0.06 LEU 145 -0.09 GLN 736
PRO 2 0.06 VAL 146 -0.10 GLN 736
PRO 2 0.05 SER 147 -0.10 GLN 736
PRO 2 0.05 ASP 148 -0.11 GLN 736
GLY 1053 0.04 GLY 149 -0.06 GLN 736
GLY 1053 0.04 THR 150 -0.07 GLN 736
PRO 2 0.05 HIS 151 -0.10 GLN 736
PRO 2 0.05 SER 152 -0.10 GLN 736
PRO 2 0.06 VAL 153 -0.11 GLN 736
PRO 2 0.07 ARG 154 -0.11 GLN 736
PRO 2 0.08 CYS 155 -0.12 GLN 736
PRO 2 0.09 LEU 156 -0.12 LYS 852
PRO 2 0.10 VAL 157 -0.13 ALA 855
PRO 2 0.11 THR 158 -0.15 GLY 856
PRO 2 0.12 ARG 159 -0.16 ARG 859
PRO 2 0.12 GLU 160 -0.18 ARG 859
PRO 2 0.11 ALA 161 -0.16 ARG 859
PRO 2 0.11 LEU 162 -0.14 ARG 859
PRO 2 0.13 ASP 163 -0.15 ARG 859
PRO 2 0.13 THR 164 -0.16 ARG 859
PRO 2 0.11 SER 165 -0.15 ARG 672
PRO 2 0.10 ASP 166 -0.15 ARG 671
ALA 49 0.09 TRP 167 -0.12 ARG 671
ALA 49 0.14 GLU 168 -0.11 ARG 859
LEU 50 0.11 GLU 169 -0.10 ARG 859
ALA 49 0.10 LYS 170 -0.11 ARG 859
ALA 126 0.12 GLU 171 -0.11 ARG 859
ALA 126 0.11 PHE 172 -0.10 ARG 859
ALA 124 0.10 GLY 173 -0.10 ARG 859
PRO 2 0.07 PHE 174 -0.09 ARG 859
PRO 2 0.06 ARG 175 -0.09 ARG 859
GLY 135 0.06 GLY 176 -0.08 ARG 859
PRO 2 0.05 THR 177 -0.07 ARG 859
PRO 2 0.05 GLU 178 -0.06 ARG 859
PRO 2 0.04 GLY 179 -0.05 ARG 859
PRO 2 0.04 ARG 180 -0.06 ARG 859
PRO 2 0.05 LEU 181 -0.08 ASN 737
PRO 2 0.06 LEU 182 -0.10 ASN 737
PRO 2 0.06 LEU 183 -0.14 ASN 737
PRO 2 0.07 LEU 184 -0.16 GLN 736
PRO 2 0.07 GLN 185 -0.18 GLN 736
PRO 2 0.08 ASP 186 -0.18 SER 731
PRO 2 0.08 CYS 187 -0.17 GLN 736
PRO 2 0.08 GLY 188 -0.17 GLN 736
PRO 2 0.07 VAL 189 -0.17 GLN 736
PRO 2 0.08 HIS 190 -0.15 LYS 852
PRO 2 0.08 VAL 191 -0.14 LYS 852
PRO 2 0.08 GLN 192 -0.13 LYS 852
PRO 2 0.08 VAL 193 -0.13 LYS 852
GLY 42 0.08 ALA 194 -0.11 LYS 852
GLY 42 0.09 GLU 195 -0.11 LYS 852
GLY 42 0.10 GLY 196 -0.10 GLY 856
GLY 42 0.08 GLY 197 -0.10 LYS 852
GLY 42 0.08 ALA 198 -0.10 LYS 852
GLY 42 0.07 PRO 199 -0.10 LYS 852
PRO 2 0.07 ALA 200 -0.11 LYS 852
PRO 2 0.07 GLU 201 -0.11 GLN 736
PRO 2 0.07 PHE 202 -0.13 GLN 736
PRO 2 0.07 TYR 203 -0.13 GLN 736
PRO 2 0.08 LEU 204 -0.15 GLN 736
PRO 2 0.09 GLN 205 -0.15 LYS 852
PRO 2 0.09 VAL 206 -0.15 GLN 736
PRO 2 0.10 ASP 207 -0.16 ALA 855
PRO 2 0.09 ARG 208 -0.16 ARG 672
PRO 2 0.08 PHE 209 -0.14 THR 767
PRO 2 0.07 SER 210 -0.13 THR 767
PRO 2 0.07 LEU 211 -0.10 ARG 671
PRO 5 0.05 LEU 212 -0.09 LEU 766
PRO 5 0.04 PRO 213 -0.07 ARG 671
LEU 536 0.03 THR 214 -0.05 TYR 84
LEU 536 0.03 GLU 215 -0.05 TYR 84
LEU 536 0.03 GLN 216 -0.05 TYR 84
LEU 536 0.03 PRO 217 -0.06 THR 117
PRO 2 0.03 ARG 218 -0.06 THR 117
PRO 2 0.03 LEU 219 -0.06 THR 117
PRO 2 0.03 ARG 220 -0.05 SER 118
PRO 2 0.04 VAL 221 -0.05 GLN 736
PRO 2 0.04 PRO 222 -0.07 GLN 736
PRO 2 0.05 GLY 223 -0.09 GLN 736
PRO 2 0.05 CYS 224 -0.11 GLN 736
PRO 2 0.05 ASN 225 -0.10 GLN 736
PRO 2 0.05 GLN 226 -0.09 GLN 736
GLY 1053 0.05 ASP 227 -0.10 GLN 736
GLY 1053 0.05 LEU 228 -0.10 PRO 735
GLY 1053 0.06 ASP 229 -0.12 PRO 735
PRO 2 0.06 VAL 230 -0.13 GLN 736
PRO 2 0.06 GLN 231 -0.11 GLN 736
PRO 2 0.06 LYS 232 -0.12 GLU 727
PRO 2 0.06 LYS 233 -0.14 GLU 727
PRO 2 0.06 LEU 234 -0.13 GLN 736
PRO 2 0.06 TYR 235 -0.13 GLU 727
PRO 2 0.06 ASP 236 -0.14 GLU 727
PRO 2 0.07 CYS 237 -0.15 LYS 852
PRO 2 0.07 LEU 238 -0.14 LYS 852
PRO 2 0.07 GLU 239 -0.14 LYS 852
PRO 2 0.07 GLU 240 -0.15 LYS 852
PRO 2 0.08 HIS 241 -0.15 LYS 852
GLY 527 0.12 ARG 18 -0.04 LYS 1059
GLY 527 0.13 SER 19 -0.05 LYS 1059
GLY 527 0.15 SER 20 -0.04 LYS 1059
GLY 525 0.14 ARG 21 -0.05 LYS 1059
GLY 525 0.13 ALA 22 -0.05 LYS 1059
GLY 525 0.14 GLY 23 -0.05 LYS 1059
GLY 527 0.13 LEU 24 -0.05 LYS 1059
GLY 527 0.13 GLN 25 -0.05 LYS 1059
GLY 527 0.10 PHE 26 -0.06 LYS 1059
GLY 527 0.09 PRO 27 -0.05 LYS 1059
GLY 527 0.09 VAL 28 -0.06 LYS 1059
GLY 527 0.08 GLY 29 -0.05 LYS 1059
GLY 527 0.06 ARG 30 -0.06 LYS 1059
GLY 527 0.06 VAL 31 -0.07 LYS 1059
GLY 527 0.06 HIS 32 -0.06 LYS 1059
GLY 130 0.06 ARG 33 -0.06 LYS 1059
GLY 130 0.05 LEU 34 -0.07 LYS 1059
GLY 527 0.05 LEU 35 -0.07 LYS 1059
GLY 527 0.05 ARG 36 -0.07 LYS 1059
GLY 130 0.05 LYS 37 -0.07 LYS 1059
PRO 131 0.04 GLY 38 -0.08 LYS 1059
PRO 131 0.04 ASN 39 -0.08 LYS 1059
GLY 527 0.04 TYR 40 -0.09 LYS 1059
GLY 525 0.04 ALA 41 -0.08 LYS 1059
GLY 525 0.04 GLU 42 -0.08 LYS 1059
GLY 525 0.06 ARG 43 -0.07 LYS 1059
GLY 525 0.06 VAL 44 -0.07 LYS 1059
GLY 525 0.07 GLY 45 -0.07 LYS 1059
GLY 525 0.09 ALA 46 -0.06 LYS 1059
GLY 525 0.09 GLY 47 -0.07 LYS 1059
GLY 525 0.08 ALA 48 -0.07 LYS 1059
GLY 527 0.08 PRO 49 -0.07 LYS 1059
GLY 525 0.09 VAL 50 -0.07 LYS 1059
GLY 525 0.09 TYR 51 -0.07 LYS 1059
GLY 527 0.08 LEU 52 -0.08 LYS 1059
GLY 527 0.09 ALA 53 -0.07 LYS 1059
GLY 527 0.09 ALA 54 -0.07 LYS 1059
GLY 527 0.08 VAL 55 -0.08 LYS 1059
GLY 527 0.07 LEU 56 -0.08 LYS 1059
GLY 527 0.09 GLU 57 -0.07 LYS 1059
GLY 527 0.08 TYR 58 -0.07 LYS 1059
GLY 527 0.07 LEU 59 -0.08 LYS 1059
GLY 527 0.07 THR 60 -0.07 LYS 1059
SER 480 0.08 ALA 61 -0.07 LYS 1059
SER 480 0.07 GLU 62 -0.08 LYS 1059
SER 480 0.06 ILE 63 -0.08 LYS 1059
SER 480 0.07 LEU 64 -0.07 LYS 1059
SER 480 0.08 GLU 65 -0.07 LYS 1059
SER 480 0.06 LEU 66 -0.08 GLN 1102
ASP 61 0.06 ALA 67 -0.07 ALA 1099
SER 480 0.07 GLY 68 -0.06 GLN 1102
SER 480 0.07 ASN 69 -0.07 GLN 1102
ASP 61 0.06 ALA 70 -0.08 SER 1095
ASP 61 0.07 ALA 71 -0.07 SER 1095
ASP 61 0.08 ARG 72 -0.06 SER 1095
ASP 61 0.07 ASP 73 -0.07 SER 1095
ASP 61 0.07 ASN 74 -0.08 SER 1095
ASP 61 0.08 LYS 75 -0.06 SER 1095
ASP 61 0.09 LYS 76 -0.06 PRO 1091
ASP 61 0.09 THR 77 -0.05 SER 1095
ASP 61 0.09 ARG 78 -0.05 ALA 1099
ASP 61 0.08 ILE 79 -0.06 ALA 1099
ASP 61 0.08 ILE 80 -0.07 ASN 1028
ASP 61 0.07 PRO 81 -0.08 LEU 84
ASP 61 0.06 ARG 82 -0.11 ASN 1028
ASP 61 0.06 HIS 83 -0.09 THR 1030
ASP 61 0.05 LEU 84 -0.09 THR 1030
GLY 130 0.04 GLN 85 -0.11 THR 1030
ASP 61 0.04 LEU 86 -0.10 ALA 1099
SER 480 0.05 ALA 87 -0.09 LYS 1059
SER 480 0.04 ILE 88 -0.10 LYS 1059
SER 480 0.04 ARG 89 -0.11 LYS 1059
SER 480 0.04 ASN 90 -0.10 LYS 1059
SER 480 0.05 ASP 91 -0.10 LYS 1059
SER 480 0.05 GLU 92 -0.12 LYS 1059
SER 480 0.05 GLU 93 -0.11 LYS 1059
SER 480 0.05 LEU 94 -0.11 LYS 1059
GLY 527 0.04 ASN 95 -0.12 LYS 1059
GLY 527 0.04 LYS 96 -0.13 LYS 1059
GLY 527 0.05 LEU 97 -0.12 LYS 1059
GLY 527 0.04 LEU 98 -0.12 LYS 1059
GLY 527 0.03 GLY 99 -0.13 LYS 1059
PRO 65 0.08 GLU 36 -0.05 LYS 1059
PRO 65 0.08 SER 37 -0.05 LYS 1059
PRO 65 0.07 TYR 38 -0.05 LYS 1059
PRO 65 0.08 SER 39 -0.05 LYS 1059
PRO 65 0.09 VAL 40 -0.04 LYS 1059
GLY 527 0.09 TYR 41 -0.05 LYS 1059
PRO 65 0.07 VAL 42 -0.06 LYS 1059
ASP 61 0.08 TYR 43 -0.05 LYS 1059
GLY 527 0.10 LYS 44 -0.04 LYS 1059
GLY 527 0.08 VAL 45 -0.05 LYS 1059
ARG 515 0.08 LEU 46 -0.05 LYS 1059
ARG 515 0.11 LYS 47 -0.04 GLN 1102
SER 480 0.10 GLN 48 -0.05 LYS 1059
SER 480 0.10 VAL 49 -0.05 LYS 1059
SER 480 0.10 HIS 50 -0.05 GLN 1102
SER 480 0.12 PRO 51 -0.04 GLN 1102
SER 480 0.12 ASP 52 -0.04 GLN 1102
ASP 61 0.09 THR 53 -0.04 GLN 1102
ASP 61 0.10 GLY 54 -0.04 ALA 1099
ASP 61 0.09 ILE 55 -0.04 ALA 1099
ASP 61 0.10 SER 56 -0.05 MET 60
ASP 61 0.10 SER 57 -0.08 GLY 61
ASP 61 0.08 LYS 58 -0.10 GLY 61
ASP 61 0.07 ALA 59 -0.06 ILE 62
ASP 61 0.07 MET 60 -0.07 SER 57
PRO 65 0.06 GLY 61 -0.10 LYS 58
GLY 130 0.05 ILE 62 -0.08 THR 1030
GLY 130 0.05 MET 63 -0.07 LYS 1059
GLY 130 0.06 ASN 64 -0.07 LYS 1059
GLY 130 0.05 SER 65 -0.08 LYS 1059
GLY 130 0.05 PHE 66 -0.09 LYS 1059
GLY 527 0.06 VAL 67 -0.08 LYS 1059
GLY 130 0.05 ASN 68 -0.08 LYS 1059
GLY 130 0.04 ASP 69 -0.10 LYS 1059
GLY 527 0.05 ILE 70 -0.10 LYS 1059
GLY 527 0.05 PHE 71 -0.09 LYS 1059
GLY 527 0.04 GLU 72 -0.10 LYS 1059
GLY 527 0.04 ARG 73 -0.10 LYS 1059
GLY 527 0.05 ILE 74 -0.10 LYS 1059
GLY 527 0.05 ALA 75 -0.09 LYS 1059
GLY 527 0.04 GLY 76 -0.10 LYS 1059
GLY 527 0.04 GLU 77 -0.11 LYS 1059
GLY 525 0.05 ALA 78 -0.10 LYS 1059
GLY 525 0.05 SER 79 -0.10 LYS 1059
GLY 525 0.04 ARG 80 -0.11 LYS 1059
GLY 525 0.05 LEU 81 -0.11 LYS 1059
GLY 525 0.05 ALA 82 -0.10 LYS 1059
GLY 525 0.04 HIS 83 -0.10 LYS 1059
GLY 525 0.04 TYR 84 -0.11 LYS 1059
GLY 525 0.05 ASN 85 -0.10 LYS 1059
GLY 525 0.04 LYS 86 -0.10 LYS 1059
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GLY 715 0.08 THR 714 -0.10 SER 106
THR 714 0.08 GLY 715 -0.10 SER 106
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GLY 92 0.05 ARG 724 -0.18 THR 108
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LEU 104 0.04 GLU 727 -0.21 THR 108
GLY 1053 0.04 VAL 728 -0.19 THR 108
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